Boc-Leu-Leu-Leu-Leu-Aib-Leu-Leu-Leu-Leu-Aib-OBzl | 99593-01-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机聚合物 - 多肽
• 英文名称: Boc-Leu-Leu-Leu-Leu-Aib-Leu-Leu-Leu-Leu-Aib-OBzl
• 英文别名: t-Butoxycarbonylleucyl-leucyl-leucyl-leucyl-aminoisobutyryl-leucyl-leucyl-leucyl-leucyl-aminoisobutyric acid benzyl ester；benzyl 2-methyl-2-[[(2S)-4-methyl-2-[[(2S)-4-methyl-2-[[(2S)-4-methyl-2-[[(2S)-4-methyl-2-[[2-methyl-2-[[(2S)-4-methyl-2-[[(2S)-4-methyl-2-[[(2S)-4-methyl-2-[[(2S)-4-methyl-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxycarbonylamino]pentanoyl]amino]pentanoyl]amino]pentanoyl]amino]pentanoyl]amino]propanoyl]amino]pentanoyl]amino]pentanoyl]amino]pentanoyl]amino]pentanoyl]amino]propanoate
• CAS: 99593-01-8
• 化学式: C₆₈H₁₁₈N₁₀O₁₃
• 分子量: 1283.74
• InChiKey: ZSBZOBDNPKXZBC-MVLCJGSFSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  11.4
• 重原子数：
  91
• 可旋转键数：
  41
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.75
• 拓扑面积：
  327
• 氢给体数：
  10
• 氢受体数：
  13

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  H-Leu-Leu-Leu-Aib-OBzl 在 N-甲基吗啉 、 盐酸 、 1-羟基苯并三唑 、 N,N'-二环己基碳二亚胺 作用下， 以 二氯甲烷 、 乙酸乙酯 为溶剂， 反应 7.5h， 生成 Boc-Leu-Leu-Leu-Leu-Aib-Leu-Leu-Leu-Leu-Aib-OBzl
  参考文献：
  名称：

  Syntheses and Properties of Oligo-L-leucines Containing α-Aminoisobutyric Acid Residues. The Novel Strategy for Solubility Improvement in Helical Oligopeptides Based on the Restriction of the Values of the Backbone Dihedral Angles φ and ψ of α-Aminoisobutyric Acid Residues

  摘要：

  为了简洁地证明提高蛋白质 α 螺旋区域中受保护肽片段溶解度的新策略的有效性，通过逐步延伸和片段缩合方法制备了含有 Aib 或 Ala 残基的模型寡 (Leu)。 。制备的肽如下：Boc–(Leu3–Aib)n–OBzl、Boc–(Leu4–Aib)n–OBzl 和 Boc–(leu3–Ala)nOBzl (n=1–3)。在C末端具有Aib残基的羧基成分肽能够以高产率顺利地与氨基成分肽反应，并且由于Aib残基中不存在手性中心而无需考虑外消旋化。正如预期的那样，含有 Aib 残基的肽在中极性和高极性有机溶剂中具有高溶解度，并且很容易通过从乙醇水溶液中重结晶来纯化。这与含有丙氨酸残基的八肽和十二肽在这些溶剂中几乎不溶或不溶的结果形成鲜明对比。红外光谱构象分析表明，Boc–(Leu3–Aib)n–OBzl 和 Boc–(Leu4–Aib)n–OBzl（n=2 和 3）在二氯甲烷中具有螺旋构象（310 或 α 螺旋），而Boc–(Leu3–Ala)n–OBzl（n=2 和 3）在固态下已完全形成 β-折叠结构。含有 Aib 残基的肽的高溶解度是通过观察到用甲基取代 Cα 氢原子极大地扰乱 β-折叠结构，促进肽中的螺旋折叠来解释的。还通过建立 α-螺旋结构的 CPK 模型讨论了新发现对含有 α,α-二取代 α-氨基酸残基的肽和蛋白质化学的影响。

  DOI：

  10.1246/bcsj.58.1473

文献信息

• Syntheses and Properties of Oligo-L-leucines Containing α-Aminoisobutyric Acid Residues. The Novel Strategy for Solubility Improvement in Helical Oligopeptides Based on the Restriction of the Values of the Backbone Dihedral Angles φ and ψ of α-Aminoisobutyric Acid Residues
  作者：Mitsuaki Narita、Masamitsu Doi、Hiroki Sugasawa、Kazunori Ishikawa

  DOI：10.1246/bcsj.58.1473

  日期：1985.5

  In order to provide a succinct demonstration of the usefulness of a new strategy for solubility improvement in protected peptide fragments included in α-helical regions of proteins, model oligo(Leu)s containing Aib or Ala residues were prepared by stepwise elongation and fragment condensation methods. The peptides prepared were the following: Boc–(Leu3–Aib)n–OBzl, Boc–(Leu4–Aib)n–OBzl, and Boc–(leu3–Ala)nOBzl (n=1–3). Carboxyl component peptides having Aib residues at the C-terminals smoothly reacted with amino component peptides in high yields with no care of racemization due to the absence of chiral centers in Aib residues. As expected, peptides containing Aib residues have high solubility in moderate- and high-polar organic solvents and are easily purified by recrystallization from aqueous ethanol. This is in remarkable contrast with the result that the octa- and dodecapeptides containing Ala residues are barely soluble or insoluble in these solvents. Conformational analyses by IR spectroscopies indicated that Boc–(Leu3–Aib)n–OBzl and Boc–(Leu4–Aib)n–OBzl (n=2 and 3) had helical conformations (310- or α-helices) in dichloromethane, whereas Boc–(Leu3–Ala)n–OBzl (n=2 and 3) had fully developed β-sheet structures in the solid state. The high solubility of the peptides containing Aib residues is explained by the observation that replacement of Cα hydrogen atoms with methyl groups greatly disturbs β-sheet structures, promoting helical folding in peptides. The implications of the new findings for the chemistry of peptides and proteins containing α,α-disubstituted α-amino acid residues is also discussed by building up a CPK model of an α-helical structure.

  为了简洁地证明提高蛋白质 α 螺旋区域中受保护肽片段溶解度的新策略的有效性，通过逐步延伸和片段缩合方法制备了含有 Aib 或 Ala 残基的模型寡 (Leu)。 。制备的肽如下：Boc–(Leu3–Aib)n–OBzl、Boc–(Leu4–Aib)n–OBzl 和 Boc–(leu3–Ala)nOBzl (n=1–3)。在C末端具有Aib残基的羧基成分肽能够以高产率顺利地与氨基成分肽反应，并且由于Aib残基中不存在手性中心而无需考虑外消旋化。正如预期的那样，含有 Aib 残基的肽在中极性和高极性有机溶剂中具有高溶解度，并且很容易通过从乙醇水溶液中重结晶来纯化。这与含有丙氨酸残基的八肽和十二肽在这些溶剂中几乎不溶或不溶的结果形成鲜明对比。红外光谱构象分析表明，Boc–(Leu3–Aib)n–OBzl 和 Boc–(Leu4–Aib)n–OBzl（n=2 和 3）在二氯甲烷中具有螺旋构象（310 或 α 螺旋），而Boc–(Leu3–Ala)n–OBzl（n=2 和 3）在固态下已完全形成 β-折叠结构。含有 Aib 残基的肽的高溶解度是通过观察到用甲基取代 Cα 氢原子极大地扰乱 β-折叠结构，促进肽中的螺旋折叠来解释的。还通过建立 α-螺旋结构的 CPK 模型讨论了新发现对含有 α,α-二取代 α-氨基酸残基的肽和蛋白质化学的影响。