3-<13C>-DL-Cystein | 150146-94-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 羧酸及其衍生物
• 英文名称: 3-<13C>-DL-Cystein
• 英文别名: DL-<3-(13)C>cysteine；D,L-<3-13C>cystein；DL-Cysteine-3-13C；2-amino-3-sulfanyl(313C)propanoic acid
• CAS: 150146-94-4
• 化学式: C₃H₇NO₂S
• 分子量: 122.149
• InChiKey: XUJNEKJLAYXESH-OUBTZVSYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -2.5
• 重原子数：
  7
• 可旋转键数：
  2
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  64.3
• 氢给体数：
  3
• 氢受体数：
  4

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2,4,6-三甲氧基苯甲醛 、 3-<13C>-DL-Cystein 在 三氟乙酸 作用下， 生成
  参考文献：
  名称：

  Kempter, Christoph; Kupke, Thomas; Kaiser, Dietmar, Angewandte Chemie, 1996, vol. 108, # 18, p. 2235 - 2238

  摘要：

  DOI：

文献信息

• Biosynthesis of the modified peptide antibiotic nosiheptide in Streptomyces actuosus
  作者：David R. Houck、Li Chun. Chen、Paul J. Keller、John M. Beale、Heinz G. Floss

  DOI：10.1021/ja00225a035

  日期：1988.8

  The biosynthesis of the highly modified thiopeptide antibiotic, nosiheptide (1), was studied by feeding radioactive and stable-isotope-labeled precursors to cultures of the producing organism, Streptomyces actuosus. The stable isotope enrichments and/or coupling patterns in the isolated 1 were analyzed by NMR spectroscopy using various 1D and 2D NMR techniques. The results complete the confirmation

  高度修饰的硫肽抗生素那西肽 (1) 的生物合成是通过将放射性和稳定同位素标记的前体添加到生产生物体 Streptomyces actuosus 的培养物中来研究的。使用各种 1D 和 2D NMR 技术通过 NMR 光谱分析分离出的 1 中的稳定同位素富集和/或耦合模式。结果完成了对抗生素氨基酸成分的确认，并从这些基本构建块中阐明了其组装的许多机械和立体化学方面。脱氢丙氨酸和丁氨酸部分分别通过丝氨酸和苏氨酸中水的反消除形成，半胱氨酸残基中的噻唑环在氧化步骤中失去 pro-3R 氢，以及两个完整丝氨酸残基中的羟基吡啶部分，位于肽链中相隔九个氨基酸的位置，以及相邻半胱氨酸的羧基。根据 sup 15}N 研究，其中包括 1 的 sup 15}N NMR 共振的完整分配，1 的羧基末端酰胺氮源自丝氨酸的氨基，表明前体肽产生 1带有一个额外的羧基末端丝氨酸残基，除了它的氮，在加工过程中被去除。64
• Kempter, Christoph; Kupke, Thomas; Kaiser, Dietmar, Angewandte Chemie, <hi>1996</hi>, vol. 108, # 18, p. 2235 - 2238
  作者：Kempter, Christoph、Kupke, Thomas、Kaiser, Dietmar、Metzger, Joerg W.、Jung, Guenther

  DOI：——

  日期：——