4-benzyl-3-(2-[(13)C]-2-[(2)H2]-decanoyl)oxazolidin-2-one | 1132886-01-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 唑烷类
• 英文名称: 4-benzyl-3-(2-[(13)C]-2-[(2)H2]-decanoyl)oxazolidin-2-one
• 英文别名: (4S)-4-benzyl-3-(2,2-dideuterio(213C)decanoyl)-1,3-oxazolidin-2-one
• CAS: 1132886-01-1
• 化学式: C₂₀H₂₉NO₃
• 分子量: 334.428
• InChiKey: YLXXQQMUBPCABG-OOHYMVGISA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.8
• 重原子数：
  24
• 可旋转键数：
  10
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.6
• 拓扑面积：
  46.6
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  4-benzyl-3-(2-[(13)C]-2-[(2)H2]-decanoyl)oxazolidin-2-one 、 碘甲烷 在 sodium hexamethyldisilazane 作用下， 以 四氢呋喃 为溶剂， 反应 1.0h， 以81%的产率得到4-benzyl-3-((S)-2-methyl-2-[(13)C]-2-[(2)H2]-decanoyl)-4(S)-oxazolidin-2-one
  参考文献：
  名称：

  Synthesis and use of isotope-labelled substrates for a mechanistic study on human α-methylacyl-CoA racemase 1A (AMACR; P504S)

  摘要：

  δ-甲基酰-CoA 消旋酶（AMACR）是支链脂质和药物代谢的一种重要酶。该酶在前列腺癌和其他癌症中过度表达。AMACR 1A 是主要的剪接变体，以 His 标记蛋白的形式从重组大肠杆菌中纯化。纯化的酶可催化 S- 和 R-2-methyldecanoyl-CoA 的手性反转，平衡常数为 1.09 ± 0.14 (2S/2R)。与 2H 标记底物的反应表明，δ-质子的损失是手性反转的先决条件。在 2H2O 中进行的反应表明，再质子化不是立体特异性的。这些结果是首次对任何重组哺乳动物δ-甲基酰-CoA 消旋酶进行机理研究。

  DOI：

  10.1039/b815396e
• 作为产物：
  描述：

  2-[(13)C]-2-[(2)H2]-decanoyl chloride 、 (S)-4-苄基-2-唑烷酮 在 正丁基锂 作用下， 以 四氢呋喃 、 正己烷 为溶剂， 反应 2.25h， 以720 mg的产率得到4-benzyl-3-(2-[(13)C]-2-[(2)H2]-decanoyl)oxazolidin-2-one
  参考文献：
  名称：

  Synthesis and use of isotope-labelled substrates for a mechanistic study on human α-methylacyl-CoA racemase 1A (AMACR; P504S)

  摘要：

  δ-甲基酰-CoA 消旋酶（AMACR）是支链脂质和药物代谢的一种重要酶。该酶在前列腺癌和其他癌症中过度表达。AMACR 1A 是主要的剪接变体，以 His 标记蛋白的形式从重组大肠杆菌中纯化。纯化的酶可催化 S- 和 R-2-methyldecanoyl-CoA 的手性反转，平衡常数为 1.09 ± 0.14 (2S/2R)。与 2H 标记底物的反应表明，δ-质子的损失是手性反转的先决条件。在 2H2O 中进行的反应表明，再质子化不是立体特异性的。这些结果是首次对任何重组哺乳动物δ-甲基酰-CoA 消旋酶进行机理研究。

  DOI：

  10.1039/b815396e

文献信息

• Synthesis and use of isotope-labelled substrates for a mechanistic study on human α-methylacyl-CoA racemase 1A (AMACR; P504S)
  作者：Daniel J. Darley、Danica S. Butler、Samuel J. Prideaux、Thomas W. Thornton、Abigail D. Wilson、Timothy J. Woodman、Michael D. Threadgill、Matthew D. Lloyd

  DOI：10.1039/b815396e

  日期：——

  α-Methylacyl-CoA racemase (AMACR) is an important enzyme for the metabolism of branched-chain lipids and drugs. The enzyme is over-expressed in prostate and other cancers. AMACR 1A, the major splice variant, was purified from recombinant E. colicells as a His-tag protein. Purified enzyme catalysed chiral inversion of both S- and R-2-methyldecanoyl-CoA, with an equilibrium constant of 1.09 ± 0.14 (2S/2R). Reactions with 2H-labelled substrate showed that loss of the α-proton was a prerequisite for chiral inversion. Reactions conducted in 2H2O indicated that reprotonation was not stereospecific. These results are the first mechanistic study on any recombinant mammalian α-methylacyl-CoA racemase.

  δ-甲基酰-CoA 消旋酶（AMACR）是支链脂质和药物代谢的一种重要酶。该酶在前列腺癌和其他癌症中过度表达。AMACR 1A 是主要的剪接变体，以 His 标记蛋白的形式从重组大肠杆菌中纯化。纯化的酶可催化 S- 和 R-2-methyldecanoyl-CoA 的手性反转，平衡常数为 1.09 ± 0.14 (2S/2R)。与 2H 标记底物的反应表明，δ-质子的损失是手性反转的先决条件。在 2H2O 中进行的反应表明，再质子化不是立体特异性的。这些结果是首次对任何重组哺乳动物δ-甲基酰-CoA 消旋酶进行机理研究。