1-[(2S)-2-[(E)-but-1-enyl]pyrrolidin-1-yl]ethanone | 1227632-29-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吡咯烷类
• 英文名称: 1-[(2S)-2-[(E)-but-1-enyl]pyrrolidin-1-yl]ethanone
• CAS: 1227632-29-2
• 化学式: C₁₀H₁₇NO
• 分子量: 167.251
• InChiKey: SCQNMSLTINBKFH-DFVUYQKZSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.6
• 重原子数：
  12
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.7
• 拓扑面积：
  20.3
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  1

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  1-[(2S)-2-[(E)-but-1-enyl]pyrrolidin-1-yl]ethanone 在 palladium 10% on activated carbon 、 氢气 作用下， 以 甲醇 为溶剂， 反应 3.0h， 以81%的产率得到1-[(2R)-2-butylpyrrolidin-1-yl]ethanone
  参考文献：
  名称：

  n→ π* 相互作用和n)(π泡利排斥对蛋白质稳定性是拮抗作用的

  摘要：

  在许多常见的蛋白质二级结构中，例如 α-、3(10) 和聚脯氨酸 II 螺旋，n --> pi* 相互作用使相邻的主链酰胺羰基彼此靠近。这种让人想起 Burgi-Dunitz 轨迹的相互作用涉及肽键氧 (O(i-1)) 的孤对 (n) 在 C(i) 的反键轨道 (pi*) 上的离域=O(i) 的后续肽键。酰胺羰基的这种近端排列应该通过 O(i-1) 的孤对 (n) 和 C(i)=O(i) 的键合轨道 (pi) 之间的泡利排斥来对抗。我们通过使用常见的肽模拟物探索了这种泡利排斥的构象效应，其中 n --> pi* 相互作用减弱，而泡利排斥被保留。我们的结果表明，在没有 n --> pi* 相互作用的情况下，这种泡利排斥阻止了羰基的这种近端排列。这一发现表明，许多肽模拟物对酰胺键的不良模拟源于它们无法参与 n --> pi* 相互作用，并强调了蛋白质中相邻酰胺羰基之间相互作用的量子力学性质。

  DOI：

  10.1021/ja100931y
• 作为产物：
  描述：

  (S,E)-2-(but-1-en-1-yl)pyrrolidine hydrochloride 、 乙酸酐 在 4-二甲氨基吡啶 、 三乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 1.5h， 以40 mg的产率得到1-[(2S)-2-[(E)-but-1-enyl]pyrrolidin-1-yl]ethanone
  参考文献：
  名称：

  n→ π* 相互作用和n)(π泡利排斥对蛋白质稳定性是拮抗作用的

  摘要：

  在许多常见的蛋白质二级结构中，例如 α-、3(10) 和聚脯氨酸 II 螺旋，n --> pi* 相互作用使相邻的主链酰胺羰基彼此靠近。这种让人想起 Burgi-Dunitz 轨迹的相互作用涉及肽键氧 (O(i-1)) 的孤对 (n) 在 C(i) 的反键轨道 (pi*) 上的离域=O(i) 的后续肽键。酰胺羰基的这种近端排列应该通过 O(i-1) 的孤对 (n) 和 C(i)=O(i) 的键合轨道 (pi) 之间的泡利排斥来对抗。我们通过使用常见的肽模拟物探索了这种泡利排斥的构象效应，其中 n --> pi* 相互作用减弱，而泡利排斥被保留。我们的结果表明，在没有 n --> pi* 相互作用的情况下，这种泡利排斥阻止了羰基的这种近端排列。这一发现表明，许多肽模拟物对酰胺键的不良模拟源于它们无法参与 n --> pi* 相互作用，并强调了蛋白质中相邻酰胺羰基之间相互作用的量子力学性质。

  DOI：

  10.1021/ja100931y

文献信息

• <i>n</i> → π* Interaction and <i>n</i>)(π Pauli Repulsion Are Antagonistic for Protein Stability
  作者：Charles E. Jakobsche、Amit Choudhary、Scott J. Miller、Ronald T. Raines

  DOI：10.1021/ja100931y

  日期：2010.5.19

  carbonyl groups should be opposed by the Pauli repulsion between the lone pairs (n) of O(i-1) and the bonding orbital (pi) of C(i)=O(i). We explored the conformational effects of this Pauli repulsion by employing common peptidomimetics, wherein the n --> pi* interaction is attenuated while the Pauli repulsion is retained. Our results indicate that this Pauli repulsion prevents the attainment of such

  在许多常见的蛋白质二级结构中，例如 α-、3(10) 和聚脯氨酸 II 螺旋，n --> pi* 相互作用使相邻的主链酰胺羰基彼此靠近。这种让人想起 Burgi-Dunitz 轨迹的相互作用涉及肽键氧 (O(i-1)) 的孤对 (n) 在 C(i) 的反键轨道 (pi*) 上的离域=O(i) 的后续肽键。酰胺羰基的这种近端排列应该通过 O(i-1) 的孤对 (n) 和 C(i)=O(i) 的键合轨道 (pi) 之间的泡利排斥来对抗。我们通过使用常见的肽模拟物探索了这种泡利排斥的构象效应，其中 n --> pi* 相互作用减弱，而泡利排斥被保留。我们的结果表明，在没有 n --> pi* 相互作用的情况下，这种泡利排斥阻止了羰基的这种近端排列。这一发现表明，许多肽模拟物对酰胺键的不良模拟源于它们无法参与 n --> pi* 相互作用，并强调了蛋白质中相邻酰胺羰基之间相互作用的量子力学性质。