Peroxycarbonic acid O-O-tert-butyl ester O-(4-nitro-phenyl) ester | 663597-81-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: Peroxycarbonic acid O-O-tert-butyl ester O-(4-nitro-phenyl) ester
• 英文别名: (2-Methylpropan-2-yl)oxy (4-nitrophenyl) carbonate
• CAS: 663597-81-7
• 化学式: C₁₁H₁₃NO₆
• 分子量: 255.227
• InChiKey: MGSGVNOVTSOTOB-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.9
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.36
• 拓扑面积：
  90.6
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  L-谷氨酸二乙酯盐酸盐 、 Peroxycarbonic acid O-O-tert-butyl ester O-(4-nitro-phenyl) ester 在 ammonium hydrogen carbonate buffer 作用下， 以 水 、 乙腈 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  化学修饰的肽在气相中的N末端氨基酸侧链裂解：用于N末端鉴定的质谱技术。

  摘要：

  尽管基因组数据库已成为蛋白质组学分析的关键，但是从头测序对于研究基因组尚未完成的生物仍然至关重要。另外，翻译后修饰对数据库搜索提出了挑战。识别肽段MS / MS光谱中的b或y离子系列以及鉴定b1和yn-1离子可以促进从头分析。因此，鉴定任一氨基酸末端是有价值的。在以前的工作中，我们已经证明，在低能量碰撞诱导解离（CID）条件下，赖氨酸的ε-氨基修饰的肽作为过氧氨基甲酸叔丁酯衍生物会经历自由基促进的肽骨架断裂。在这里，我们探讨了修饰为过氧氨基甲酸叔丁酯的N端氨基的化学性质。用芳基叔丁基过氧碳酸酯研究了N-末端胺向简单氨基酸和肽的过氧氨基甲酸酯的转化。对过氧氨基甲酸酯加合物的ESI-MS / MS分析提供了与N端侧链（R）的中性损失相对应的产物离子的证据，从而鉴定了该残基。由N末端残基侧链损失（-R）形成的产物离子的进一步碎裂（MS3）显示b离子的m / z位移等于R的中性损失，因此标记了b离

  DOI：

  10.1016/j.bmc.2006.05.060
• 作为产物：
  描述：

  叔丁基过氧化氢 、 对硝基苯基氯甲酸酯 在 吡啶 作用下， 以 癸烷 、 二氯甲烷 为溶剂， 以39%的产率得到Peroxycarbonic acid O-O-tert-butyl ester O-(4-nitro-phenyl) ester
  参考文献：
  名称：

  Lysine Peroxycarbamates:  Free Radical-Promoted Peptide Cleavage

  摘要：

  Strategies are reported that combine in one step a predictable chemical-based protein digestion with mass spectrometry. Lysine residue amino groups in peptides and proteins are modified by reaction with a peroxycarbonate derived from p-nitrophenol, and tert-butyl hydroperoxide. The peroxycarbonate reacts with lysine residues in peptides and proteins, and the resulting lysine peroxycarbamates undergo homolytic fragmentation under conditions of low-energy collision-induced dissociation (CID). Observed fragmentation of the peptides involves apparent free radical processes including Hofmann-Löffler-type rearrangements that lead to peptide chain fragmentation. Strategies for directed cleavage of peptides by free radical promoted processes are feasible, and such strategies may well simplify schemes for protein analysis.

  DOI：

  10.1021/ja038615u