Dihydrogeodin dianion

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: Dihydrogeodin dianion
• 英文别名: 4,6-dichloro-2-(4-hydroxy-2-methoxy-6-methoxycarbonylbenzoyl)-5-methylbenzene-1,3-diolate
• 化学式: C17H12Cl2O7-2
• 分子量: 399.2
• InChiKey: AXIPUIQLQUNOCF-UHFFFAOYSA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.9
• 重原子数：
  26
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.18
• 拓扑面积：
  119
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Dihydrogeodin dianion 、 氢(+1)阳离子 、 氧气 生成 Geodin(1-) 、 水
  参考文献：
  名称：

  Purification and Properties of Dihydrogeodin Oxidase from Aspergillus terreus

  摘要：

  (+)-geodin 生物合成的最后一步是苯酚氧化偶联反应，这是天然产物生物合成过程中最重要的反应之一。被命名为二氢鬼臼毒素氧化酶的酶催化了区域和立体特异性酚氧化偶联反应，从二氢鬼臼毒素生成 (+)- 鬼臼毒素。通过硫酸铵分馏、酸处理以及在 DEAE-纤维素、羟基磷灰石、色谱聚焦和 Toyopearl HW-55S 上进行柱层析，从(+)-鬼臼毒素生产者赤霉菌的无细胞提取物中纯化了该酶。经十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳判断，纯化的酶是均匀的。在 Toyopearl HW-55S 柱上进行凝胶过滤后，酶的分子量估计为 153,000，在 SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳中，酶的分子量估计为 76,000，这表明酶是一种二聚体。纯化后的酶呈浓蓝色，在 280 纳米和 600 纳米处有最大吸收波长，表明它是一种蓝铜蛋白。通过原子吸收分析，发现每个亚基的铜含量为 8 个原子，而通过 ICP 发射光谱分析，没有检测到大量其他金属。电子顺磁共振波谱显示酶分子中存在 1 型和 2 型铜原子。叠氮化钠和乙基黄原酸盐能抑制酶的活性，但氰化钾和二乙基二硫代氨基甲酸乙酯这两种已知的铜酶强效抑制剂却没有抑制作用。

  DOI：

  10.1093/oxfordjournals.jbchem.a121881
• 作为产物：
  描述：

  氯离子 、 10-[(2S,3S,4R)-5-[[[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methoxy-hydroxyphosphoryl]oxy-hydroxyphosphoryl]oxy-2,3,4-trihydroxypentyl]-7,8-dimethyl-5H-benzo[g]pteridine-2,4-diolate 、 氧气 、 Sulochrin(1-) 生成 Dihydrogeodin dianion 、 FAD 、 氢(+1)阳离子 、 水
  参考文献：
  名称：

  通过简单且通用的基于 PCR 的方法对构巢曲霉中完整的大地蛋白基因簇进行异源重组。

  摘要：

  真菌天然产物是生物活性分子的丰富资源。为了充分利用这种潜力，有必要将基因与代谢物联系起来。近年来，通过基因组测序可以获得许多假定生物合成途径的遗传信息。然而，大多数物种的遗传操作缺乏可靠的方法，严重阻碍了通路表征。在这里，我们提出了一种简单的基于 PCR 的方法，用于完整基因簇的异源重组。具体而言，负责土曲霉 geodin 生产的推定基因簇分两步转移到构巢曲霉中的表达平台。单个簇片段通过 PCR 生成，并在通过重复基因打靶进行转化和整合之前通过有效的 USER 融合进行组装。25 kb DNA 中包含的总共 13 个开放阅读框在两个物种之间成功转移，从而能够在 A. nidulans 中合成 geodin。随后，通过遗传和化学分析验证了簇中三个基因的功能。具体而言，ATEG_08451 (gedC) 编码聚酮合酶，ATEG_08453 (gedR) 编码转录因子，负责激活 geodin 基因簇，ATEG_08460

  DOI：

  10.1371/journal.pone.0072871

文献信息

• Molecular Cloning and Heterologous Expression of the Gene Encoding Dihydrogeodin Oxidase, a Multicopper Blue Enzyme from Aspergillus terreus
  作者：Ke-xue Huang、Isao Fujii、Yutaka Ebizuka、Katsuya Gomi、Ushio Sankawa

  DOI：10.1074/jbc.270.37.21495

  日期：1995.9

  Aspergillus terreus dihydrogeodin oxidase (DHGO) is an enzyme catalyzing the stereospecific phenol oxidative coupling reaction converting dihydrogeodin to (+)-geodin, We previously reported the purification of DHGO from A. terreus and raised polyclonal antibody against DHGO. From the first cDNA library constructed in lambda gt11 using mRNA from 3-day-old mycelium of A. terreus, four clones were identified using anti-DHGO antibody, but all contained partial cDNA inserts around 280 base pairs. This cDNA fragment was used as a probe to clone the genomic DNA and cDNA for dihydrogeodin oxidase from A. terreus. The sequence of the cloned DHGO genomic DNA and cDNA predicted that the DHGO polypeptide consists of 605 amino acids showing significant homology with multicopper blue proteins such as laccase and ascorbate oxidase. Four potential copper binding domains exist in DHGO polypeptide, The DHGO gene consists of seven exons separated by six short introns. Expression of the DHGO gene in Aspergillus nidulans under the starch or maltose-inducible Taka-amylase A promoter as an active enzyme established the functional identity of the gene. Also, introduction of the genomic DNA for DHGO into Penicillium frequentans led to the production of DHGO polypeptide as judged by Western blot analysis.