5-(2-bromobenzylidene)-rhodanine

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: 5-(2-bromobenzylidene)-rhodanine
• 英文别名: (5E)-5-(2-bromobenzylidene)-2-mercapto-1,3-thiazol-4(5H)-one；(5E)-5-[(2-bromophenyl)methylidene]-2-sulfanylidene-1,3-thiazolidin-4-one
• 化学式: C₁₀H₆BrNOS₂
• mdl: MFCD04969055
• 分子量: 300.2
• InChiKey: HCQIPSCNDYWABJ-VMPITWQZSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.5
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  86.5
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  罗丹宁 、 邻溴苯甲醛 在 sodium acetate 、 溶剂黄146 作用下， 生成 5-(2-bromobenzylidene)-rhodanine
  参考文献：
  名称：

  Molecular Docking Evaluation of (E)-5-arylidene-2-thioxothiazolidin-4-one Derivatives as Selective Bacterial Adenylate Kinase Inhibitors

  摘要：

  多重耐药性微生物感染是新出现的问题，不仅需要预防策略，还需要开发新的抑制化合物。研究人员通过分子对接筛选了之前合成的六种 5-芳基-2-硫酮噻唑烷-4-酮衍生物 1a 至 f，以检测它们对不同来源的腺苷酸激酶的抑制活性。化合物 1c 和 1d 是细菌和一些古猿腺苷酸激酶最有效的抑制剂。与属于 ATP 结合位点的残基之间存在氢键相互作用。此外，人类腺苷酸激酶也是不良靶点，这表明这种选择性为完善我们的化合物结构提供了广阔的前景。

  DOI：

  10.3390/molecules23051076

文献信息

• Molecular Docking Evaluation of (E)-5-arylidene-2-thioxothiazolidin-4-one Derivatives as Selective Bacterial Adenylate Kinase Inhibitors
  作者：Mihaela Ionescu、Ovidiu Oniga

  DOI：10.3390/molecules23051076

  日期：——

  Multi-drug resistant microorganism infections with emerging problems that require not only a prevention strategy, but also the development of new inhibitory compounds. Six previously synthesized 5-arylidene-2-thioxothiazolidin-4-one derivatives 1a–f, were screened for inhibitory activity on adenylate kinases of different origins by molecular docking. The compounds 1c and 1d were the most efficient inhibitors of bacterial and some archean adenylate kinases. Hydrogen bond interactions were observed with the residues belonging to the ATP binding site. Moreover human adenylate kinases are poor targets, suggesting that this selectivity offers promising prospectives for refining the structure of our compounds.

  多重耐药性微生物感染是新出现的问题，不仅需要预防策略，还需要开发新的抑制化合物。研究人员通过分子对接筛选了之前合成的六种 5-芳基-2-硫酮噻唑烷-4-酮衍生物 1a 至 f，以检测它们对不同来源的腺苷酸激酶的抑制活性。化合物 1c 和 1d 是细菌和一些古猿腺苷酸激酶最有效的抑制剂。与属于 ATP 结合位点的残基之间存在氢键相互作用。此外，人类腺苷酸激酶也是不良靶点，这表明这种选择性为完善我们的化合物结构提供了广阔的前景。