(S)-S-phenyl 2-(3-oxobutanamido)propanethioate | 1048681-14-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机硫化合物 - 硫醚类
• 英文名称: (S)-S-phenyl 2-(3-oxobutanamido)propanethioate
• 英文别名: S-phenyl (S)-2-(3-oxobutanamido)propanethioate；N-acetoacetyl-L-alanyl-S-benzene
• CAS: 1048681-14-6
• 化学式: C₁₃H₁₅NO₃S
• 分子量: 265.333
• InChiKey: CLGLIDGNDVPIOI-JTQLQIEISA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.79
• 重原子数：
  18.0
• 可旋转键数：
  5.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.31
• 拓扑面积：
  63.24
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  4.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (S)-S-phenyl 2-(3-oxobutanamido)propanethioate 在 MTDPQTWRVLGNADAQELVLAVDFDATGRAEGRFTDLASGLGDLLPCSIWETIPQEAGTGAGDADPVERWLEEVAADGRPVRAVFGFCVGGVYAGAIAQRLAARQEQAPALVLFDPEQSGPLTLYSQFHKVLDSMSALLSAEETAQAADEARRAHEQHTTMAALGAELLDVYRRTAKPAFDRLELDDRRTEEITAVFASFVGYLIAAADIDPLPAWREAVVVTSSSPTSGLNGSRAAGQDIAVGRELRVDVPHVDLLRDPGVTRTVTELLGADRPA 、 sodium hydroxide 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 反应 3.0h， 生成 (S,Z)-3-(1-hydroxyethylidene)-5-methylpyrrolidine-2,4-dione
  参考文献：
  名称：

  发现四酸和基于吡啶酮的天然产物生物合成所必需的新的Dieckmann环化酶家族

  摘要：

  生物信息学分析表明，TrdC，SlgL，LipX 2，KirHI和FacHI分别属于一组高度同源的蛋白，这些蛋白与放线菌来源的提拉霉素B，链霉素，α-脂霉素，奇罗霉素和制造霉素的生物合成有关。但是，对其生物合成作用的分配仍然难以捉摸。基因失活和互补，具有合成类似物的体外生化测定，点突变和系统发育树分析表明，这些蛋白质代表了驱动Dimicmann环化酶的新家族，驱动Dimicmann环化酶和吡啶酮支架的生物合成。

  DOI：

  10.1021/ol5036497
• 作为产物：
  描述：

  (S)-2-(3-oxobutanamido)propanoic acid 、 苯硫酚 在 benzotriazol-1-yloxyl-tris-(pyrrolidino)-phosphonium hexafluorophosphate 、 potassium carbonate 作用下， 以 乙腈 、 水 为溶剂， 反应 3.0h， 以210 mg的产率得到(S)-S-phenyl 2-(3-oxobutanamido)propanethioate
  参考文献：
  名称：

  发现四酸和基于吡啶酮的天然产物生物合成所必需的新的Dieckmann环化酶家族

  摘要：

  生物信息学分析表明，TrdC，SlgL，LipX 2，KirHI和FacHI分别属于一组高度同源的蛋白，这些蛋白与放线菌来源的提拉霉素B，链霉素，α-脂霉素，奇罗霉素和制造霉素的生物合成有关。但是，对其生物合成作用的分配仍然难以捉摸。基因失活和互补，具有合成类似物的体外生化测定，点突变和系统发育树分析表明，这些蛋白质代表了驱动Dimicmann环化酶的新家族，驱动Dimicmann环化酶和吡啶酮支架的生物合成。

  DOI：

  10.1021/ol5036497

文献信息

• Thioesterase-Like Role for Fungal PKS-NRPS Hybrid Reductive Domains
  作者：James W. Sims、Eric W. Schmidt

  DOI：10.1021/ja803078z

  日期：2008.8.1

  release reduced pyrrolidine-2-one intermediates en route to the tetramic acids. To determine the enzymatic basis of pyrrolidine-2-one diversity, we overexpressed equisetin synthetase (EqiS) R domains and analyzed their reactivity with synthetic substrate analogs. We show that the EqiS R domain does not perform a reducing function and does not bind reducing cofactors. Instead, the EqiS R catalyzes a Dieckmann

  尽管它们由非常相似的酶合成，但真菌还原的聚酮化合物具有探索广泛的化学空间区域的不同结构。许多真菌聚酮化合物被多种氨基酸衍生的五元环、特特拉姆酸和相关的 2-吡咯烷酮封端。真菌中已知的特特拉姆酸合成酶包含 C 端还原 (R) 结构域，建议在生成特特拉姆酸的途中释放还原的 pyrrolidine-2-one 中间体。为了确定 pyrrolidine-2-one 多样性的酶学基础，我们过表达木贼素合成酶 (EqiS) R 结构域并分析它们与合成底物类似物的反应性。我们表明 EqiSR 域不执行还原功能并且不结合还原辅因子。相反，EqiS R 催化迪克曼缩合，估计 kcat 大约为 15 s(-1)。这种作用不同于通常由短链脱氢酶/还原酶超家族酶催化的氧化还原反应。
• Insights into Pyrroindomycin Biosynthesis Reveal a Uniform Paradigm for Tetramate/Tetronate Formation
  作者：Qiongqiong Wu、Zhuhua Wu、Xudong Qu、Wen Liu

  DOI：10.1021/ja304829g

  日期：2012.10.24

  The natural products pyrroindomycins (PYRs), active against various drug-resistant pathogens, possess a characteristic, cyclohexene ring spiro-linked tetramate moiety. In this study, investigation into PYR biosynthesis revealed two new proteins, both of which, phylogenetically distinct from but functionally substitutable to each other in vivo, individually catalyze a Dieckmann cyclization in vitro for converting an N-acetoacetyl-L-alanyl thioester into a tetramate. Their counterparts are commonly present in the biosynthetic pathways of spiro and polyether tetronates, supporting a uniform paradigm for tetronate/tetramate formation, which features an enzymatic way to generate the C-X (X = O or N) bond first and the C-C bond next in building of the 5-membered heterocycle.