2-(2,2,6,6,-tetramethylpiperidine-1-oxyl)benzoic acid 2,5-dioxopyrrolidin-1-yl ester | 1186193-74-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 2-(2,2,6,6,-tetramethylpiperidine-1-oxyl)benzoic acid 2,5-dioxopyrrolidin-1-yl ester
• 英文别名: ortho-[(2,2,6,6-tetramethylpiperidin-1-yloxy)methyl]benzoic acid N-hydroxysuccinimide ester；o-TEMPO-Bz-NHS；(2,5-Dioxopyrrolidin-1-yl) 2-[(2,2,6,6-tetramethylpiperidin-1-yl)oxymethyl]benzoate
• CAS: 1186193-74-7
• 化学式: C₂₁H₂₈N₂O₅
• 分子量: 388.464
• InChiKey: VANXWCSWLZQKNA-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.9
• 重原子数：
  28
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.57
• 拓扑面积：
  76.2
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-(2,2,6,6,-tetramethylpiperidine-1-oxyl)benzoic acid 2,5-dioxopyrrolidin-1-yl ester 、 血管紧张素II 以 二甲基亚砜 为溶剂， 反应 2.0h， 生成
  参考文献：
  名称：

  负离子自由基引发肽测序质谱法中的一步肽主链解离

  摘要：

  基于正离子和负离子模式分析了包括血管紧张素在内的多种肽在基于TEMPO（2,2,6,6-四甲基哌啶-1-氧基）的FRIPS（自由基引发的肽测序）质谱中的肽解离行为II，肌紧张素，糖蛋白IIb片段（296-306），des-Pro 2-缓激肽和泛素胰蛋白酶片段（43-48）。在正模式下，·Bz-C（O）–肽自由基基团仅在o -TEMPO-Bz-C（O）–肽的初始碰撞激活时产生，需要连续两次应用碰撞激活才能观察到肽主链片段。相比之下，在负离子模式下，碰撞激活仅适用于o-TEMPO-Bz-C（O）-肽产生大量的肽主链片段，以及·Bz-C（O）-肽自由基基团。该结果表明，在负离子模式下，基于TEMPO的FRIPS质谱仪中的占空比可以减少一半。另外，在负离子实验中观察到的碎片离子是主要的一- ，Ç - ， - X - ，和Ž -types，表明自由基驱动的串联质谱法是主要负责基于TEMPO-FRIP

  DOI：

  10.1021/ac303517h

文献信息

• FREE RADICAL INITIATOR AND METHOD FOR PEPTIDE SEQUENCING USING THE SAME
  申请人：Oh Han-Bin

  公开号：US20100240139A1

  公开（公告）日：2010-09-23

  The present invention relates to a free radical initiator and a method for peptide sequencing using the same. Compared with diazo or peroxy functionalized precursors, the precursors using the present compounds are chemically more robust and can generate radical species by homolytic cleavage upon thermal activation, enabling sequencing of more various peptides. In addition, the present invention makes it feasible to sequence peptides carrying disulfide bonds.

  本发明涉及一种自由基引发剂及其在肽序列分析中的应用方法。与二氮化物或过氧化物官能化前体相比，使用本发明化合物的前体在化学上更加稳定，并且可以通过热激活而通过自由基裂解生成自由基物种，从而使更多种类的肽能够进行测序。此外，本发明使得测序携带二硫键的肽子成为可能。
• 음이온 모드를 이용한 원스텝 자유 라디칼-개시 펩타이드 시퀀싱 질량분석
  申请人：Sogang University Research & Business Development Foundation 서강대학교산학협력단(220040246082) BRN ▼105-82-13581

  公开号：KR101500488B1

  公开（公告）日：2015-03-18

  본 발명은 분석하고자 하는 펩타이드를 음이온화 함으로써 단 한번의 충돌 활성화만으로 펩타이드 서열의 동정이 가능한 TEMPO-기반 FRIPS(free radical-initiated peptide sequencing) 방법에 관한 것이다. 본 발명은 단일 충돌 활성화 에너지의 부하를 통해 TEMPO 라디칼의 제거 및 펩타이드 골격 절편화가 모두 수행되어, 긴 duty-cycle을 필요로 하던 기존의 FRIPS 방법의 단점을 훌륭하게 극복함으로써, 효율적인 단백질 구조 분석 방법으로 유용하게 이용될 수 있다.

  本发明涉及一种基于TEMPO的自由基引发的肽定序(FRIPS)方法，通过对要分析的肽进行负离子化处理，仅需一次碰撞激活即可确定肽序列。本发明通过承载单一碰撞激活能量来消除TEMPO自由基并切断肽骨架，克服了现有FRIPS方法需要长 duty-cycle 的缺点，可用作高效的蛋白质结构分析方法。
• Gas-Phase Hydrogen/Deuterium Scrambling in Negative-Ion Mode Tandem Mass Spectrometry
  作者：Qingyi Wang、Nicholas B. Borotto、Kristina Håkansson

  DOI：10.1007/s13361-019-02143-4

  日期：2019.5.1

  Hydrogen/deuterium exchange coupled with mass spectrometry (HDX MS) has become a powerful method to characterize protein conformational dynamics. Workflows typically utilize pepsin digestion prior to MS analysis to yield peptide level structural resolution. Tandem mass spectrometry (MS/MS) can potentially facilitate determination of site-specific deuteration to single-residue resolution. However, to

  氢/氘交换与质谱联用（HDX MS）已成为表征蛋白质构象动力学的有力方法。工作流程通常在MS分析之前利用胃蛋白酶消化，以产生肽水平的结构分辨率。串联质谱（MS / MS）可以潜在地促进确定站点特异性氘化至单残基的分辨率。但是，要有效，MS / MS激活必须使溶液生成的氘标记物的气相分子内随机化的发生率最小化。尽管大量工作集中在理解正离子模式下的此过程，但对于负离子模式下的氢/氘（H / D）加扰过程知之甚少。这里，我们利用选择性氘代模型肽研究几种负离子模式MS / MS技术上分子内H / D争夺的程度，包括负离子碰撞诱导解离（nCID），电子离解解离（EDD），无负离子自由基引发的肽测序（nFRIPS）和负离子电子捕获解离（niECD）。在nCID和nFRIPS后，去质子化肽中的H / D加扰非常广泛。实际上，在nCID中诱导解离所需的能量足以使组氨酸C-2和Cβ氢原子参与加扰过程。EDD和niECD表现出中等程度的H
• Improved Performance of Positive-Ion Mode Free Radical-Initiated Peptide Sequencing with <i>p</i>-TEMPO-Bz
  作者：Kemi E. Osho、Kimberly A. Wasik、Laina M. Geary、Nicholas B. Borotto

  DOI：10.1021/jasms.2c00306

  日期：——

  applied to multiply charged derivatized peptide ions, a series of high-abundance mass losses are observed which siphon ion abundance from radically generated sequence ions. This loss of ion abundance reduces the sequence coverage generated by FRIPS fragmentation. In this work, we hypothesized that these mass losses were assisted by the ortho-orientation of the radical precursor undergoing facile conversion

  自由基引发的肽测序 (FRIPS) 是一种串联质谱技术，可通过碰撞引发的自由基化学生成序列信息离子。碰撞激活均裂裂解安装的自由基前体并启动自由基形成、广泛的氢原子转移和肽主链解离。虽然 FRIPS 技术显示出巨大的前景，但当应用于多电荷衍生化肽离子时，观察到一系列高丰度质量损失，这些损失从自由基产生的序列离子中虹吸离子丰度。这种离子丰度的损失降低了 FRIPS 碎片产生的序列覆盖率。在这项工作中，我们假设这些质量损失是由ortho- 自由基前体的取向很容易转化为五元或六元中间体或产物，并且当与对位前体的较低键解离能结合时，共轭肽不会发生这种化学反应。为了验证这一论断，我们合成了p -TEMPO-Bz，将其与这些肽缀合，并碰撞激活每个肽。事实上，我们看到这些不需要的碰撞过程急剧减弱，自由基前体离子丰度显着增加。离子丰度的增加导致生成的序列覆盖率显着增加。这些结果表明p-TEMPO-Bz 显着提高了正离子模式
• Guanidination of lysine residue improves the sensitivity and facilitates the interpretation of free radical initiated peptide sequencing (FRIPS) mass spectrometry results
  作者：Aeran Jeon、Song Hwangbo、E Seul Ryu、Jihye Lee、Ki Na Yun、Jin Young Kim、Bongjin Moon、Han Bin Oh

  DOI：10.1016/j.ijms.2015.06.019

  日期：2015.11

  Lysine-containing peptides, which are often found in tryptic peptide mixtures, frequently undergo double conjugations with o-TEMPO-Bz-C(O)- groups in TEMPO-assisted free radical-initiated peptide sequencing (FRIPS) mass spectrometry applications because of the facile conjugation reaction at the epsilon-primary amino group of the lysine side chain. Doubly conjugated peptides required an additional collisional activation step because they include two free radical initiators, which is not favorable for the applications of the FRIPS approach in practical peptide MS analysis. To avoid this issue, this study introduces a new strategy of guanidinating lysine-containing peptides prior to the o-TEMPO-Bz-C(O)- conjugation. The guanidination step was found to be readily incorporated into our TEMPO-assisted FRIPS procedure with high yield. More importantly, the guanidinated peptides were demonstrated to undergo radical-driven peptide backbone fragmentations, similar to peptides that lack a lysine residue. In summary, combined with the guanidination step, the TEMPO-assisted FRIPS MS offers another practical tool that can be used to analyze and characterize peptides. (C) 2015 Elsevier B.V. All rights reserved.