(R)-N-(4-(tert-butyldimethylsilyloxy)benzylidene)-2-methylpropane-2-sulfinamide | 1003317-82-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: (R)-N-(4-(tert-butyldimethylsilyloxy)benzylidene)-2-methylpropane-2-sulfinamide
• CAS: 1003317-82-5
• 化学式: C₁₇H₂₉NO₂SSi
• 分子量: 339.574
• InChiKey: HJOPUWBTFQYFGP-DILWRCETSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.95
• 重原子数：
  22.0
• 可旋转键数：
  4.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.59
• 拓扑面积：
  38.66
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  2.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (R)-N-(4-(tert-butyldimethylsilyloxy)benzylidene)-2-methylpropane-2-sulfinamide 、 二氟溴乙酸乙酯 在 锌 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 48.08h， 以56%的产率得到(R)-ethyl-3-(4-(tert-butyldimethylsilyloxy)phenyl)-3-((R)-1,1-dimethylethylsulfinamido)-2,2-difluoropropanoate
  参考文献：
  名称：

  基于MIO的氨基变位酶在β-氨基酸生物合成中的作用机制

  摘要：

  β-氨基酸在天然和合成化合物中被广泛使用。通过基于 MIO (4-methylideneimidazole-5-one) 的氨基变位酶的作用，芳香族 β-氨基酸可以直接从蛋白质α-氨基酸生物合成。不常见的辅因子 MIO 在氨裂解酶和 2,3-氨基变位酶中都起作用；然而，辅因子的确切机制尚未解决。在这里，我们提供了亲电辅因子通过底物胺使用共价催化来指导氨的消除和随后重新加入的证据。合成了一种基于机制的抑制剂，并将 X 射线复合结构确定为 2.0 A 分辨率。抑制剂停止逆反应的化学反应，提供稳定的复合物，建立底物结合模式和酪氨酸 63 在化学中的重要性。所提出的机制与氨基变位酶和氨裂解酶的生物化学一致，并为胺加合物...

  DOI：

  10.1021/ja0762689
• 作为产物：
  描述：

  4-[(叔-丁基二甲基甲硅烷)氧代]苯甲醛 、 (R)-(+)-叔丁基亚磺酰胺 在 CsCO₃ 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 12.0h， 以66%的产率得到(R)-N-(4-(tert-butyldimethylsilyloxy)benzylidene)-2-methylpropane-2-sulfinamide
  参考文献：
  名称：

  基于MIO的氨基变位酶在β-氨基酸生物合成中的作用机制

  摘要：

  β-氨基酸在天然和合成化合物中被广泛使用。通过基于 MIO (4-methylideneimidazole-5-one) 的氨基变位酶的作用，芳香族 β-氨基酸可以直接从蛋白质α-氨基酸生物合成。不常见的辅因子 MIO 在氨裂解酶和 2,3-氨基变位酶中都起作用；然而，辅因子的确切机制尚未解决。在这里，我们提供了亲电辅因子通过底物胺使用共价催化来指导氨的消除和随后重新加入的证据。合成了一种基于机制的抑制剂，并将 X 射线复合结构确定为 2.0 A 分辨率。抑制剂停止逆反应的化学反应，提供稳定的复合物，建立底物结合模式和酪氨酸 63 在化学中的重要性。所提出的机制与氨基变位酶和氨裂解酶的生物化学一致，并为胺加合物...

  DOI：

  10.1021/ja0762689

文献信息

• Design and characterization of mechanism-based inhibitors for the tyrosine aminomutase SgTAM
  作者：Timothy J. Montavon、Carl V. Christianson、Grace M. Festin、Ben Shen、Steven D. Bruner

  DOI：10.1016/j.bmcl.2007.11.046

  日期：2008.5

  The synthesis and evaluation of two classes of inhibitors for SgTAM, a 4-methylideneimidazole-5-one (MIO) containing tyrosine aminomutase, are described. A mechanism-based strategy was used to design analogs that mimic the substrate or product of the reaction and form covalent interactions with the enzyme through the MIO prosthetic group. The analogs were characterized by measuring inhibition constants and X-ray crystallographic structural analysis of the co-complexes bound to the aminomutase, SgTAM.