L-亮氨酰-L-丝氨酰-L-赖氨酰-L-亮氨酸 | 162559-45-7

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 中文名称: L-亮氨酰-L-丝氨酰-L-赖氨酰-L-亮氨酸
• 英文名称: LSKL
• 英文别名: Leu-Ser-Lys-Leu；H-Leu-Ser-Lys-Leu-OH；(2S)-2-[[(2S)-6-amino-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-amino-4-methylpentanoyl]amino]-3-hydroxypropanoyl]amino]hexanoyl]amino]-4-methylpentanoic acid
• CAS: 162559-45-7
• 化学式: C₂₁H₄₁N₅O₆
• 分子量: 459.586
• InChiKey: KEJKLBKXNJSXOW-QAETUUGQSA-N

物化性质

• 沸点：
  803.2±65.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.164±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.8
• 重原子数：
  32
• 可旋转键数：
  16
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.81
• 拓扑面积：
  197
• 氢给体数：
  7
• 氢受体数：
  8

安全信息

• WGK Germany：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  L-亮氨酰-L-丝氨酰-L-赖氨酰-L-亮氨酸 、 苯乙炔 在 chloro(meso-tetrakis(2,6-dichlorophenyl)porphyrinato)manganese(III) 、 双氧水 、 碳酸氢钠 作用下， 以 水 、 乙腈 为溶剂， 反应 6.0h， 生成 (2-phenylacetyl)-L-leucyl-L-seryl-L-lysyl-L-leucine
  参考文献：
  名称：

  使用烯酮修饰肽和蛋白质的 N-末端 α-氨基

  摘要：

  开发了一种通过分离的乙烯酮对蛋白质和肽进行高选择性 N 端修饰的方法。在室温和 pH 6.3 条件下，通过炔烃官能化的乙烯酮 (1) 对未受保护的肽 XSKFR（X 变化超过 20 个天然氨基酸）库进行修饰，产生了出色的 N 端选择性（修饰的 α-氨基/修饰的 ε-氨基group = >99:1) 对于 20 种肽中的 13 种，对 7 种剩余肽中的 6 种具有中到高的 N 端选择性（4:1 到 48:1）。使用炔烃官能化的 N-羟基琥珀酰亚胺 (NHS) 酯 (2) 代替 1，肽 XSKFR 的修饰为 20 种肽中的 5 种提供了内部赖氨酸修饰的肽和中到低的 N 端选择性 (5: 1 到 1:4) 用于 20 种肽中的 13 种。蛋白质包括胰岛素、溶菌酶、RNaseA、

  DOI：

  10.1021/ja208009r

文献信息

• 10.1016/j.carres.2024.109195
  作者：Jakas, Andreja、Ayyalasomayajula, Ramya、Cudic, Mare

  DOI：10.1016/j.carres.2024.109195

  日期：——

  sugars are known as Maillard reaction. The late phase of these reactions consists of advanced glycation end products (AGEs), which have been implicated in the pathogenesis of numerous human diseases. Recent evidence suggests that galectin-3 acts as a receptor for AGEs and some early products of the Maillard reaction. The early phase of the Maillard reaction, which consists of 1-amino-1-deoxyketoses

  胺和还原糖之间的非酶级联反应称为美拉德反应。这些反应的后期由晚期糖基化终产物（AGE）组成，其与许多人类疾病的发病机制有关。最近的证据表明，galectin-3 充当 AGE 和美拉德反应的一些早期产物的受体。美拉德反应的早期阶段由 1-氨基-1-脱氧酮糖（Amadori 化合物）和 2-氨基-2-脱氧醛糖（Heyns 化合物）组成，是我们研究的主题。使用 AlphaScreen 竞争性试剂盒测量半乳糖凝集素 3 与亮氨酸脑啡肽 (YGGFL)、亮氨酸脑啡肽甲酯 (YGGFL-OMe)、截短脑啡肽（YGG 和 Y）和四肽 (LSKL) 的 Amadori 和 Heyns 化合物之间的结合相互作用。结合测定。 Galectin-3 对 Amadori 和 Heyns 化合物的亲和力取决于模型化合物的糖部分和氨基酸序列。分别使用 Amadori (IC = 6.06 μm) 和 Heyns (IC
• Glycation of a lysine-containing tetrapeptide by d-glucose and d-fructose—influence of different reaction conditions on the formation of Amadori/Heyns products
  作者：Andreja Jakas、Anja Katić、Nina Bionda、Štefica Horvat

  DOI：10.1016/j.carres.2008.07.003

  日期：2008.9

  The site specificity, extent, and nature of modification of the tetrapeptide, Leu-Ser-Lys-Leu (1), incubated with D-glucose or D-fructose in methanol, or in phosphate buffer of pH 5.7, 7.4, and 8.0 were investigated. The generated mono- and di-glycated Amadori (1-deoxy-D-fructosyl derivatives) and Heyns rearrangement products (N-alkylated glucosamine/mannosamine derivatives) were isolated and characterized by NMR and mass spectrometry. The results identified the epsilon-amino group of the Lys residue as the preferential glycation site in tetrapeptide 1. Under all conditions investigated, glucose afforded higher yields of glycation products than fructose. In the reactions carried out in buffer, glycation at pH 7.4 and 8.0 was much faster than at pH 5.7. (C) 2008 Elsevier Ltd. All rights reserved.
• Modification of N-Terminal α-Amino Groups of Peptides and Proteins Using Ketenes
  作者：Anna On-Yee Chan、Chi-Ming Ho、Hiu-Chi Chong、Yun-Chung Leung、Jie-Sheng Huang、Man-Kin Wong、Chi-Ming Che

  DOI：10.1021/ja208009r

  日期：2012.2.8

  of highly selective N-terminal modification of proteins as well as peptides by an isolated ketene was developed. Modification of a library of unprotected peptides XSKFR (X varies over 20 natural amino acids) by an alkyne-functionalized ketene (1) at room temperature at pH 6.3 resulted in excellent N-terminal selectivity (modified α-amino group/modified ε-amino group = >99:1) for 13 out of the 20 peptides

  开发了一种通过分离的乙烯酮对蛋白质和肽进行高选择性 N 端修饰的方法。在室温和 pH 6.3 条件下，通过炔烃官能化的乙烯酮 (1) 对未受保护的肽 XSKFR（X 变化超过 20 个天然氨基酸）库进行修饰，产生了出色的 N 端选择性（修饰的 α-氨基/修饰的 ε-氨基group = >99:1) 对于 20 种肽中的 13 种，对 7 种剩余肽中的 6 种具有中到高的 N 端选择性（4:1 到 48:1）。使用炔烃官能化的 N-羟基琥珀酰亚胺 (NHS) 酯 (2) 代替 1，肽 XSKFR 的修饰为 20 种肽中的 5 种提供了内部赖氨酸修饰的肽和中到低的 N 端选择性 (5: 1 到 1:4) 用于 20 种肽中的 13 种。蛋白质包括胰岛素、溶菌酶、RNaseA、