O2CC6H4NH2-o(1-) | 1462-61-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: O2CC6H4NH2-o(1-)
• 英文别名: 2-aminobenzoate；o-aminobenzoate；anthranilate；2-amino-benzoic acid; deprotonated form；o-Aminobenzoat；Anthranilat
• CAS: 1462-61-9
• 化学式: C₇H₆NO₂
• 分子量: 136.13
• InChiKey: RWZYAGGXGHYGMB-UHFFFAOYSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.9
• 重原子数：
  10
• 可旋转键数：
  0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  66.2
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  O2CC6H4NH2-o(1-) 在 H₂O₂ 、 pyridine 作用下， 以 甲醇 、 丙酮 、 乙腈 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  Novel peroxo complexes of thorium containing organic ligands

  摘要：

  DOI：

  10.1021/ic00138a059
• 作为产物：
  描述：

  (+/-)-chorismate 在 硫酸氢铵 、 anthranilate synthase wild type 、 magnesium chloride 作用下， 反应 3.0h， 生成 O2CC6H4NH2-o(1-)
  参考文献：
  名称：

  邻氨基苯甲酸合酶，氨基去氧胆酸合酶，等邻苯二酸酯合酶和水杨酸酯合酶中的亲核试剂特异性

  摘要：

  邻氨基苯甲酸合酶（AS），氨基脱氧胆酸合酶（ADCS），异邻苯二甲酸合酶（IS）和水杨酸合酶（SS）是结构同源的利用芥酸的酶，它们在色氨酸，叶酸和肠enter肠沙门氏菌的形成过程中进行了第一个重要步骤和霉菌素，分别。每种酶催化亲核取代反应，但是IS和SS独特地能够利用水作为亲核试剂。Lys147被认为是在IS和SS反应中激活水以引起亲核攻击的催化碱；在AS和ADCS中，谷氨酰胺占据类似的位置。为了探测Lys147作为催化碱基的作用，制备了K147Q IS，K147Q SS，Q147K AS和Q147K ADCS突变体，并通过高效液相色谱法分析了酶反应。Q147K AS在很小的程度上使用水作为亲核试剂，K147Q IS和K147Q SS的同源活性分别降低了约25倍和约50倍。因此，Lys147不仅负责将水活化为亲核试剂。提出了有助于水活化的其他因素。底物对K147Q SS丙酮酸裂解酶活性的偏

  DOI：

  10.1021/bi100021x

文献信息

• Inhibition of chorismate-utilising enzymes by 2-amino-4-carboxypyridine and 4-carboxypyridone and 5-carboxypyridone analogues
  作者：Richard J. Payne、Esther M. M. Bulloch、Olivier Kerbarh、Chris Abell

  DOI：10.1039/c004062b

  日期：——

  chorismate-utilising enzyme family, anthranilate synthase, isochorismate synthase and salicylate synthase. Most compounds exhibited low micromolar inhibition of these three enzymes. The most potent inhibitor was a 4-carboxypyridone analogue bearing a lactate side chain on the pyridyl nitrogen which exhibited inhibition constants of 5, 91 and 54 μM against anthranilate synthase, isochorismate synthase and salicylate

  一些 2-氨基-4-羧基吡啶，4-和 5-羧基吡啶酮制备了基于化合物的化合物，并针对使用分支酸的酶家族的三个成员，邻氨基苯甲酸酯合酶，等邻苯二甲酸酯合酶和 水杨酸酯合酶。大多数化合物对这三种酶表现出低的微摩尔抑制作用。最有效的抑制剂是4-羧基吡啶酮 模拟轴承 乳酸盐 吡啶氮基上的侧链，对邻氨基苯甲酸酯合酶，等邻苯二甲酸酯合酶和 水杨酸酯 合酶。
• Conversion of Anthranilate Synthase into Isochorismate Synthase: Implications for the Evolution of Chorismate-Utilizing Enzymes
  作者：Maximilian G. Plach、Patrick Löffler、Rainer Merkl、Reinhard Sterner

  DOI：10.1002/anie.201505063

  日期：2015.9.14

  Chorismate‐utilizing enzymes play a vital role in the biosynthesis of metabolites in plants as well as free‐living and infectious microorganisms. Among these enzymes are the homologous primary metabolic anthranilate synthase (AS) and secondary metabolic isochorismate synthase (ICS). Both catalyze mechanistically related reactions by using ammonia and water as nucleophiles, respectively. We report that

  利用Chorismate的酶在植物代谢产物以及自由活动和感染性微生物的生物合成中起着至关重要的作用。在这些酶中，有同源的初级代谢邻氨基苯甲酸合酶（AS）和次级代谢异戊酸合酶（ICS）。两者都分别通过使用氨和水作为亲核试剂来催化与机理相关的反应。我们报道AS的亲核试剂特异性可以通过导致活性位点的通道中的两个氨基酸交换而从氨水扩展到水。观察到的ICS / AS双功能性表明，次级代谢酶可以很容易地从初级代谢酶进化而无需初始基因复制事件。在一般意义上，
• Purification and Characterization of<i>meta</i>-Cleavage Compound Hydrolase from a Carbazole Degrader<i>Pseudomonas resinovorans</i>Strain CA10
  作者：Hideaki NOJIRI、Hiroko TAIRA、Kenichi IWATA、Kenichi MORII、Jeong-Won NAM、Takako YOSHIDA、Hiroshi HABE、Shugo NAKAMURA、Kentaro SHIMIZU、Hisakazu YAMANE、Toshio OMORI

  DOI：10.1271/bbb.67.36

  日期：2003.1

  2-Hydroxy-6-oxo-6-(2′-aminophenyl)-hexa-2,4- dienoic acid [6-(2′-aminophenyl)-HODA] hydrolase, involved in carbazole degradation by Pseudomonas resinovorans strain CA10, was purified to near homogeneity from an overexpressing Escherichia coli strain. The enzyme was dimeric, and its optimum pH was 7.0-7.5. Phylogenetic analysis showed the close relationship of this enzyme to other hydrolases involved in the degradation of monocyclic aromatic compounds, and this enzyme was specific for 2-hydroxy-6-oxo-6-phenylhexa-2,4-dienoic acid (6-phenyl-HODA), having little activity toward 2-hydroxy-6-oxohepta-2,4-dienoic acid and 2-hydroxymuconic semialdehyde. The enzyme had a Km of 2.51 μM and kcat of 2.14 (s−1) for 6-phenyl-HODA (50 mM sodium phosphate, pH 7.5, 25°C). The effect of the presence of an amino group or hydroxyl group at the 2′-position of phenyl moiety of 6-phenyl-HODA on the enzyme activity was found to be small; the activity decreased only in the order of 6-(2′-aminophenyl)-HODA (2.44 U/mg)>6-phenyl-HODA (1.99 U/mg)>2-hydroxy-6-oxo-6-(2′-hydroxyphenyl)-hexa-2,4-dienoic acid (1.05 U/mg). The effects of 2′-substitution on the activity were in accordance with the predicted reactivity based on the calculated lowest unoccupied molecular orbital energy for these substrates.

  2-羟基-6-氧代-6-(2'-氨基苯基)-六-2,4-二烯酸[6-(2'-氨基苯基)-HODA]水解酶参与食树脂假单胞菌菌株 CA10 的咔唑降解，从过度表达的大肠杆菌菌株中纯化至接近同质。该酶为二聚体，其最适pH为7.0-7.5。系统发育分析表明该酶与参与单环芳香族化合物降解的其他水解酶有密切关系，并且该酶对2-羟基-6-氧代-6-苯基六-2,4-二烯酸（6-苯基- HODA)，对 2-羟基-6-氧七-2,4-二烯酸和 2-羟基粘康半醛几乎没有活性。对于 6-苯基-HODA（50 mM 磷酸钠，pH 7.5，25°C），该酶的 Km 为 2.51 μM，kcat 为 2.14 (s−1)。发现6-苯基-HODA的苯基部分2'位上的氨基或羟基的存在对酶活性的影响很小；活性降低的顺序为：6-(2'-氨基苯基)-HODA (2.44 U/mg)>6-苯基-HODA (1.99 U/mg)>2-羟基-6-氧代-6-(2' -羟基苯基）-六-2,4-二烯酸（1.05 U/mg）。 2'-取代对活性的影响与基于计算的这些底物的最低未占据分子轨道能量所预测的反应性一致。
• A Broader‐scope Analysis of the Catalytic Reduction of Nitrophenols and Azo Dyes with Noble Metal Nanoparticles
  作者：Lorianne R. Shultz、Lin Hu、Konstantin Preradovic、Melanie J. Beazley、Xiaofeng Feng、Titel Jurca

  DOI：10.1002/cctc.201900260

  日期：2019.6.6

  industrial effluent, the catalytic reduction of 4‐nitrophenol (4NP) has emerged as a benchmark model for quantifying catalytic activity of metal nanoparticles. Here we present a series of noble metal nanoparticles immobilized on amorphous carbon (Au@C, Ag@C, Pt@C and Pd@C). All materials show competitive catalytic activity over 4NP, amino‐substituted nitrophenols (ANPs) and azo dyes. Overall, Pd@C exhibits superior

  除了与工业废水中硝基芳烃的去除相关的广泛环境影响外，4-硝基苯酚（4NP）的催化还原反应也已成为量化金属纳米颗粒催化活性的基准模型。在这里，我们介绍了一系列固定在非晶碳上的贵金属纳米粒子（Au @ C，Ag @ C，Pt @ C和Pd @ C）。所有材料均显示出优于4NP，氨基取代的硝基酚（ANP）和偶氮染料的竞争性催化活性。总体而言，Pd @ C展现出卓越的活性，当您将其暴露在回收协议中时，该活性会进一步提高。此外，测试在更广泛的底物范围内合成的所有材料以及增加的功能性，揭示了普遍存在的4NP模型反应的预后能力不一致。通过将可变取代的ANPs纳入底物范围和平均性能中，当将其应用于其他可还原的官能团（例如偶氮染料中的-N = N-基团）时，所得到的催化剂活性等级将更准确地反映出活性趋势。
• Alternative substrates reveal catalytic cycle and key binding events in the reaction catalysed by anthranilate phosphoribosyltransferase from <i>Mycobacterium tuberculosis</i>
  作者：Tammie V. M. Cookson、Alina Castell、Esther M. M. Bulloch、Genevieve L. Evans、Francesca L. Short、Edward N. Baker、J. Shaun Lott、Emily J. Parker

  DOI：10.1042/bj20140209

  日期：2014.7.1

  AnPRT (anthranilate phosphoribosyltransferase), required for the biosynthesis of tryptophan, is essential for the virulence of Mycobacterium tuberculosis (Mtb). AnPRT catalyses the Mg2+-dependent transfer of a phosphoribosyl group from PRPP (5'-phosphoribosyl-1'-pyrophosphate) to anthranilate to form PRA (5'-phosphoribosyl anthranilate). Mtb-AnPRT was shown to catalyse a sequential reaction and significant

  色氨酸生物合成所需的AnPRT（邻氨基苯甲酸磷酸核糖基转移酶）对于结核分枝杆菌（Mtb）的毒性至关重要。AnPRT催化从PRPP（5'-磷酸核糖基-1'-焦磷酸）到邻氨基苯甲酸酯的Mg2 +依赖性转移，形成PRA（5'-磷酸核糖基邻氨基苯甲酸酯）。已显示Mtb-AnPRT催化顺序反应，并观察到邻氨基苯甲酸显着抑制底物。已显示抗分枝杆菌氟邻氨基苯甲酸酯和甲基取代的类似物可作为Mtb-AnPRT的替代底物，产生相应的取代PRA产品。与邻氨基苯甲酸类似物复合的酶的结构揭示了邻氨基苯甲酸的两个不同的结合位点。一个站点位于8Å（1Å= 0）以上。从PRPP到通往活性部位的隧道入口处约1 nm），而在第二个内部部位，邻氨基苯甲酸酯与PRPP相邻，处于催化相关位置。将类似物浸泡一段可变的时间，可以证明邻氨基苯甲酸酯在从外部位点转移到内部催化位点的过程中位于瞬态位置。已显示PRPP和Mg2 +的结合与两个