N,N-bis-2-(methylthio)ethyl-N-(6-amino-2-pyridylmethyl)amine | 305324-06-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吡啶及其衍生物
• 英文名称: N,N-bis-2-(methylthio)ethyl-N-(6-amino-2-pyridylmethyl)amine
• 英文别名: bmapa；6-[[Bis(2-methylsulfanylethyl)amino]methyl]pyridin-2-amine
• CAS: 305324-06-5
• 化学式: C₁₂H₂₁N₃S₂
• 分子量: 271.451
• InChiKey: MGZYKMUEMQBYOV-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  415.6±45.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.152±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.7
• 重原子数：
  17
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.58
• 拓扑面积：
  92.8
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  N,N-bis-2-(methylthio)ethyl-N-(6-amino-2-pyridylmethyl)amine 以 甲醇 、 二甲基亚砜 为溶剂， 生成 [(N,N-bis-2-(methylthio)ethyl-N-(6-amino-2-pyridylmethyl)amine)Zn(DMSO)](ClO4)2*DMSO
  参考文献：
  名称：

  模拟肝醇脱氢酶与底物结合和抑制剂结合的形式：单核氮/硫连接的锌醇，甲酰胺和亚砜配合物的化学性质。

  摘要：

  使用具有单个内部氢键供体（N，N-双-2-（甲硫基）乙基-N-（6-氨基-2-吡啶基甲基）胺（bmapa））的混合氮/硫配体，我们制备并在结构上光谱表征一系列具有单一醇（[（bmapa）Zn（MeOH）]（ClO（4））（2）（1）），甲酰胺（[（bmapa）Zn（DMF）]（ClO（4 ））（2）（3），[（bmapa）Zn（NMF）]（ClO（4））（2）（4））或亚砜（[[bmapa）Zn（DMSO）]（ClO（4）） （2）（7），[（bmapa）Zn（TMSO）]（ClO（4））（2）（8））配体。获得了1.MeOH，3、4、7.DMSO和8的X射线晶体学表征。为了研究bmapa配体的单个氢键供体氨基对锌/中性氧供体化学的影响结合相互作用，类似的醇（[[（bmpa）Zn（MeOH）]（ClO（4））（2）（2）），甲酰胺（[[（bmpa）Zn（DMF）]（ClO（4））（2）（

  DOI：

  10.1021/ic0255609

文献信息

• Modeling the Active Site Chemistry of Liver Alcohol Dehydrogenase:  Mononuclear Zinc Methanol and <i>N,N</i>-Dimethylformamide Complexes of a Nitrogen/Sulfur Ligand Possessing an Internal Hydrogen Bond Donor
  作者：Lisa M. Berreau、Magdalena M. Makowska-Grzyska、Atta M. Arif

  DOI：10.1021/ic001190h

  日期：2001.5.1

  Using a novel nitrogen/sulfur ligand possessing a single internal hydrogen bond donor (bmapa, N,N-bis-(2-methylthio)ethyl-N-(6-amino-2-pyridylmethyl)- amine), mononuclear zinc complexes possessing a single zinc-bound methanol ([(bmapa)Zn(MeOH)]-(ClO4)(2) . MeOH, 1 . MeOH) or N,N-dimethylformamide ([(bmapa)Zn(DMF)](ClO4)(2), 2) molecule have been synthesized and structurally characterized. These complexes are structurally relevant to substrate- and inhibitor-bound forms of liver alcohol dehydrogenase (LADH) and exhibit hydrogen-bonding interactions akin to those found in the active site of LADH.