N-2,4-二硝基苯基-DL-蛋氨酸亚砜 | 1695-02-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 中文名称: N-2,4-二硝基苯基-DL-蛋氨酸亚砜
• 英文名称: N-(2,4-dinitro-phenyl)-methionine S-oxide
• 英文别名: N-(2,4-Dinitro-phenyl)-methionin-S-oxid；<2.4-Dinitro-phenyl>-DL-β-methionin-sulfoxid；DL-2-(2,4-Dinitroanilino)-4-(methylsulphinyl)butyric acid；2-(2,4-dinitroanilino)-4-methylsulfinylbutanoic acid
• CAS: 1695-02-9
• 化学式: C₁₁H₁₃N₃O₇S
• 分子量: 331.306
• InChiKey: FTOHDWRUZIRPDU-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 沸点：
  694.1±55.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.631±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.2
• 重原子数：
  22
• 可旋转键数：
  6
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.363
• 拓扑面积：
  177
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  9

安全信息

• WGK Germany：
  3

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  L-蛋氨酸亚砜 、 2,4-二硝基氟苯 在 sodium carbonate 作用下， 生成 N-2,4-二硝基苯基-DL-蛋氨酸亚砜
  参考文献：
  名称：

  A Simplified Procedure for the Synthesis of 2,4-Dinitrophenyl(DNP)-amino Acids

  摘要：

  DOI：

  10.1021/ja01615a074

文献信息

• Weil et al., Archives of Biochemistry, 1951, vol. 33, p. 90,102
  作者：Weil et al.

  DOI：——

  日期：——
• METHOD AND COMPOSITION FOR ENZYME STORAGE
  申请人：Plant Bioscience Limited

  公开号：EP2084271A1

  公开（公告）日：2009-08-05
• [EN] METHOD AND COMPOSITION FOR ENZYME STORAGE<br/>[FR] PROCÉDÉ ET COMPOSITION DESTINÉS À UN STOCKAGE D'ENZYMES
  申请人：PLANT BIOSCIENCE LTD

  公开号：WO2008047112A1

  公开（公告）日：2008-04-24

  [EN] We describe the detailed production, biochemical characterisation and storage of CYP74 enzymes, including CYP74C3, a recombinant plant cytochrome P450 enzyme with hydroperoxide lyase (HPL) activity from Medicago truncatula, and CYP74A1, an Allene Oxide Synthase (AOS), from Arabidopsis thaliana. Steady state kinetic parameters, substrate and product specificities, Rz, extinction coefficient, haem content, and new ligands are disclosed. We show, on the basis of gel filtration, sedimentation velocity (sedimentation coefficient distribution) and sedimentation equilibrium (molecular weight) analyses that the CYP74 enzymes have low enzyme activity as a detergent-free, water-soluble, monomer. The enzyme activity can be completely restored by reactivation with detergent micelles, but not detergent monomers. Corresponding changes in the spin state equilibrium, and probably coordination of the haem-iron, are novel for P450 enzymes and suggest that detergent micelles have a subtle effect on protein conformation, rather than substrate presentation, which is sufficient to improve substrate binding and turnover number by an order of magnitude. The kcat/Km of up to 1.6 x 108 M-1. s-1 is amongst the highest recorded, which is remarkable for an enzyme whose reaction mechanism involves the scission of a C-C bond. We carry out both kinetic and biophysical studies to demonstrate that these effects, and conclude that these result from the formation of a complex between a protein monomer and a single detergent micelle. Association with a detergent micelle rather than oligomeric state represents a new mechanism of activation for membrane-associated P450 enzymes. Highly concentrated and monodispersed samples of detergent-free CYP74C3 and CYP74A1 proteins may be well suited for the purposes of crystallisation and structural resolution of the first plant cytochrome P450 enzyme. We further provide methods and compositions for stable storage of the CYP74 enzymes, including but not limited to HPL and AOS.
  [FR] La présente invention concerne les détails de la production, de la caractérisation biochimique et du stockage d'enzymes CYP74, notamment de l'enzyme CYP74C3, une enzyme cytochrome P450 recombinante végétale dotée d'une activité hydroperoxyde lyase (HPL) issue de Medicago truncatula, et de l'enzyme CYP74A1, une oxyde d'allène synthase (AOS), issue d'Arabidopsis thaliana. L'invention concerne les paramètres cinétiques de l'état stationnaire, les spécificités des substrats et des produits, Rz, le coefficient d'extinction, la teneur en hème, et de nouveaux ligands. Il est démontré, sur la base d'analyses par filtration sur gel, de la vitesse de sédimentation (distribution des coefficients de sédimentation) et de l'équilibre de sédimentation (masse moléculaire) que les enzymes CYP74 présentent une faible activité enzymatique lorsqu'elles sont sous forme de monomère hydrosoluble, exempt de détergent. L'activité enzymatique peut être entièrement restaurée par une réactivation à l'aide de micelles de détergent, mais pas à l'aide de monomères de détergent. Les modifications correspondantes de l'équilibre de spin, et probablement la liaison de coordination du fer à l'hème, sont nouvelles pour les enzymes P450 et donnent à penser que des micelles de détergent produisent de légers effets sur la conformation de la protéine, plutôt que la présentation du substrat, ledits effets étant suffisants pour améliorer la liaison du substrat et le nombre d'échange d'un certain ordre de grandeur. Le rapport kcat/Km valant jusqu'à 1,6 x 108 M-1. s-1 est parmi le plus haut enregistré, ce qui est remarquable pour une enzyme dont le mécanisme réactionnel implique la scission d'une liaison C-C. Les études cinétiques et biophysiques ont été réalisées afin de démontrer ces effets, et elles ont permis de conclure que ceux-ci découlent de la formation d'un complexe entre une protéine monomère et un micelle de détergent unique. L'association avec un micelle de détergent plutôt que l'état oligomérique représente un nouveau mécanisme d'activation des enzymes P450 associées aux membranes. Des échantillons fortement concentrés et monodispersés de protéines CYP74C3 et CYP74A1 exemptes de détergent peuvent parfaitement convenir aux fins de cristallisation et de résolution structurelle de la première enzyme cytochrome P450 végétale. L'invention concerne en outre des procédés et des compositions permettant un stockage stable des enzymes CYP74, incluant mais sans s'y limiter, l'hydroperoxyde lyase et l'oxyde d'allène synthase.
• A Simplified Procedure for the Synthesis of 2,4-Dinitrophenyl(DNP)-amino Acids
  作者：Anthony L. Levy、David Chung

  DOI：10.1021/ja01615a074

  日期：1955.5