2-isopropyl-(3,4,5-trimethoxyphenyl)acetic acid | 263544-52-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 2-isopropyl-(3,4,5-trimethoxyphenyl)acetic acid
• 英文别名: 3-Methyl-2-(3,4,5-trimethoxyphenyl)butanoic acid；3-methyl-2-(3,4,5-trimethoxyphenyl)butanoic acid
• CAS: 263544-52-1
• 化学式: C₁₄H₂₀O₅
• 分子量: 268.31
• InChiKey: WXKHXNYYHWLGKB-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.7
• 重原子数：
  19
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  65
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-isopropyl-(3,4,5-trimethoxyphenyl)acetic acid 在 N,N-二异丙基乙胺 、 bromo-tris(1-pyrrolidinyl)phosphonium hexafluorophosphate 、 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 2-[3-[(1R)-3-(3,4-dimethoxyphenyl)-1-[(2S)-1-[(2R)-3-methyl-2-(3,4,5-trimethoxyphenyl)butanoyl]piperidine-2-carbonyl]oxypropyl]phenoxy]acetic acid
  参考文献：
  名称：

  研究蛋白质-配体与具有设计的特异性口袋的突变型FKBP的相互作用。

  摘要：

  使用基于结构的设计和蛋白质诱变，我们对FKBP12配体结合位点进行了重塑，以包括相当大的疏水性特异性口袋。该突变体（F36V-FKBP）能够以低或亚纳摩尔亲和力结合具有设计取代基的新型合成配体，这些取代基在空间上阻止了与野生型蛋白质的结合。使用隆起的化合物的结合和结构分析，我们在这里显示该口袋高度混杂，能够以可比的亲和力结合一系列疏水性烷基和芳基部分。因此，配体亲和力似乎对口袋的占用程度或包装质量不敏感。NMR光谱分析表明相似的配体可以采用根本不同的结合方式，从而使结构-活性关系的解释变得复杂。

  DOI：

  10.1021/jm9904396
• 作为产物：
  描述：

  3,4,5-三甲氧基苯乙酸 、 alkaline earth salt of/the/ methylsulfuric acid 在 sodium hexamethyldisilazane 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 12.25h， 生成 2-isopropyl-(3,4,5-trimethoxyphenyl)acetic acid
  参考文献：
  名称：

  研究蛋白质-配体与具有设计的特异性口袋的突变型FKBP的相互作用。

  摘要：

  使用基于结构的设计和蛋白质诱变，我们对FKBP12配体结合位点进行了重塑，以包括相当大的疏水性特异性口袋。该突变体（F36V-FKBP）能够以低或亚纳摩尔亲和力结合具有设计取代基的新型合成配体，这些取代基在空间上阻止了与野生型蛋白质的结合。使用隆起的化合物的结合和结构分析，我们在这里显示该口袋高度混杂，能够以可比的亲和力结合一系列疏水性烷基和芳基部分。因此，配体亲和力似乎对口袋的占用程度或包装质量不敏感。NMR光谱分析表明相似的配体可以采用根本不同的结合方式，从而使结构-活性关系的解释变得复杂。

  DOI：

  10.1021/jm9904396

文献信息

• Investigating Protein−Ligand Interactions with a Mutant FKBP Possessing a Designed Specificity Pocket
  作者：Wu Yang、Leonard W. Rozamus、Surinder Narula、Carl T. Rollins、Ruth Yuan、Lawrence J. Andrade、Mary K. Ram、Thomas B. Phillips、Marie Rose van Schravendijk、David Dalgarno、Tim Clackson、Dennis A. Holt

  DOI：10.1021/jm9904396

  日期：2000.3.1

  Using structure-based design and protein mutagenesis we have remodeled the FKBP12 ligand binding site to include a sizable, hydrophobic specificity pocket. This mutant (F36V-FKBP) is capable of binding, with low or subnanomolar affinities, novel synthetic ligands possessing designed substituents that sterically prevent binding to the wild-type protein. Using binding and structural analysis of bumped

  使用基于结构的设计和蛋白质诱变，我们对FKBP12配体结合位点进行了重塑，以包括相当大的疏水性特异性口袋。该突变体（F36V-FKBP）能够以低或亚纳摩尔亲和力结合具有设计取代基的新型合成配体，这些取代基在空间上阻止了与野生型蛋白质的结合。使用隆起的化合物的结合和结构分析，我们在这里显示该口袋高度混杂，能够以可比的亲和力结合一系列疏水性烷基和芳基部分。因此，配体亲和力似乎对口袋的占用程度或包装质量不敏感。NMR光谱分析表明相似的配体可以采用根本不同的结合方式，从而使结构-活性关系的解释变得复杂。