2-[(1,1-Dioxo-hexahydro-1λ6-thiopyran-4-yl)-(4-phenoxy-benzoyl)-amino]-thiazole-5-carboxylic acid ethyl ester | 827038-86-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 2-[(1,1-Dioxo-hexahydro-1λ6-thiopyran-4-yl)-(4-phenoxy-benzoyl)-amino]-thiazole-5-carboxylic acid ethyl ester
• 英文别名: 2-[(1,1-Dioxo-hexahydro-1λ⁶-thiopyran-4-yl)-(4-phenoxy-benzoyl)-amino]-thiazole-5-carboxylic acid ethyl ester
• CAS: 827038-86-8
• 化学式: C₂₄H₂₄N₂O₆S₂
• 分子量: 500.596
• InChiKey: DEGVVJBZTYSRSG-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  700.4±70.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.376±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.34
• 重原子数：
  34.0
• 可旋转键数：
  7.0
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.29
• 拓扑面积：
  102.87
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  8.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-[(1,1-Dioxo-hexahydro-1λ6-thiopyran-4-yl)-(4-phenoxy-benzoyl)-amino]-thiazole-5-carboxylic acid ethyl ester 在 lithium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 12.0h， 生成 2-[(1,1-Dioxo-hexahydro-1λ⁶-thiopyran-4-yl)-(4-phenoxy-benzoyl)-amino]-thiazole-5-carboxylic acid
  参考文献：
  名称：

  Aminothiazole inhibitors of HCV RNA polymerase

  摘要：

  Aminothiazole-based inhibitors designed for HCV polymerase display low micromolar potencies in biochemical assays. These compounds show a stringent preference for a cyclohexyl hydrophobe at the 2-amino position. The composition of these compounds suggests that they may be interacting at a recently discovered allosteric site on the polymerase. (C) 2004 Elsevier Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/j.bmcl.2004.10.024
• 作为产物：
  描述：

  2-氨基噻唑-5-羧酸乙酯 在 吡啶 、 4-二甲氨基吡啶 、 偶氮二甲酸二异丙酯 、 三苯基膦 作用下， 以 四氢呋喃 、 二氯甲烷 为溶剂， 反应 6.0h， 生成 2-[(1,1-Dioxo-hexahydro-1λ6-thiopyran-4-yl)-(4-phenoxy-benzoyl)-amino]-thiazole-5-carboxylic acid ethyl ester
  参考文献：
  名称：

  Aminothiazole inhibitors of HCV RNA polymerase

  摘要：

  Aminothiazole-based inhibitors designed for HCV polymerase display low micromolar potencies in biochemical assays. These compounds show a stringent preference for a cyclohexyl hydrophobe at the 2-amino position. The composition of these compounds suggests that they may be interacting at a recently discovered allosteric site on the polymerase. (C) 2004 Elsevier Ltd. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/j.bmcl.2004.10.024