H-Leu-Tyr-Arg-Ala-Gly-Ala-Gly-Gly-Asp-Cys-Arg-Ala-Glu-Tyr-Ser-NH2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机聚合物 - 多肽
• 英文名称: H-Leu-Tyr-Arg-Ala-Gly-Ala-Gly-Gly-Asp-Cys-Arg-Ala-Glu-Tyr-Ser-NH2
• 英文别名: (4S)-5-[[(2S)-1-[[(2S)-1-amino-3-hydroxy-1-oxopropan-2-yl]amino]-3-(4-hydroxyphenyl)-1-oxopropan-2-yl]amino]-4-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2R)-2-[[(2S)-2-[[2-[[2-[[(2S)-2-[[2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-amino-4-methylpentanoyl]amino]-3-(4-hydroxyphenyl)propanoyl]amino]-5-carbamimidamidopentanoyl]amino]propanoyl]amino]acetyl]amino]propanoyl]amino]acetyl]amino]acetyl]amino]-3-carboxypropanoyl]amino]-3-sulfanylpropanoyl]amino]-5-carbamimidamidopentanoyl]amino]propanoyl]amino]-5-oxopentanoic acid
• 化学式: C₂₇H₂₇N₂O₃Pol
• 分子量: 1587.7
• InChiKey: IVRIRKWMTXXFFB-ZKBSDFNJSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -8.8
• 重原子数：
  111
• 可旋转键数：
  52
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.53
• 拓扑面积：
  737
• 氢给体数：
  28
• 氢受体数：
  26

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  H-Leu-Tyr-Arg-Ala-Gly-Ala-Gly-Gly-Asp-Cys-Arg-Ala-Glu-Tyr-Ser-NH2 在 哌啶 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  使用氟离子从固体支持物中有效释放碱基敏感寡核苷酸

  摘要：

  为了制备部分或完全碱基敏感的 2'-O-新戊酰氧基甲基官能化的生物不稳定寡核糖核苷酸，我们研究了在几种氟离子条件下固定在固体支持物上的甲硅烷基型接头和 Q 接头的裂解。因此，完善了原始的氟离子处理，以从固体支持物中释放带有碱基敏感修饰的寡核苷酸，而不会影响它们并高效地释放它们。以高产率和纯度获得了含有 2'-OH 和 2'-O-PivOM 基团的嵌合寡尿苷酸。此外，用于切割接头的条件扩展到释放具有 4-N-乙酰胞嘧啶残基的碱基敏感 DNA 寡核苷酸；乙酰基保持不变。(© Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, 69451 Weinheim, Germany, 2009)

  DOI：

  10.1002/ejoc.200801275
• 作为产物：
  描述：

  4-(芴甲氧羰基氨基)丁酸 在 1-羟基苯并三唑 、 O-(1H-benzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium hexafluorophosphate 、 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 生成 H-Leu-Tyr-Arg-Ala-Gly-Ala-Gly-Gly-Asp-Cys-Arg-Ala-Glu-Tyr-Ser-NH2
  参考文献：
  名称：

  使用氟离子从固体支持物中有效释放碱基敏感寡核苷酸

  摘要：

  为了制备部分或完全碱基敏感的 2'-O-新戊酰氧基甲基官能化的生物不稳定寡核糖核苷酸，我们研究了在几种氟离子条件下固定在固体支持物上的甲硅烷基型接头和 Q 接头的裂解。因此，完善了原始的氟离子处理，以从固体支持物中释放带有碱基敏感修饰的寡核苷酸，而不会影响它们并高效地释放它们。以高产率和纯度获得了含有 2'-OH 和 2'-O-PivOM 基团的嵌合寡尿苷酸。此外，用于切割接头的条件扩展到释放具有 4-N-乙酰胞嘧啶残基的碱基敏感 DNA 寡核苷酸；乙酰基保持不变。(© Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, 69451 Weinheim, Germany, 2009)

  DOI：

  10.1002/ejoc.200801275

文献信息

• Internal Cysteine Accelerates Thioester-Based Peptide Ligation
  作者：Christian Haase、Oliver Seitz

  DOI：10.1002/ejoc.200900024

  日期：2009.5

  Thioester-mediated peptide coupling reactions are powerful tools in protein synthesis. The fragment coupling occurs extremely fast at ligation sites that contain an N-terminal cysteine residue. This native chemical ligation involves a capture step that affixes the acyl component in the immediate vicinity of the N-terminal amino group. The subsequent intramolecular S,N-acyl transfer step proceeds via an entropically

  硫酯介导的肽偶联反应是蛋白质合成中的有力工具。片段偶联在包含 N 端半胱氨酸残基的连接位点发生得非常快。这种天然化学连接涉及一个捕获步骤，该步骤将酰基组分固定在 N 端氨基的紧邻处。随后的分子内 S,N-酰基转移步骤通过熵有利的五元环中间体进行。在这项研究中，我们调查了导致大环中间体形成的内部半胱氨酸残基序列是否也能够加速基于硫酯的片段偶联的速率。目的是确定距离要求，使内部半胱氨酸介导的连接反应能够以合成有用的速率进行。发现与缺乏半胱氨酸的对照肽相比，适当定位的半胱氨酸残基可以诱导高达 25 倍的速率增强。当内部硫醇氨基酸掺入 C 端偶联片段 N 端的第五或第六位时，连接速率和产率最高。研究结果揭示了大环中间体的大小与肽连接的难易程度之间的相关性。内部半胱氨酸连接可能提供机会将难以通过天然化学连接（例如 Pro-Cys 键）获得的氨基酸半胱氨酸键移动 4-5 个氨基酸到 N 端。（© Wiley-VCH