carbonic acid 4-ethynyl-benzyl ester 4-nitrophenyl ester | 1228119-41-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: carbonic acid 4-ethynyl-benzyl ester 4-nitrophenyl ester
• 英文别名: (4-Ethynylphenyl)methyl (4-nitrophenyl) carbonate
• CAS: 1228119-41-2
• 化学式: C₁₆H₁₁NO₅
• 分子量: 297.267
• InChiKey: VBAKKCRAVCEBQN-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  466.5±45.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.34±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.6
• 重原子数：
  22
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.06
• 拓扑面积：
  81.4
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  carbonic acid 4-ethynyl-benzyl ester 4-nitrophenyl ester 在 盐酸 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 、 乙酸乙酯 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 2-amino-6-(4-ethynyl-benzyloxycarbonylamino)-hexanoic acid
  参考文献：
  名称：

  工程化的Pyrrolysyl-tRNA合成酶用大体积的赖氨酸衍生物进行遗传密码扩展的结构基础。

  摘要：

  Pyrrolysyl-tRNA合成酶（PylRS）和tRNAPyl已被广泛用于遗传密码扩展。带有Y306A和Y384F突变的马氏甲烷八叠球菌PylRS突变体（PylRS（Y306A / Y384F））通过UAG编码各种庞大的非天然赖氨酸衍生物。在这项研究中，我们检查了PylRS（Y306A / Y384F）如何识别许多氨基酸。在17种非天然赖氨酸衍生物中，N +-（苄氧羰基）赖氨酸（ZLys）和10种邻/间/对位/对位取代的ZLys衍生物被有效地连接到tRNAPyl上，并通过PylRS（Y306A / Y384F）掺入蛋白质中。我们确定了绑定到PylRS（Y306A / Y384F）催化片段的14种非天然赖氨酸衍生物的晶体结构。将间位和对位取代的ZLys衍生物紧密地容纳在生产模式中。相比之下，ZLys和未取代或邻位取代的ZLys衍生物除生产模式外还表现出其他结合模式。PylRS（Y306A

  DOI：

  10.1016/j.chembiol.2019.03.008
• 作为产物：
  描述：

  4-乙基苄醇 、 对硝基苯基氯甲酸酯 在 吡啶 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 生成 carbonic acid 4-ethynyl-benzyl ester 4-nitrophenyl ester
  参考文献：
  名称：

  工程化的Pyrrolysyl-tRNA合成酶用大体积的赖氨酸衍生物进行遗传密码扩展的结构基础。

  摘要：

  Pyrrolysyl-tRNA合成酶（PylRS）和tRNAPyl已被广泛用于遗传密码扩展。带有Y306A和Y384F突变的马氏甲烷八叠球菌PylRS突变体（PylRS（Y306A / Y384F））通过UAG编码各种庞大的非天然赖氨酸衍生物。在这项研究中，我们检查了PylRS（Y306A / Y384F）如何识别许多氨基酸。在17种非天然赖氨酸衍生物中，N +-（苄氧羰基）赖氨酸（ZLys）和10种邻/间/对位/对位取代的ZLys衍生物被有效地连接到tRNAPyl上，并通过PylRS（Y306A / Y384F）掺入蛋白质中。我们确定了绑定到PylRS（Y306A / Y384F）催化片段的14种非天然赖氨酸衍生物的晶体结构。将间位和对位取代的ZLys衍生物紧密地容纳在生产模式中。相比之下，ZLys和未取代或邻位取代的ZLys衍生物除生产模式外还表现出其他结合模式。PylRS（Y306A

  DOI：

  10.1016/j.chembiol.2019.03.008

文献信息

• Dihydroisoxazole Analogs for Labeling and Visualization of Catalytically Active Transglutaminase 2
  作者：Laila Dafik、Chaitan Khosla

  DOI：10.1016/j.chembiol.2010.11.004

  日期：2011.1

  We report the synthesis and preliminary characterization of "clickable" inhibitors of human transglutaminase 2 (TG2). These inhibitors possess the 3-halo-4,5-dihydroisoxazole warhead along with bioorthogonal groups such as azide or alkyne moieties that enable subsequent covalent modification with fluorophores. Their mechanism for inhibition of TG2 is based on halide displacement, resulting in the formation of a stable imino thioether. Inhibition assays against recombinant human TG2 revealed that some of the clickable inhibitors prepared in this study have comparable specificity as benchmark dihydroisoxazole inhibitors reported earlier. At low micromolar concentrations they completely inhibited transiently activated TG2 in a WI-38 fibroblast scratch assay and could subsequently be used to visualize the active enzyme in situ. The potential use of these inhibitors to probe the role of TG2 in celiac sprue as well as other diseases is discussed.