Dimethyl-((E)-5-tributylstannanyl-pent-4-enyl)-amine

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氮化合物
• 英文名称: Dimethyl-((E)-5-tributylstannanyl-pent-4-enyl)-amine
• 化学式: C₁₉H₄₁NSn
• 分子量: 402.251
• InChiKey: CQDZTIHTPSQNRA-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  6.27
• 重原子数：
  21
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.89
• 拓扑面积：
  3.2
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  1

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  [(E)-(3S,11S,15R,17S)-3-((E)-2-Bromo-propenyl)-9,11,17-trimethyl-5,13-dioxo-4,12-dioxa-20-thia-21-aza-bicyclo[16.2.1]henicosa-1(21),8,18-trien-6-yn-15-yl]-carbamic acid tert-butyl ester 、 Dimethyl-((E)-5-tributylstannanyl-pent-4-enyl)-amine 在 tris(dibenzylideneacetone)dipalladium(0) chloroform complex 、 三苯胂 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 12.0h， 以33%的产率得到[(E)-(3S,11S,15R,17S)-3-((1E,3E)-7-Dimethylamino-2-methyl-hepta-1,3-dienyl)-9,11,17-trimethyl-5,13-dioxo-4,12-dioxa-20-thia-21-aza-bicyclo[16.2.1]henicosa-1(21),8,18-trien-6-yn-15-yl]-carbamic acid tert-butyl ester
  参考文献：
  名称：

  免疫抑制和抗肿瘤天然产物 Pateamine A 中单独结合和支架结构域的证据：设计、合成和活性研究导致有效的简化衍生物

  摘要：

  Pateamine A (PatA) 是一种来自 Mycale sp. 的海洋代谢物，是 T 细胞受体发出的细胞内信号转导途径的有效抑制剂，可导致细胞因子如白细胞介素 2 (IL-2) 的转录。基于 PatA 的结构和最初的生物学结果，提出了一个假设，即 PatA 结构中存在不同的结合和支架结构域，与它推定的细胞受体的相互作用有关。我们采用涉及 Hantzsch 耦合策略的高度收敛方法，通过制备简化的 PatA 衍生物（去甲基、去氨基 PatA、DMDAPatA、3）来探讨这一假设。与 PatA 相比，该衍生物的合成步骤少了 10 步，并且确实发现其具有更高的效力（IC50 0.81 +/- 0 27 nM) 相对于 PatA (IC50 4.01 +/- 0.94 nM) 抑制 IL-2 产生，从而为结合/支架结构域假设提供支持。此外，为了找到更稳定的衍生物并进一步了解构效关系，在 IL-2

  DOI：

  10.1021/ja040065s
• 作为产物：
  描述：

  二甲胺 、 (E)-5-(tributylstannyl)pent-4-en-1-ol 在 吡啶 、 对甲苯磺酰氯 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 生成 Dimethyl-((E)-5-tributylstannanyl-pent-4-enyl)-amine
  参考文献：
  名称：

  免疫抑制和抗肿瘤天然产物 Pateamine A 中单独结合和支架结构域的证据：设计、合成和活性研究导致有效的简化衍生物

  摘要：

  Pateamine A (PatA) 是一种来自 Mycale sp. 的海洋代谢物，是 T 细胞受体发出的细胞内信号转导途径的有效抑制剂，可导致细胞因子如白细胞介素 2 (IL-2) 的转录。基于 PatA 的结构和最初的生物学结果，提出了一个假设，即 PatA 结构中存在不同的结合和支架结构域，与它推定的细胞受体的相互作用有关。我们采用涉及 Hantzsch 耦合策略的高度收敛方法，通过制备简化的 PatA 衍生物（去甲基、去氨基 PatA、DMDAPatA、3）来探讨这一假设。与 PatA 相比，该衍生物的合成步骤少了 10 步，并且确实发现其具有更高的效力（IC50 0.81 +/- 0 27 nM) 相对于 PatA (IC50 4.01 +/- 0.94 nM) 抑制 IL-2 产生，从而为结合/支架结构域假设提供支持。此外，为了找到更稳定的衍生物并进一步了解构效关系，在 IL-2

  DOI：

  10.1021/ja040065s

文献信息

• Evidence for Separate Binding and Scaffolding Domains in the Immunosuppressive and Antitumor Marine Natural Product, Pateamine A:  Design, Synthesis, and Activity Studies Leading to a Potent Simplified Derivative
  作者：Daniel Romo、Nam Song Choi、Shukun Li、Ingrid Buchler、Zonggao Shi、Jun O. Liu

  DOI：10.1021/ja040065s

  日期：2004.9.1

  Pateamine A (PatA), a marine metabolite from Mycale sp., is a potent inhibitor of the intracellular signal transduction pathway emanating from the T-cell receptor leading to the transcription of cytokines such as interleukin-2 (IL-2). On the basis of the structure of PatA and initial biological results, a hypothesis was developed regarding the presence of distinct binding and scaffolding domains in

  Pateamine A (PatA) 是一种来自 Mycale sp. 的海洋代谢物，是 T 细胞受体发出的细胞内信号转导途径的有效抑制剂，可导致细胞因子如白细胞介素 2 (IL-2) 的转录。基于 PatA 的结构和最初的生物学结果，提出了一个假设，即 PatA 结构中存在不同的结合和支架结构域，与它推定的细胞受体的相互作用有关。我们采用涉及 Hantzsch 耦合策略的高度收敛方法，通过制备简化的 PatA 衍生物（去甲基、去氨基 PatA、DMDAPatA、3）来探讨这一假设。与 PatA 相比，该衍生物的合成步骤少了 10 步，并且确实发现其具有更高的效力（IC50 0.81 +/- 0 27 nM) 相对于 PatA (IC50 4.01 +/- 0.94 nM) 抑制 IL-2 产生，从而为结合/支架结构域假设提供支持。此外，为了找到更稳定的衍生物并进一步了解构效关系，在 IL-2