1-(S-Glutathionyl)-2-chloro-4-nitrobenzene | 305-60-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: 1-(S-Glutathionyl)-2-chloro-4-nitrobenzene
• 英文别名: S-(2-Chlor-4-nitro-phenyl)-glutathion；S-(2-chloro-4-nitrophenyl) glutathione；(2S)-2-amino-5-[[(2R)-1-(carboxymethylamino)-3-(2-chloro-4-nitrophenyl)sulfanyl-1-oxopropan-2-yl]amino]-5-oxopentanoic acid
• CAS: 305-60-2
• 化学式: C₁₆H₁₉ClN₄O₈S
• 分子量: 462.868
• InChiKey: OZBMWBFIPDPGSP-QWRGUYRKSA-N

物化性质

• 沸点：
  858.8±65.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.58±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.1
• 重原子数：
  30
• 可旋转键数：
  11
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.38
• 拓扑面积：
  230
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  10

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  谷胱甘肽 、 3,4-二氯硝基苯 在 Schistosoma japonicum glutathione S-transferase 作用下， 以 aq. phosphate buffer 为溶剂， 生成 1-(S-Glutathionyl)-2-chloro-4-nitrobenzene
  参考文献：
  名称：

  GST融合蛋白的基因组编码生物芯片的自催化固定。

  摘要：

  随着近年来从基因组测序项目中获得的蛋白质组学信息激增，用于制造蛋白质生物芯片的选择性和鲁棒性技术已变得越来越受欢迎。在这里，我们描述了小分子SNAr亲电试剂（smSNAREs）的发展，这是一类新型的捕获探针，可对蛋白质生物芯片进行选择性的单步固定。这种酶学驱动的方法依赖于Sj GST的结合和催化机制。我们设计并合成了基于机制的底物类似物3，4，和5作为谷胱甘肽S-转移酶（GST）或其任何融合蛋白结合的亲电前体。当在存在这些探针缀合评价谷胱甘肽Sj的通过紫外可见分光法（UV-VIS）和LC-MS技术GST，我们发现，3，4，和5分别转移到GSH。通过将炔5作为smSNARE探针锚定在玻璃表面上，我们证明了Sj GST的单步自催化固定化。荧光成像定量显示Sj的选择性结合增加了18倍GST超过蛋白质的随机方向（由于非特异性结合）。GST和smSNARE表面之间的结合牢固，在加至100 mM GS

  DOI：

  10.1021/bc400128g

文献信息

• Structure−Activity Relationships for the Glutathione Conjugation of 2-Substituted 1-Chloro-4-nitrobenzenes by Rat Glutathione <i>S</i>-Transferase 4-4
  作者：Ellen M. van der Aar、Marcel J. de Groot、Greetje J. Bijloo、Henk van der Goot、Nico P. E. Vermeulen

  DOI：10.1021/tx9501391

  日期：1996.1.1

  study structure--activity relationships (SAR's) are described for the experimentally determined kinetic parameters (Km, kappa cat, and kappa cat/Km) of the GST 4-4-catalyzed reaction between GSH and 10 2-substituted 1-chloro-4-nitrobenzenes. Steric, lipophilic, and electronic parameters were correlated with the kinetic parameters. Moreover, charge distributions and several energy values were calculated

  在本研究中，描述了GSH 4-10催化的GSH和10 2-取代的1-氯-4-硝基苯。立体，亲脂和电子参数与动力学参数相关。此外，计算了底物和相应的Meisenheimer中间体的电荷分布和数个能量值，其中MeS-作为GSH硫醇根阴离子的模型亲核试剂，用于回归分析。将获得的相关性与pH 9.2时碱催化的GSH偶联反应的相应SAR进行比较。在用于碱催化的反应的动力学参数κ与哈米特取代基常数（σp）之间发现高的相关系数。对于kappa cat和sigma p以及kappa cat / Km和sigma p，获得的相关系数要低得多。此外，碱催化的反应常数rho明显高于酶催化的反应。同样，在动力学参数和底物中对硝基取代基上的电荷之间发现高度相关性。当针对这些电荷绘制Kappa s时，发现线性关系，其中斜率大于具有kappa cat / Km的相应图的斜率。Hammett sigma p可以分为感性（
• Enzyme kinetics and substrate selectivities of rat glutathione S-transferase isoenzymes towards a series of new 2-substituted 1-chloro-4-nitrobenzenes
  作者：E. M. van der Aar、D. Buikema、J. N. M. Commandeur、J. M. Te Koppele、B. van Ommen、P. J. Van Bladeren、N. P. E. Vermeulen

  DOI：10.3109/00498259609046696

  日期：1996.1

  1. Four different rat glutathione S-transferase (GST) isoenzymes, belonging to three different classes, were examined for their GSH conjugating capacity towards 11 2-substituted 1-chloro-4-nitrobenzene derivatives. Significant differences were found in their enzyme kinetic parameters K-m, k(cat) and k(cat)/K-m.2. Substrates with bulky substituents on the ortho-position appeared to have high affinities (low K-m's) for the active site of the GST-isoenzymes, suggesting that there is sufficient space in this area of the active site. A remarkably high K, (low affinity) was found for 2-chloro-5-nitropyridine towards all GST-isoenzymes examined.3. GST 3-3 catalysed the reaction between GSH and the substrates most efficiently (high k(cat)) compared with the other GST-isoenzymes. Moreover, GST 3-3 showed clear substrate selectivities towards the substrates with a trifluoromethyl-, chlorine- and bromine-substituent. 1-Chloro-2,4-dinitrobenzene and 2-chloro-5-nitrobenzonitrile were most efficiently conjugated by ail four GST-isoenzymes examined.4. When the rate of the conjugation reactions was followed, a linear increase of formation of GS-conjugate could be seen for 2-chloro-5-nitrobenzonitrile during a much longer period of time than for 1-chloro-2,4-dinitrobenzene with all GST-isoenzymes examined. Therefore, it is suggested that 2-chloro-5-nitrobenzonitrile might be recommended as an alternative model substrate in GST-research.
• Self-Catalyzed Immobilization of GST-Fusion Proteins for Genome-Encoded Biochips
  作者：Alden E. Voelker、Rajesh Viswanathan

  DOI：10.1021/bc400128g

  日期：2013.8.21

  conjugation products with 5 in the presence of the enzyme. As an application of this protein capture technology, we printed alkaloid biosynthesis enzyme, isonitrile synthase (IsnA), to result in a biochip. Because proteins bearing a GST-fusion purification tag are commonly created through the pGEX expression system, these findings show broad potential applicability to genome-wide studies and proteomic platforms

  随着近年来从基因组测序项目中获得的蛋白质组学信息激增，用于制造蛋白质生物芯片的选择性和鲁棒性技术已变得越来越受欢迎。在这里，我们描述了小分子SNAr亲电试剂（smSNAREs）的发展，这是一类新型的捕获探针，可对蛋白质生物芯片进行选择性的单步固定。这种酶学驱动的方法依赖于Sj GST的结合和催化机制。我们设计并合成了基于机制的底物类似物3，4，和5作为谷胱甘肽S-转移酶（GST）或其任何融合蛋白结合的亲电前体。当在存在这些探针缀合评价谷胱甘肽Sj的通过紫外可见分光法（UV-VIS）和LC-MS技术GST，我们发现，3，4，和5分别转移到GSH。通过将炔5作为smSNARE探针锚定在玻璃表面上，我们证明了Sj GST的单步自催化固定化。荧光成像定量显示Sj的选择性结合增加了18倍GST超过蛋白质的随机方向（由于非特异性结合）。GST和smSNARE表面之间的结合牢固，在加至100 mM GS