Cbz-Phe-Ala-Thr(1)-Met-Arg(Tos)-Tyr(pent-3-yl)-Pro-Ser(2)-Asp(1)-Ser(Bn)-Asp(2)-Glu(OcHex)-OBn | 1159428-65-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机聚合物 - 多肽
• 英文名称: Cbz-Phe-Ala-Thr(1)-Met-Arg(Tos)-Tyr(pent-3-yl)-Pro-Ser(2)-Asp(1)-Ser(Bn)-Asp(2)-Glu(OcHex)-OBn
• 英文别名: 1-O-benzyl 5-O-cyclohexyl (2S)-2-[[(1S,4S,10S,13S,16S,19S,20R,24S,27S,30S)-20-methyl-13-[3-[[N-(4-methylphenyl)sulfonylcarbamimidoyl]amino]propyl]-16-(2-methylsulfanylethyl)-3,9,12,15,18,22,25,28,32,35-decaoxo-10-[(4-pentan-3-yloxyphenyl)methyl]-27-(phenylmethoxymethyl)-19-[[(2S)-2-[[(2S)-3-phenyl-2-(phenylmethoxycarbonylamino)propanoyl]amino]propanoyl]amino]-21,33-dioxa-2,8,11,14,17,26,29,36-octazatricyclo[22.10.2.04,8]hexatriacontane-30-carbonyl]amino]pentanedioate
• CAS: 1159428-65-5
• 化学式: C₁₀₀H₁₂₇N₁₅O₂₅S₂
• 分子量: 2003.33
• InChiKey: JVLRTIASOWOZIR-QWSRBEGQSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  8.3
• 重原子数：
  142
• 可旋转键数：
  42
• 环数：
  10.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.47
• 拓扑面积：
  589
• 氢给体数：
  14
• 氢受体数：
  27

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Cbz-Phe-Ala-Thr(1)-Met-Arg(Tos)-Tyr(pent-3-yl)-Pro-Ser(2)-Asp(1)-Ser(Bn)-Asp(2)-Glu(OcHex)-OBn 在 2-巯基吡啶 、 对甲酚 、 氢氟酸 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 1.0h， 以44%的产率得到marinostatin
  参考文献：
  名称：

  marinostatin（一种从海洋生物中分离出的丝氨酸蛋白酶抑制剂）的构效关系。

  摘要：

  从海洋生物中分离出的12个残基的MST是一种有效的丝氨酸蛋白酶抑制剂，具有双环结构，该结构由在β-羟基和β-羧基之间的两个酯键Thr 3- Asp 9和Ser 8- Asp 11组成。。MST是通过区域选择性酯化方法合成的，该方法使用了针对Asp和Ser / Thr残基的两组正交可去除的侧链保护基。在MST分子中，通过改变酯化顺序，收率没有明显变化。MST的SAR研究表明，表达抑制活性的最低要求结构是单环结构中的序列（1–9），其中Pro 7位于环中的轴承在保持结构刚度方面起着至关重要的作用。通过应用MST的结构基序，我们合理地设计了不同于天然产物的蛋白酶抑制特异性。版权所有©2010欧洲肽协会和John Wiley＆Sons，Ltd.。

  DOI：

  10.1002/psc.1244
• 作为产物：
  描述：

  Cbz-Phe-Ala-Thr-Met-Arg(Tos)-Tyr(pent-3-yl)-Pro-Ser(1)-Asp-Ser(Bn)-Asp(1)-Glu(OcHex)-OBn 在 4-二甲氨基吡啶 、 2-甲基-6-硝基苯甲酸酐 、 三乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成 Cbz-Phe-Ala-Thr(1)-Met-Arg(Tos)-Tyr(pent-3-yl)-Pro-Ser(2)-Asp(1)-Ser(Bn)-Asp(2)-Glu(OcHex)-OBn
  参考文献：
  名称：

  marinostatin（一种从海洋生物中分离出的丝氨酸蛋白酶抑制剂）的构效关系。

  摘要：

  从海洋生物中分离出的12个残基的MST是一种有效的丝氨酸蛋白酶抑制剂，具有双环结构，该结构由在β-羟基和β-羧基之间的两个酯键Thr 3- Asp 9和Ser 8- Asp 11组成。。MST是通过区域选择性酯化方法合成的，该方法使用了针对Asp和Ser / Thr残基的两组正交可去除的侧链保护基。在MST分子中，通过改变酯化顺序，收率没有明显变化。MST的SAR研究表明，表达抑制活性的最低要求结构是单环结构中的序列（1–9），其中Pro 7位于环中的轴承在保持结构刚度方面起着至关重要的作用。通过应用MST的结构基序，我们合理地设计了不同于天然产物的蛋白酶抑制特异性。版权所有©2010欧洲肽协会和John Wiley＆Sons，Ltd.。

  DOI：

  10.1002/psc.1244

文献信息

• Structure-activity relationship of marinostatin, a serine protease inhibitor isolated from a marine organism
  作者：Misako Taichi、Tohimasa Yamazaki、Kazuki Kawahara、Daisuke Motooka、Shota Nakamura、Shusaku Harada、Tadashi Teshima、Tadayasu Ohkubo、Yuji Kobayashi、Yuji Nishiuchi

  DOI：10.1002/psc.1244

  日期：2010.7

  A 12‐residue MST isolated from a marine organism is a potent serine protease inhibitor that has a double cyclic structure composed of two ester linkages formed between the β‐hydroxyl and β‐carboxyl groups, Thr3‐Asp9 and Ser8‐Asp11. MST was synthesized by a regioselective esterification procedure employing two sets of orthogonally removable side‐chain protecting groups for the Asp and Ser/Thr residues

  从海洋生物中分离出的12个残基的MST是一种有效的丝氨酸蛋白酶抑制剂，具有双环结构，该结构由在β-羟基和β-羧基之间的两个酯键Thr 3- Asp 9和Ser 8- Asp 11组成。。MST是通过区域选择性酯化方法合成的，该方法使用了针对Asp和Ser / Thr残基的两组正交可去除的侧链保护基。在MST分子中，通过改变酯化顺序，收率没有明显变化。MST的SAR研究表明，表达抑制活性的最低要求结构是单环结构中的序列（1–9），其中Pro 7位于环中的轴承在保持结构刚度方面起着至关重要的作用。通过应用MST的结构基序，我们合理地设计了不同于天然产物的蛋白酶抑制特异性。版权所有©2010欧洲肽协会和John Wiley＆Sons，Ltd.。