5-(2-Phenylethyl)furan-2-carboxylic acid | 81103-70-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 呋喃
• 英文名称: 5-(2-Phenylethyl)furan-2-carboxylic acid
• 英文别名: 5-(2-phenylethyl)furan-2-carboxylic acid
• CAS: 81103-70-0
• 化学式: C₁₃H₁₂O₃
• 分子量: 216.236
• InChiKey: UQEMRVWECOVWEN-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.1
• 重原子数：
  16
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.15
• 拓扑面积：
  50.4
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  重氮甲烷 、 5-(2-Phenylethyl)furan-2-carboxylic acid 以 乙醚 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  Facile Synthesis of 2,5-Disubstituted Furan Derivatives and Its Application for the Synthesis of Pyrethroid

  摘要：

  DOI：

  10.1080/00021369.1982.10865054
• 作为产物：
  描述：

  5-甲基-2-呋喃甲醇 在 nickel(IV) oxide 、 sodium hydroxide 、 lithium diisopropyl amide 作用下， 以 四氢呋喃 、 正己烷 为溶剂， 反应 1.33h， 生成 5-(2-Phenylethyl)furan-2-carboxylic acid
  参考文献：
  名称：

  Facile Synthesis of 2,5-Disubstituted Furan Derivatives and Its Application for the Synthesis of Pyrethroid

  摘要：

  DOI：

  10.1080/00021369.1982.10865054

文献信息

• [EN] CYCLIC INHIBITORS OF CARNITINE PALMITOYLTRANSFERASE AND TREATING CANCER<br/>[FR] INHIBITEURS CYCLIQUES DE LA CARNITINE PALMITOYLTRANSFÉRASE ET TRAITEMENT ANTICANCÉREUX
  申请人：UNIV HEALTH NETWORK

  公开号：WO2009015485A8

  公开（公告）日：2009-06-18
• Potent, nonpeptide inhibitors of human mast cell tryptase. Synthesis and biological evaluation of novel spirocyclic piperidine amide derivatives
  作者：Michael J. Costanzo、Stephen C. Yabut、Han-Cheng Zhang、Kimberley B. White、Lawrence de Garavilla、Yuanping Wang、Lisa K. Minor、Brett A. Tounge、Alexander N. Barnakov、Frank Lewandowski、Cynthia Milligan、John C. Spurlino、William M. Abraham、Victoria Boswell-Smith、Clive P. Page、Bruce E. Maryanoff

  DOI：10.1016/j.bmcl.2008.01.093

  日期：2008.3

  We have explored a series of spirocyclic piperidine amide derivatives ( 5) as tryptase inhibitors. Thus, 4 (JNJ-27390467) was identified as a potent, selective tryptase inhibitor with oral efficacy in two animal models of airway inflammation ( sheep and guinea pig asthma models). An X-ray co-crystal structure of 4 tryptase revealed a hydrophobic pocket in the enzyme's active site, which is induced by the phenylethynyl group and is comprised of amino acid residues from two different monomers of the tetrameric protein. (c) 2008 Elsevier Ltd. All rights reserved.