5-cyano-3H,4H,7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-4-one | 24391-42-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 吡咯并嘧啶类
• 英文名称: 5-cyano-3H,4H,7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-4-one
• 英文别名: 5-cyanopyrrolo[2,3-d]pyrimidin-4-one；7-cyano-2-deamino-7-deazaguanine；5-Cyan-3H,7H-pyrrolo<2,3-d>pyrimidon(4)；4-oxo-4,7-dihydro-3H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidine-5-carbonitrile；4,7-Dihydro-4-oxo-3H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidine-5-carbonitrile；4-oxo-3,7-dihydropyrrolo[2,3-d]pyrimidine-5-carbonitrile
• CAS: 24391-42-2
• 化学式: C₇H₄N₄O
• 分子量: 160.135
• InChiKey: QXFFXFGRSLLFLS-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -0.5
• 重原子数：
  12
• 可旋转键数：
  0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  81
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  5-cyano-3H,4H,7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-4-one 在 nitrile reductase from Geobacillus kaustophilus 、 potassium chloride 、 还原型辅酶II(NADPH)四钠盐 作用下， 以 aq. buffer 为溶剂， 生成 5-(Aminomethyl)-3,7-dihydropyrrolo[2,3-d]pyrimidin-4-one
  参考文献：
  名称：

  嗜碱芽孢杆菌的腈还原酶：一种新的腈生物转化反应的潜在催化剂。

  摘要：

  据报道嗜热嗜热芽孢杆菌Geobacillus kaustophilus腈还原酶（NRed）的克隆，表达和鉴定。响应温度从25°C到65°C的变化，该酶的活性增加了12倍。通过测试一系列常见的腈，研究了有关其生物催化适用性的底物范围。在野生型酶中观察到的较窄的底物范围促使基于先前公开的来自枯草芽孢杆菌的同源性模型的Gk NRed活性位点突变体的合理设计。就天然底物7-氰基-7-脱氮鸟嘌呤（preQ 0）以及一系列合成的preQ 0样底物结构。观察到野生型酶活性对天然底物的特定结构修饰的明显依赖性。可以将源自preQ 0的两个非天然腈还原为相应的氨基化合物。

  DOI：

  10.1002/adsc.201200109
• 作为产物：
  描述：

  2-氨基-5-溴-1H-吡咯-3,4-二甲腈 在 ammonium hydroxide 、 sodium azide 、 10% Pd/C 、 氢气 、 溶剂黄146 作用下， 以 乙二醇乙醚 、 乙醇 、 水 为溶剂， 反应 53.0h， 生成 5-cyano-3H,4H,7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-4-one
  参考文献：
  名称：

  嗜碱芽孢杆菌的腈还原酶：一种新的腈生物转化反应的潜在催化剂。

  摘要：

  据报道嗜热嗜热芽孢杆菌Geobacillus kaustophilus腈还原酶（NRed）的克隆，表达和鉴定。响应温度从25°C到65°C的变化，该酶的活性增加了12倍。通过测试一系列常见的腈，研究了有关其生物催化适用性的底物范围。在野生型酶中观察到的较窄的底物范围促使基于先前公开的来自枯草芽孢杆菌的同源性模型的Gk NRed活性位点突变体的合理设计。就天然底物7-氰基-7-脱氮鸟嘌呤（preQ 0）以及一系列合成的preQ 0样底物结构。观察到野生型酶活性对天然底物的特定结构修饰的明显依赖性。可以将源自preQ 0的两个非天然腈还原为相应的氨基化合物。

  DOI：

  10.1002/adsc.201200109

文献信息

• Targeting the Substrate Binding Site of<i>E. coli</i>Nitrile Reductase QueF by Modeling, Substrate and Enzyme Engineering
  作者：Birgit Wilding、Margit Winkler、Barbara Petschacher、Regina Kratzer、Sigrid Egger、Georg Steinkellner、Andrzej Lyskowski、Bernd Nidetzky、Karl Gruber、Norbert Klempier

  DOI：10.1002/chem.201300163

  日期：2013.5.27

  biocatalytic reactions, investigation of its substrate scope is prerequisite. We report here an investigation of the active site binding properties and the substrate scope of nitrile reductase QueF from Escherichia coli. Screenings with simple nitrile structures revealed high substrate specificity. Consequently, binding interactions of the substrate to the active site were identified based on a new homology

  腈还原酶QueF催化将2-氨基-5-氰基吡咯并[2,3- d ]嘧啶-4-酮（preQ 0）还原为2-氨基-5-氨基甲基吡咯并[2,3 - d ]嘧啶-4-酮（preQ 1）在超修饰核苷quesusine的生物合成途径中。它是已知的唯一一种将腈还原为相应的伯胺的酶，因此可以扩大腈的生物催化反应工具箱。为了评估这种新的氧化还原酶在生物催化反应中的应用，研究其底物范围是必要的。我们在这里报告对大肠杆菌的腈还原酶QueF的活性位点结合特性和底物范围的研究。具有简单腈结构的筛选显示了高底物特异性。因此，根据大肠杆菌QueF的新同源性模型以及天然和非天然底物的复杂结构模型，确定了底物与活性位点的结合相互作用。合成了天然底物preQ 0的各种结构类似物，并用来自大肠杆菌的野生型QueF和几个活性位点突变体进行了筛选。已显示两个氨基酸残基Cys190和Asp197在催化机理中起重要作用。通过使用野生型和