biotin thioacetate | 855259-36-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 噻吩并咪唑类化合物
• 英文名称: biotin thioacetate
• 英文别名: S-[5-[(3aS,4S,6aR)-2-oxo-1,3,3a,4,6,6a-hexahydrothieno[3,4-d]imidazol-4-yl]pentyl] ethanethioate
• CAS: 855259-36-8
• 化学式: C₁₂H₂₀N₂O₂S₂
• 分子量: 288.435
• InChiKey: YKNNBVIKYZBDTB-DCAQKATOSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.6
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.83
• 拓扑面积：
  109
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  biotin thioacetate 在 lithium aluminium tetrahydride 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 1.0h， 以83%的产率得到biotin thiol
  参考文献：
  名称：

  AVOIDANCE OF NON-SPECIFIC BINDING ON AN ACOUSTIC WAVE BIOSENSOR USING LINKER AND DILUENT MOLECULES FOR DEVICE SURFACE MODIFICATION

  摘要：

  这里描述了一种声波生物传感器，包括用于接收探针生物分子的混合自组装单分子层的表面。生物传感器表面可能包括压电石英晶体，用于检测目的与电磁压电声传感器（EMPAS）一起使用，其上形成了混合自组装单分子层，其中包括至少一种连接剂，如2,2,2-三氟乙基-13-三氯硅基-十三酸酯（TTTA）；其寡乙二醇（OEG）类似物OEG化的TTTA（OEG-TTTA）；S-(2-(2-(2-(3-三氯硅基-丙氧基)-乙氧基)-乙氧基)-乙基)-苯基硫酸酯（OEG-TU BTS）。描述了用于将功能化实体连接到生物传感器表面的连接剂/稀释剂系统，以及使用寡乙二醇连接剂制备生物传感器表面的方法。

  公开号：

  US20110306771A1
• 作为产物：
  描述：

  (1E)-1-(4-氯苯基)-2,2,2-三氟乙酮O-(1,3-二噁戊环-2-基甲基)肟 在 吡啶 、 二异丁基氢化铝 、 sodium iodide 作用下， 以 hexanes 、 二氯甲烷 、 乙腈 为溶剂， 反应 4.0h， 生成 biotin thioacetate
  参考文献：
  名称：

  AVOIDANCE OF NON-SPECIFIC BINDING ON AN ACOUSTIC WAVE BIOSENSOR USING LINKER AND DILUENT MOLECULES FOR DEVICE SURFACE MODIFICATION

  摘要：

  这里描述了一种声波生物传感器，包括用于接收探针生物分子的混合自组装单分子层的表面。生物传感器表面可能包括压电石英晶体，用于检测目的与电磁压电声传感器（EMPAS）一起使用，其上形成了混合自组装单分子层，其中包括至少一种连接剂，如2,2,2-三氟乙基-13-三氯硅基-十三酸酯（TTTA）；其寡乙二醇（OEG）类似物OEG化的TTTA（OEG-TTTA）；S-(2-(2-(2-(3-三氯硅基-丙氧基)-乙氧基)-乙氧基)-乙基)-苯基硫酸酯（OEG-TU BTS）。描述了用于将功能化实体连接到生物传感器表面的连接剂/稀释剂系统，以及使用寡乙二醇连接剂制备生物传感器表面的方法。

  公开号：

  US20110306771A1

文献信息

• Aziridine-2-carboxylic Acid-Containing Peptides:  Application to Solution- and Solid-Phase Convergent Site-Selective Peptide Modification
  作者：Danica P. Galonić、Nathan D. Ide、Wilfred A. van der Donk、David Y. Gin

  DOI：10.1021/ja050304r

  日期：2005.5.25

  The development of a method for site- and stereoselective peptide modification using aziridine2-carboxylic acid-containing peptides is described. A solid-phase peptide synthesis methodology that allows for the rapid generation of peptides incorporating the aziridine residue has been developed. The unique electrophilic nature of this nonproteinogenic amino acid allows for site-selective conjugation with various thiol nucleophiles, such as anomeric carbohydrate thiols, farnesyl thiol, and biochemical tags, both in solution and on solid support. This strategy, combined with native chemical ligation, provides convergent and rapid access to complex thioglycoconjugates.