2-[4,4-dimethyl-2-oxazolinyl]phenyl selenol | 330183-96-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 2-[4,4-dimethyl-2-oxazolinyl]phenyl selenol
• 英文别名: 2-(4,4-dimethyl-5H-1,3-oxazol-2-yl)benzeneselenol
• CAS: 330183-96-5
• 化学式: C₁₁H₁₃NOSe
• 分子量: 254.19
• InChiKey: VSHJJUCIOWMHJS-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  0.77
• 重原子数：
  14.0
• 可旋转键数：
  1.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.36
• 拓扑面积：
  21.59
• 氢给体数：
  0.0
• 氢受体数：
  2.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-[4,4-dimethyl-2-oxazolinyl]phenyl selenol 以 正戊烷 为溶剂， 生成 bis[2-(4,4-dimethyl-2-oxazolinyl)phenyl]diselenide
  参考文献：
  名称：

  硒醇亚硝化和硒亚硝基硒醇均解：一条可能具有生化意义的反应路径。

  摘要：

  DOI：

  10.1002/anie.200453872
• 作为产物：
  描述：

  <2-(4,4-Dimethyl-2-oxazolinyl)phenyl>selenyl iodide 在 乙二胺四乙酸 、 human placenta thioredoxin reductase 、 还原型辅酶II(NADPH)四钠盐 作用下， 以 various solvent(s) 为溶剂， 生成 2-[4,4-dimethyl-2-oxazolinyl]phenyl selenol
  参考文献：
  名称：

  Selenenyl iodide: a new substrate for mammalian thioredoxin reductaseElectronic supplementary information (ESI) available: additional data. See http://www.rsc.org/suppdata/ob/b3/b302220j/

  摘要：

  我们合成了通过内部螯合稳定的烯硒碘化物，并将其作为硫代还原酶（TrxR）的底物进行了评估。研究发现，从人类胎盘中提取的 TrxR 对硒碘化物的反应活性远高于大肠杆菌酶，这表明人类酶活性位点中的硒半胱氨酸残基是必不可少的。加入硫代氧化酶（Trx）后，TrxR 催化的碘化硒还原作用明显增强 1。这些关于硫氧还蛋白系统还原硒碘化物的研究表明，稳定的硒碘化物可能是人类 TrxR 的新底物。Trx 系统可以作为碘甲腺氨酸脱碘酶的辅助因子，在脱碘酶催化周期的后半段还原硒基碘化物中间体，以再生活性位点。抗甲状腺药物 PTU 不抑制 TrxR 催化的 1 的还原，这表明 Trx 系统参与脱碘酶循环可能是某些脱碘酶对临床有用的硫脲类药物不敏感的原因。

  DOI：

  10.1039/b302220j

文献信息

• Glutathione Peroxidase-like Antioxidant Activity of Diaryl Diselenides:  A Mechanistic Study
  作者：G. Mugesh、Arunashree Panda、Harkesh B. Singh、Narayan S. Punekar、Ray J. Butcher

  DOI：10.1021/ja994467p

  日期：2001.2.1

  nucleophilic attack of thiol takes place preferentially at selenium rather than sulfur and this reduces the formation of selenol by terminating the forward reaction. On the other hand, the diselenides having weak Se.N interactions are found to be more active due to the fast reaction of the selenenyl sulfide derivatives with thiol to produce diphenyl disulfide and the expected selenol (RSeSR + PhSH = PhSSPh

  描述了几种具有分子内配位氨基的二芳基二硒化物的合成、结构和硫醇过氧化物酶样抗氧化活性。源自对映体纯 R-(+)- 和 S-(-)-N,N-二甲基（1-二茂铁基乙基）胺的二硒化物显示出优异的过氧化物酶活性。为了研究各种有机硒中间体的机械作用，通过 (77)Se NMR 光谱对中间体进行了详细的原位表征。虽然大多数二硒化物通过硒醇、硒酸和硒基硫化物中间体发挥其过氧化物酶活性，但二硒化物相对活性的差异是由于分子内硒相互作用的程度不同。二硒化物具有强硒。由于其硒基硫化物衍生物能够增强反向 GPx 循环（RSeSR + H(2)O(2) = RSeOH），N 相互作用被发现处于非活动状态。在这些情况下，硫醇的亲核攻击优先发生在硒而不是硫上，这通过终止正向反应来减少硒醇的形成。另一方面，由于硒基硫化物衍生物与硫醇快速反应生成二苯基二硫化物和预期的硒醇（RSeSR + PhSH = PhSSPh + RSeH），因此发现具有弱
• Selenol Nitrosation andSe-Nitrososelenol Homolysis: A Reaction Path with Possible Biochemical Implications
  作者：Cathleen Wismach、Wolf-Walther du Mont、Peter G. Jones、Ludger Ernst、Ulrich Papke、Govindasamy Mugesh、Wolfgang Kaim、Matthias Wanner、Klaus D. Becker

  DOI：10.1002/anie.200453872

  日期：2004.7.26
• Selenenyl iodide: a new substrate for mammalian thioredoxin reductaseElectronic supplementary information (ESI) available: additional data. See http://www.rsc.org/suppdata/ob/b3/b302220j/
  作者：Govindasamy Mugesh、Lars-Oliver Klotz、Wolf-Walther du Mont、Katja Becker、Helmut Sies

  DOI：10.1039/b302220j

  日期：——

  Areneselenenyl iodide stabilised by internal chelation has been synthesized and evaluated as a substrate of thioredoxin reductase (TrxR). The reactivity of TrxR obtained from human placenta towards selenenyl iodide was found to be much higher than that of the E. coli enzyme, indicating the essential nature of a selenocysteine residue in the active site of the human enzyme. The addition of thioredoxin (Trx) significantly enhanced the TrxR-catalysed reduction of selenenyl iodide 1. These studies on the reduction of a selenenyl iodide by the thioredoxin system suggest that stable selenenyl iodides could be new substrates for human TrxR. The Trx system could act as a cofactor for iodothyronine deiodinase by reducing the selenenyl iodide intermediate in the second-half of the deiodinase catalytic cycle to regenerate the active site. The TrxR-catalysed reduction of 1 was not inhibited by the anti-thyroid drug, PTU, suggesting that the involvement of the Trx system in the deiodinase cycle may be responsible for the insensitivity of certain deiodinases towards clinically useful thiourea drugs.

  我们合成了通过内部螯合稳定的烯硒碘化物，并将其作为硫代还原酶（TrxR）的底物进行了评估。研究发现，从人类胎盘中提取的 TrxR 对硒碘化物的反应活性远高于大肠杆菌酶，这表明人类酶活性位点中的硒半胱氨酸残基是必不可少的。加入硫代氧化酶（Trx）后，TrxR 催化的碘化硒还原作用明显增强 1。这些关于硫氧还蛋白系统还原硒碘化物的研究表明，稳定的硒碘化物可能是人类 TrxR 的新底物。Trx 系统可以作为碘甲腺氨酸脱碘酶的辅助因子，在脱碘酶催化周期的后半段还原硒基碘化物中间体，以再生活性位点。抗甲状腺药物 PTU 不抑制 TrxR 催化的 1 的还原，这表明 Trx 系统参与脱碘酶循环可能是某些脱碘酶对临床有用的硫脲类药物不敏感的原因。