(+/-)-1-(3-fluoromethylphenyl)ethyl acetate | 32313-84-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: (+/-)-1-(3-fluoromethylphenyl)ethyl acetate
• 英文别名: 1-(3'-Trifluormethylphenyl)-ethylacetat；(+/-)-1-(3-trifluoromethylphenyl)ethyl acetate；1-[3-(Trifluoromethyl)phenyl]ethyl acetate
• CAS: 32313-84-1
• 化学式: C₁₁H₁₁F₃O₂
• 分子量: 232.202
• InChiKey: QBSLZVQTSSLKIE-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  212.9±35.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.203±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.9
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.36
• 拓扑面积：
  26.3
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  (+/-)-1-(3-fluoromethylphenyl)ethyl acetate 在 p-nitrobenzyl esterase from Bacillus subtilis 作用下， 以 aq. phosphate buffer 、 乙醇 为溶剂， 反应 7.0h， 以42%的产率得到(S)-1-(3-trifluoromethylphenyl)ethyl acetate
  参考文献：
  名称：

  Separation of enantiopure m-substituted 1-phenylethanols in high space-time yield using Bacillus subtilis esterase

  摘要：

  研究发现，在大肠杆菌中表达的重组枯草芽孢杆菌酯酶（BsE）在对映选择性水解反应中对 m-取代的 1-苯基乙醇乙酸酯表现出极好的对映选择性（E 始终大于 100）。分子模型为观察到的对这些底物的高对映选择性提供了解释。此外，BsE 还对高浓度的间取代 1-苯基乙醇乙酸酯（高达 1 M）表现出很强的耐受性。基于 BsE 的这些优异催化特性，一种间代 1-苯基乙醇--(R)-1-(3-氯苯基)乙醇被高效合成，时空产率为 920 克/升/天，ee 为 97%，这表明 BsE 被认为是大规模生产具有光学活性的间代 1-苯基乙醇的一种潜在的理想和有前途的生物催化剂。

  DOI：

  10.1039/c3ra41999a
• 作为产物：
  描述：

  1-(3-三氟甲基苯基)乙醇 、 乙酸酐 在 吡啶 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 生成 (+/-)-1-(3-fluoromethylphenyl)ethyl acetate
  参考文献：
  名称：

  BVMO催化的外消旋的苄基酮的动态动力学拆分中的阴离子交换树脂的存在下†往最‡

  摘要：

  4-羟基苯乙酮来自荧光假单胞菌ACB的单加氧酶在弱阴离子交换树脂的存在下用于以高转化率和良好的光学纯度进行外消旋苄基酮的动态动力学拆分。为了优化生物催化系统的活性和选择性，分析了影响酶催化的拜耳-维利格氧化和外消旋化效率的不同参数。

  DOI：

  10.1039/b922693a

文献信息

• Ionic liquids for enhancing the enantioselectivity of isolated BVMO-catalysed oxidations
  作者：Cristina Rodríguez、Gonzalo de Gonzalo、Marco W. Fraaije、Vicente Gotor

  DOI：10.1039/c0gc00560f

  日期：——

  The present study describes the first-time usage of an isolated thermostable Baeyer–Villiger monooxygenase (phenylacetone monooxygenase, PAMO) in the presence of ionic liquids. The stability, activity and selectivity of PAMO as an oxidative enzyme in the presence of different ionic liquids were studied. This revealed that the addition of some specific ionic liquids, such Ammoeng™ 102 and [bmim]MeSO4, can significantly enhance the E-value in the oxidation of racemic benzylketones. Moreover, the use of ionic liquids increases the optimal substrate concentration for performing Baeyer–Villiger oxidation, thereby extending the biocatalytic repertoire of PAMO for synthetic applications.

  本研究首次报道了在离子液体存在下使用分离的耐热贝耶尔-维利格单氧合酶（苯丙酮单氧合酶，PAMO）的情况。研究了不同离子液体存在下，PAMO作为氧化酶的稳定性、活性和选择性。结果显示，添加某些特定离子液体，如AmMOeng™ 102和[bmim]MeSO4，可以显著提高消旋苯甲酮氧化反应的E值。此外，离子液体的使用提高了进行贝耶尔-维利格氧化反应的最佳底物浓度，从而扩大了PAMO在合成应用中的生物催化范围。
• Solvolysis of 1-arylethyl tosylates. Kinetic and stereochemical tests for solvent participation
  作者：Annette D. Allen、V. M. Kanagasabapathy、Thomas T. Tidwell

  DOI：10.1021/ja00301a023

  日期：1985.7

  Les etudes de solvolyses des tosylates d'aryl-1ethyles (aryl=bromo-3phenyl, trifluoromethyl-3 phenyl et bis-trifluoromethyl-3,5phenyl) montrent que dans des solvants relativement non nucleophiles, les trois substrats ont des vitesses polarimetriques plus rapides que les vitesses de formation des produits

  Les etudes de solvolyses des tosylates d'aryl-1ethyles (aryl=bromo-3phenyl, trifluoromethyl-3 phenyl et bis-trifluoromethyl-3,5phenyl) montrent que dans des solvants relativement non nucleophiles, les trois substrats ont des vitesses polarimetriques les vitesses deformation des produits
• Rate Enhancement of Lipase-catalyzed Reaction in Supercritical Carbon Dioxide
  作者：Tomoko Matsuda、Kazuhiko Tsuji、Takashi Kamitanaka、Tadao Harada、Kaoru Nakamura、Takao Ikariya

  DOI：10.1246/cl.2005.1102

  日期：2005.8

  Lipase-catalyzed kinetic resolution of various 1-arylethanols was performed in supercritical carbon dioxide (scCO2), in hexane and without solvent. The use of scCO2 enhances reactivity especially when a cross-linked enzyme aggregate (CLEA) was used.

  在超临界二氧化碳（scCO2）、正己烷和无溶剂条件下，对各种 1-芳基乙醇进行了脂肪酶催化动力学解析。使用超临界二氧化碳可提高反应活性，尤其是在使用交联酶聚合体（CLEA）时。
• METHOD OF ENHANCING CELLULAR PRODUCTION OF MOLECULAR CHAPERONE, HYDROXYLAMINE DERIVATIVES USEFUL FOR ENHANCING THE CHAPERONE PRODUCTION AND THE PREPARATION THEREOF
  申请人：Vígh László

  公开号：US20100267711A1

  公开（公告）日：2010-10-21

  A method of increasing expression of a molecular chaperon by a cell and/or enhancing the activity of a molecular chaperon in cells is provided. The method comprises treating a cell that is exposed to a physiological stress which induces expression of a molecular chaperon by the cell with an effective amount of a certain hydroxylamine derivative to increase the stress. Alternatively, an hydroxylamine derivative can be administrated to a cell before it is exposed to a physiological stress which induces expression of a molecular chaperon by the cell. Preferably, the cell to which an hydroxylamine derivative is administered is an eukaryotic cell. The hydroxylamine derivative corresponds to the formulae (I) or (II). The invention also provides novel hydroxylamine derivatives falling within the scope of the formulae (I) and (II) as well as pharmaceutical and/or cosmetical compositions comprising the said compounds.

  本发明提供了一种通过细胞增加分子伴侣的表达和/或增强细胞中分子伴侣活性的方法。该方法包括使用一定量的某种羟胺衍生物处理受到诱导细胞分子伴侣表达的生理应激的细胞，以增加应激。或者，在细胞暴露于诱导其表达分子伴侣的生理应激之前，可以向细胞中注入羟胺衍生物。最好，接受羟胺衍生物处理的细胞是真核细胞。羟胺衍生物对应于公式（I）或（II）。本发明还提供了落在公式（I）和（II）范围内的新羟胺衍生物，以及包含该化合物的药物和/或化妆品组合物。
• Immobilized Manihot esculenta preparation as a novel biocatalyst in the enantioselective acetylation of racemic alcohols
  作者：Luciana L. Machado、Telma L.G. Lemos、Marcos Carlos de Mattos、Maria da Conceicão F. de Oliveira、Gonzalo de Gonzalo、Vicente Gotor-Fernández、Vicente Gotor

  DOI：10.1016/j.tetasy.2008.05.018

  日期：2008.6

  The enzymatic preparation obtained from a discard of Manihot esculenta roots has been successfully immobilized on calcium alginate hydrogels. This preparation has been tested as a chiral biocatalyst in the enzymatic acylation of a set of racemic aromatic alcohols. Depending on the reaction conditions, excellent enantioselectivities can be achieved. Some parameters that can alter the biocatalytic properties of the enzyme, such as solvent, temperature, acyl donor and substrate structure have been studied exhaustively in order to establish a deeper knowledge of this novel biocatalyst. (C) 2008 Elsevier Ltd. All rights reserved.