N-(5-aminopentyl)-4-sulfamoylbenzamide | 1315482-73-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: N-(5-aminopentyl)-4-sulfamoylbenzamide
• CAS: 1315482-73-5
• 化学式: C₁₂H₁₉N₃O₃S
• 分子量: 285.367
• InChiKey: VTTGGSMPDWPKLO-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.19
• 重原子数：
  19.0
• 可旋转键数：
  7.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.42
• 拓扑面积：
  115.28
• 氢给体数：
  3.0
• 氢受体数：
  4.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N-(5-aminopentyl)-4-sulfamoylbenzamide 、 4-三氟甲基苯甲酰氯 在 4-二甲氨基吡啶 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 5.0h， 以36 mg的产率得到
  参考文献：
  名称：

  自组装 19F NMR/MRI 纳米探针的蛋白质检测机制的系统研究，以实现合理设计和提高灵敏度

  摘要：

  (19)F NMR/MRI 探针由于其高灵敏度且在活体中没有背景信号，因此有望成为选择性传感生物活性剂的有力工具。我们最近报道了一种使用蛋白质配体束缚自组装 (19) F 探针检测特定蛋白质的独特超分子策略。该方法基于纳米探针的识别驱动拆卸，其诱导了 (19)F NMR/MRI 的清晰开启信号。在本研究中，我们对探针的结构和性质之间的关系进行了系统研究，以详细阐明这种开启（19）F NMR 传感的机制。新合成的 (19) F 探针在响应目标蛋白时表现出三种不同的行为：关闭/开启、始终开启和始终关闭模式。我们清楚地证明了蛋白质反应的这些差异可以用探针聚集体稳定性的差异来解释，并且聚集体的“中等稳定性”在蛋白质检测中产生了理想的开启响应。我们还通过改变探针的疏水性/亲水性平衡成功地控制了聚合稳定性。对检测机制的详细理解使我们能够合理设计具有更高灵敏度的开启（19）F NMR 探针，为（19）F

  DOI：

  10.1021/ja203996c
• 作为产物：
  描述：

  N-hydroxysuccinimidyl 4-sulfamoylbenzenecarboxylate 在 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 5.0h， 生成 N-(5-aminopentyl)-4-sulfamoylbenzamide
  参考文献：
  名称：

  自组装 19F NMR/MRI 纳米探针的蛋白质检测机制的系统研究，以实现合理设计和提高灵敏度

  摘要：

  (19)F NMR/MRI 探针由于其高灵敏度且在活体中没有背景信号，因此有望成为选择性传感生物活性剂的有力工具。我们最近报道了一种使用蛋白质配体束缚自组装 (19) F 探针检测特定蛋白质的独特超分子策略。该方法基于纳米探针的识别驱动拆卸，其诱导了 (19)F NMR/MRI 的清晰开启信号。在本研究中，我们对探针的结构和性质之间的关系进行了系统研究，以详细阐明这种开启（19）F NMR 传感的机制。新合成的 (19) F 探针在响应目标蛋白时表现出三种不同的行为：关闭/开启、始终开启和始终关闭模式。我们清楚地证明了蛋白质反应的这些差异可以用探针聚集体稳定性的差异来解释，并且聚集体的“中等稳定性”在蛋白质检测中产生了理想的开启响应。我们还通过改变探针的疏水性/亲水性平衡成功地控制了聚合稳定性。对检测机制的详细理解使我们能够合理设计具有更高灵敏度的开启（19）F NMR 探针，为（19）F

  DOI：

  10.1021/ja203996c

文献信息

• Affinity-Guided Oxime Chemistry for Selective Protein Acylation in Live Tissue Systems
  作者：Tomonori Tamura、Zhining Song、Kazuma Amaike、Shin Lee、Sifei Yin、Shigeki Kiyonaka、Itaru Hamachi

  DOI：10.1021/jacs.7b07339

  日期：2017.10.11

  modification method using a catalytic acyl transfer reaction. However, because of the high electrophilicity of the thioester acyl donor molecule, AGD chemistry suffers from nonspecific reactions to proteins other than the target protein in crude biological environments, such as cell lysates, live cells, and tissue samples. To overcome this shortcoming, we here report a new acyl donor/organocatalyst system that

  催化剂介导的蛋白质修饰是一种强大的天然蛋白质成像和工程方法。我们以前开发了亲和引导的 4-二甲氨基吡啶 (AGD) 化学作为使用催化酰基转移反应的有效蛋白质修饰方法。然而，由于硫酯酰基供体分子的高亲电性，AGD 化学会在原始生物环境（如细胞裂解物、活细胞和组织样本）中与目标蛋白以外的蛋白质发生非特异性反应。为了克服这一缺点，我们在此报告了一种新的酰基供体/有机催化剂系统，可以进行更具体和有效的蛋白质修饰。在该方法中，高度亲核的吡啶鎓肟 (PyOx) 催化剂与目标蛋白的特异性配体结合。配体连接的 PyOx 选择性地与目标蛋白质结合，并促进蛋白质表面上温和的亲电 N-酰基-N-烷基磺酰胺酰基供体的酰基转移反应。我们证明了称为 AGOX（亲和性引导肟）化学的新催化系统可以修饰试管和细胞裂解物中的靶蛋白，比 AGD 化学更具选择性和效率。活细胞中内源性细胞膜蛋白、碳酸酐酶 XII 和叶酸受体的低背