3,4-dimethoxyphenyl acetamidyl thioether | 33868-81-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 3,4-dimethoxyphenyl acetamidyl thioether
• 英文别名: S-(3,4-Dimethoxyphenyl)thioglycolamide；2-(3,4-Dimethoxyphenyl)sulfanylacetamide
• CAS: 33868-81-4
• 化学式: C₁₀H₁₃NO₃S
• 分子量: 227.284
• InChiKey: UYVGBSITVRGZEM-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 熔点：
  146-147 °C(Solv: ethanol (64-17-5))
• 沸点：
  397.9±42.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.24±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.5
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.3
• 拓扑面积：
  86.8
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3,4-dimethoxyphenyl acetamidyl thioether 在 盐酸 、 potassium carbonate 作用下， 以 乙醇 、 水 为溶剂， 反应 24.0h， 生成 S-(3,4-Dimethoxyphenyl)-N-<(3,4-dimethoxyphenylthio)methyl>thioglycolamide
  参考文献：
  名称：

  Szabo, Janos; Fodor, Lajos; Katocs, Agnes, Chemische Berichte, 1986, vol. 119, # 9, p. 2904 - 2913

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  3,4-二甲氧基苯硫酚 、 氯乙酰胺 在 sodium ethanolate 作用下， 以 乙醇 为溶剂， 反应 4.17h， 以72%的产率得到3,4-dimethoxyphenyl acetamidyl thioether
  参考文献：
  名称：

  从头开始构建的人工加氧酶：使用对接方法确定底物结合位点

  摘要：

  通过对接计算选择了人工铁单加氧酶的底物。报告的酶对硫化物氧化的高催化效率与蛋白腔中预测的底物结合模式直接相关，因此说明了底物结合位点，蛋白质支架和催化位点的协同作用。

  DOI：

  10.1002/anie.201209021

文献信息

• SZABO J.; FODOR L.; KATOCS A.; BERNATH G.; SOHAR P., CHEM. BER., 119,(1986) N 9, 2904-2913
  作者：SZABO J.、 FODOR L.、 KATOCS A.、 BERNATH G.、 SOHAR P.

  DOI：——

  日期：——
• SZABO J.; FODOR L.; KATOCS A.; BERNATH G., MAGY. KEM. FOLYOIRAT, 93,(1987) N 3, 139-144
  作者：SZABO J.、 FODOR L.、 KATOCS A.、 BERNATH G.

  DOI：——

  日期：——
• Szabo, Janos; Fodor, Lajos; Katocs, Agnes, Chemische Berichte, 1986, vol. 119, # 9, p. 2904 - 2913
  作者：Szabo, Janos、Fodor, Lajos、Katocs, Agnes、Bernath, Gabor、Sohar, Pal

  DOI：——

  日期：——
• An Artificial Oxygenase Built from Scratch: Substrate Binding Site Identified Using a Docking Approach
  作者：Charlène Esmieu、Mickaël V. Cherrier、Patricia Amara、Elodie Girgenti、Caroline Marchi-Delapierre、Frédéric Oddon、Marina Iannello、Adeline Jorge-Robin、Christine Cavazza、Stéphane Ménage

  DOI：10.1002/anie.201209021

  日期：2013.4.2

  The substrate for an artificial iron monooxygenase was selected by using docking calculations. The high catalytic efficiency of the reported enzyme for sulfide oxidation was directly correlated to the predicted substrate binding mode in the protein cavity, thus illustrating the synergetic effect of the substrate binding site, protein scaffold, and catalytic site.

  通过对接计算选择了人工铁单加氧酶的底物。报告的酶对硫化物氧化的高催化效率与蛋白腔中预测的底物结合模式直接相关，因此说明了底物结合位点，蛋白质支架和催化位点的协同作用。