superoxide | 11062-77-4

• 分子结构分类: 无机化合物 - 均质非金属化合物 - 非金属氧阴离子化合物
• 英文名称: superoxide
• 英文别名: superoxide anion；superoxide radical；superoxide ion
• CAS: 11062-77-4
• 化学式: H₂O₂
• 分子量: 34.0147
• InChiKey: OUUQCZGPVNCOIJ-UHFFFAOYSA-M

物化性质

• 熔点：
  139-142 °C
• 物理描述：
  Solid

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1
• 重原子数：
  2
• 可旋转键数：
  0
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  24.1
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  1

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  氧化亚氮 、 superoxide 生成 亚硝酸氧盐
  参考文献：
  名称：

  过氧亚硝酸盐的化学性质：一氧化氮与超氧化物反应生成的产物。

  摘要：

  由几种细胞类型产生的一氧化氮和超氧化物迅速结合形成过亚硝酸盐。该反应可导致清除一氧化氮，从而减轻超氧化物的生物效应。同样，超氧化物会捕获并调节一氧化氮的作用。因此，通过控制超氧化物水平，超氧化物歧化酶可以影响对一氧化氮开放的反应途径。然而，过氧亚硝酸盐的产生会引起其自身的事件后遗症：尽管.NO和超氧化物都不是强氧化剂，但过氧亚硝酸盐是一种有效且用途广泛的氧化剂，可以攻击各种各样的生物靶标。过氧亚硝酸盐阴离子相对稳定，但其酸过氧亚硝酸（HOONO）在pH 7、37摄氏度下重排形成硝酸盐，其半衰期约为1 s。HOONO以旋转体的玻尔兹曼分布形式存在；在5-37℃，HOONO具有6.8的表观酸度常数pKa，app。HOONO的氧化反应可能涉及两电子过程（例如SN2置换）或单电子转移（ET）反应，其中基材被一个电子氧化，过亚硝酸盐被还原。这些氧化反应可能涉及两种机理之一。第一种机理是HOONO均质化生成HO。和

  DOI：

  10.1152/ajplung.1995.268.5.l699
• 作为产物：
  描述：

  苯甲醇 在 [Ti₅(5,10,15,20-tetra(p-benzoato)porphyrine)₂(acetato)₂(hydroxo)₆](acetate)₄ 作用下， 反应 0.17h， 生成 superoxide
  参考文献：
  名称：

  用于 I 型光动力疗法的钛基纳米级金属有机框架

  摘要：

  纳米级金属有机框架（nMOFs）由于其高光敏剂负载量、活性氧（ROS）通过其多孔结构的容易扩散以及固有的生物降解性，已显示出作为用于光动力疗法（PDT）的纳米光敏剂的巨大潜力。然而，对 PDT 中 nMOF 的探索仍然仅限于依赖于氧的 II 型机制。在这里，我们报告了一种新的 nMOF、Ti-TBP 的设计，它由 Ti-氧链二级构建单元 (SBU) 和光敏 5,10,15,20-四(对苯并)卟啉 (TBP) 配体组成，用于缺氧耐受 I 型 PDT。在光照射下，Ti-TBP 不仅使单线态氧产生敏感，而且还将电子从激发的 TBP* 物质转移到基于 Ti4+ 的 SBU 以提供 TBP•+ 配体和 Ti3+ 中心，从而促进超氧化物、过氧化氢、和羟基自由基。通过产生四种不同的 ROS，Ti-TBP 介导的 PDT 具有出色的抗癌功效，肿瘤消退率 >98%，治愈率 60%。

  DOI：

  10.1021/jacs.8b13804

文献信息

• Structures of the Superoxide Reductase from <i>Pyrococcus furiosus </i>in the Oxidized and Reduced States ^,
  作者：Andrew P. Yeh、Yonglin Hu、Francis E. Jenney、Michael W. W. Adams、Douglas C. Rees

  DOI：10.1021/bi992428k

  日期：2000.3.1

  Superoxide reductase (SOR) is a blue non-heme iron protein that functions in anaerobic microbes as a defense mechanism against reactive oxygen species by catalyzing the reduction of superoxide to hydrogen peroxide [Jenney, F. E., Jr., Verhagen, M. F. J. M., Cui, X. , and Adams, M. W. W. (1999) Science 286, 306-309]. Crystal structures of SOR from the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus furiosus have

  超氧化物还原酶（SOR）是一种蓝色的非血红素铁蛋白，在厌氧微生物中起着催化超氧化物还原为过氧化氢的作用，作为针对活性氧的防御机制[Jenney，FE，Jr.，Verhagen，MFJM，Cui，X ，以及Adams，MWW（1999）Science 286，306-309]。来自高温嗜热古菌激烈热球菌的SOR的晶体结构已确定为氧化和还原形式，分别达到1.7和2.0 A的分辨率。SOR形成同型四聚体，每个亚基采用免疫球蛋白样的β-桶状折叠，可协调单核非血红素铁中心。蛋白质的折叠倍数和金属中心与以前从Desulfovibrio desulfuricans [Coelho，AV，MAtias，P.，Fülöp，V.，Thompson，A.，Gonzalez，A.和Carrondo，MA（1997）J. Bioinorg。化学 2，680-689]。每个铁以平面排列与四个组氨酸的咪唑氮配位，半胱氨
• Oxygen detoxification in the strict anaerobic archaeon Archaeoglobus fulgidus: superoxide scavenging by Neelaredoxin
  作者：Isabel A. Abreu、Ligia M. Saraiva、Joao Carita、H. Huber、K. O. Stetter、Diane Cabelli、Miguel Teixeira

  DOI：10.1046/j.1365-2958.2000.02121.x

  日期：2000.10

  independently of the cell redox status. Its superoxide dismutase activity was estimated to be 59 U mg-1 by the xanthine/xanthine oxidase assay at 25 degrees C. Pulse radiolysis studies with the isolated and reduced Nlr proved unambiguously that it has superoxide dismutase activity; at pH 7.1 and 83 degrees C, the rate constant is 5 x 106 M-1 s-1. Besides the superoxide dismutase activity, soluble cell extracts

  fulgedus古生球菌是一种还原硫酸的超高温古细菌。它的最佳生长温度为83摄氏度，被描述为严格的厌氧菌。它的基因组缺乏任何经典超氧化物歧化酶的同源物。在这项工作中，通过研究野生型和重组蛋白，我们证明了神经氨酸还原蛋白（Nlr）是A. fulgidus中的主要O2。清道夫。Nlr是含有单个铁原子/分子的125个氨基酸的蓝色蛋白质，在氧化状态下为高自旋铁。该铁中心在pH 7.0时的还原电位为+230 mV。细胞可溶提取物的硝基蓝四唑鎓染色的凝胶分析表明，Nlr是来自A. fulgidus的主要蛋白，对O2.-具有反应活性。此外，表明Nlr能够减少和消除O2。因此对O2-具有双功能反应性。动力学和光谱学研究表明，Nlr的超氧化物还原酶活性可能使细胞以NAD（P）H依赖性途径快速消除O2.-。另一方面，Nlr的超氧化物歧化活性将使细胞能够将O2.-解毒，而与细胞的氧化还原状态无关。通过黄嘌呤/黄
• Anaerobic Microbes: Oxygen Detoxification Without Superoxide Dismutase
  作者：Francis E. Jenney、Marc F. J. M. Verhagen、Xiaoyuan Cui、Michael W. W. Adams

  DOI：10.1126/science.286.5438.306

  日期：1999.10.8

  Superoxide reductase from the hyperthermophilic anaerobe Pyrococcus furiosus uses electrons from reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate, by way of rubredoxin and an oxidoreductase, to reduce superoxide to hydrogen peroxide, which is then reduced to water by peroxidases. Unlike superoxide dismutase, the enzyme that protects aerobes from the toxic effects of oxygen, SOR does not catalyze the production of oxygen from superoxide and therefore confers a selective advantage on anaerobes. Superoxide reductase and associated proteins are catalytically active 80°C below the optimum growth temperature (100°C) of P. furiosus , conditions under which the organism is likely to be exposed to oxygen.

  超氧化物还原酶来自于超热嗜厌氧菌Pyrococcus furiosus，通过利用还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸盐、红蛋白和氧化还原酶所提供的电子，将超氧化物还原为过氧化氢，然后过氧化氢再被过氧化酶还原为水。与保护好氧生物免受氧气毒性影响的超氧化物歧化酶不同，超氧化物还原酶不催化超氧化物向氧气的转化，因此为厌氧菌提供了选择性优势。超氧化物还原酶和相关蛋白质在比P. furiosus最适生长温度（100°C）低80°C的条件下仍具有催化活性，这种条件下该生物可能会暴露在氧气中。
• Reaction of the Desulfoferrodoxin from Desulfoarculus baarsii with Superoxide Anion
  作者：Murielle Lombard、Marc Fontecave、Danièle Touati、Vincent Nivière

  DOI：10.1074/jbc.275.1.115

  日期：2000.1

  small protein found in sulfate-reducing bacteria that contains two independent mononuclear iron centers, one ferric and one ferrous. Expression of desulfoferrodoxin from Desulfoarculus baarsii has been reported to functionally complement a superoxide dismutase deficient Escherichia coli strain. To elucidate by which mechanism desulfoferrodoxin could substitute for superoxide dismutase in E. coli, we

  脱硫铁氧还蛋白是一种在还原硫酸盐的细菌中发现的小蛋白质，它包含两个独立的单核铁中心，一个铁和一个亚铁。据报道从巴氏脱硫弧菌表达脱硫铁氧还蛋白可在功能上补充超氧化物歧化酶缺陷型大肠杆菌菌株。为了阐明脱硫铁氧还蛋白可以替代大肠杆菌中的超氧化物歧化酶的机制，我们已经纯化了重组蛋白并研究了其对O-（2）的反应性。Desofoferrodoxin表现出仅弱的超氧化物歧化酶活性（20单位mg（-1）），这几乎不能解释其抗氧化性能。紫外可见光和电子顺磁共振波谱研究表明，脱硫铁氧还蛋白的铁中心可以特异性和有效地还原O-（2），速率常数为6-7 x 10（8）M（-1）s（-1）。此外，我们表明使用NADH和NADPH作为电子供体的膜和细胞质大肠杆菌蛋白提取物可以还原去氧铁氧还蛋白的O-（2）氧化形式。综上所述，这些结果有力地表明，脱硫铁氧还蛋白具有超氧化物还原酶的作用，因此可为保护氧化应激的生物学机制提供新的见解。
• Structural and Biochemical Evidence for an Enzymatic Quinone Redox Cycle in Escherichia coli
  作者：Melanie A. Adams、Zongchao Jia

  DOI：10.1074/jbc.m412637200

  日期：2005.3

  enzymatic reaction. We therefore refer to YgiN as quinol monooxygenase. Modulator of drug activity B is reported to be involved in the protection of cells from reactive oxygen species formed during single electron oxidation and reduction reactions. The enzymatic activities, together with the structural characterization of YgiN, lend evidence to the possible existence of a novel quinone redox cycle in E

  天然合成的醌具有多种重要的细胞功能。大肠杆菌同时产生泛醌和甲萘醌，它们参与电子传递。但是，在这些化合物的单电子还原过程中以及通过羟基醌产物的自氧化产生的半醌中间体会产生活性氧，从而对细胞产生压力。在这里，我们介绍了迄今未知功能的蛋白质YgiN的晶体结构。YgiN的三维折叠类似于ActVA-Orf6单加氧酶，后者作用于羟基醌底物。YgiN与“药物活性B的调节剂”共享一个启动子，该蛋白的活性类似于能够还原二甲酮的哺乳动物DT-黄递酶的活性。YgiN能够重新氧化薄荷脑，