Agmatinium(2+)

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氮化合物
• 英文名称: Agmatinium(2+)
• 英文别名: 4-azaniumylbutyl(diaminomethylidene)azanium
• 化学式: C5H16N4+2
• 分子量: 132.21
• InChiKey: QYPPJABKJHAVHS-UHFFFAOYSA-P

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.5
• 重原子数：
  9
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.8
• 拓扑面积：
  93.6
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Agmatinium(2+) 、 水 生成 1,4-Butanediammonium 、 尿素
  参考文献：
  名称：

  Isolation and Characterization of a Mutant of Escherichia coli Blocked in the Synthesis of Putrescine

  摘要：

  描述了一种突变的大肠杆菌，其在将精氨酸转化为腐胺方面存在缺陷。鸟氨酸尿素水解酶的酶活性大大降低，而通路中的另外两种酶，即组成性精氨酸脱羧酶和诱导性精氨酸脱羧酶的活性在正常范围内。突变体的生长行为反映了酶的阻塞。在没有精氨酸的情况下，它可以良好地生长，但在精氨酸存在的情况下，生长仅很差。在前一种情况下，腐胺可以从鸟氨酸和精氨酸中形成，而在后一种情况下，由于反馈控制，它只能从精氨酸中形成。

  DOI：

  10.1128/jb.101.3.725-730.1970
• 作为产物：
  描述：

  氢(+1)阳离子 、 H-Arg-OH 生成 Agmatinium(2+) 、 二氧化碳
  参考文献：
  名称：

  山La豆幼苗的精氨酸脱羧酶。净化和性能。

  摘要：

  种子发芽后24小时后，在山thy豆幼苗中出现的精氨酸脱羧酶达到最高水平，约为5-7天，在第5天子叶占幼苗总活性的60％。胞浆酶被纯化977-通过以下步骤将整株幼苗折叠：氯化锰处理，硫酸铵和丙酮分级分离，氧化铝C-γ凝胶上的正吸附，DEAE-Sephadex色谱法以及制备型圆盘凝胶电泳。该酶通过电泳和免疫学标准显示是均质的，分子量为220,000，似乎是具有相同亚基的六聚体。酶活性的最佳pH和温度分别为8.5和45摄氏度。该酶遵循典型的Michaelis-Menten动力学，精氨酸的Km值为1.73 mM。尽管较低浓度的Mn2 +刺激了酶的活性，但该酶对任何金属都没有依赖性。栽培乳杆菌的精氨酸脱羧酶是巯基酶。有关辅因子需求，被羰基试剂，还原剂和吡ido醛磷酸盐抑制剂抑制的数据以及吡pyr醛磷酸盐对吡pyr醛HCl的抑制作用的部分逆转表明，吡ido醛5'-磷酸盐是该酶的辅因子。 。包括胺类胍丁

  DOI：

  10.1111/j.1432-1033.1975.tb02465.x

文献信息

• Molecular Characterization and Regulation of the <i>aguBA</i> Operon, Responsible for Agmatine Utilization in <i>Pseudomonas aeruginosa</i> PAO1
  作者：Yuji Nakada、Ying Jiang、Takayuki Nishijyo、Yoshifumi Itoh、Chung-Dar Lu

  DOI：10.1128/jb.183.22.6517-6524.2001

  日期：2001.11.15

  Pseudomonas aeruginosa PAO1 utilizes agmatine as the sole carbon and nitrogen source via two reactions catalyzed successively by agmatine deiminase (encoded by aguA ; also called agmatine iminohydrolase) and N -carbamoylputrescine amidohydrolase (encoded by aguB ). The aguBA and adjacent aguR genes were cloned and characterized. The predicted AguB protein ( M _r 32,759; 292 amino acids) displayed sequence similarity (≤60% identity) to enzymes of the β-alanine synthase/nitrilase family. While the deduced AguA protein ( M _r 41,190; 368 amino acids) showed no significant similarity to any protein of known function, assignment of agmatine deiminase to AguA in this report discovered a new family of carbon-nitrogen hydrolases widely distributed in organisms ranging from bacteria to Arabidopsis . The aguR gene encoded a putative regulatory protein ( M _r 24,424; 221 amino acids) of the TetR protein family. Measurements of agmatine deiminase and N -carbamoylputrescine amidohydrolase activities indicated the induction effect of agmatine and N -carbamoylputrescine on expression of the aguBA operon. The presence of an inducible promoter for the aguBA operon in the aguR - aguB intergenic region was demonstrated by lacZ fusion experiments, and the transcription start of this promoter was localized 99 bp upstream from the initiation codon of aguB by S1 nuclease mapping. Experiments with knockout mutants of aguR established that expression of the aguBA operon became constitutive in the aguR background. Interaction of AguR overproduced in Escherichia coli with the aguBA regulatory region was demonstrated by gel retardation assays, supporting the hypothesis that AguR serves as the negative regulator of the aguBA operon, and binding of agmatine and N -carbamoylputrescine to AguR would antagonize its repressor function.

  摘要 铜绿假单胞菌 PAO1 利用琼脂糖作为唯一的碳源和氮源，通过琼脂糖脱氨酶（由 aguA 编码）和 N N -氨基甲酰四氢苏氨酸酰胺水解酶（由 aguB ).其中 aguBA 和相邻的 aguR 基因进行了克隆和鉴定。预测的 AguB 蛋白 ( M r 32,759; 292 氨基酸）显示出与β-丙氨酸合成酶/硝化酶家族酶的序列相似性（≤60%）。而推导出的 AguA 蛋白 ( M r 41,190；368 个氨基酸）与任何已知功能的蛋白质都没有明显的相似性，但本报告中将琼脂糖脱氨酶归入 AguA 发现了一个新的碳氮水解酶家族，该家族广泛分布于从细菌到拟南芥的各种生物中。 拟南芥 .该家族的 aguR 基因编码一种假定的调控蛋白 M r 24,424；221 个氨基酸）。测量γ-氨基嘌呤脱氨酶和 N -氨基甲酰普托雷斯辛酰胺水解酶活性的测定表明，矢车菊碱和 N -氨基甲酰石蒜碱对 aguBA 操作子的表达。诱导性启动子的存在为 aguBA 操作子的诱导启动子 aguR - aguB 基因间区域的 lacZ 融合实验证明，该启动子的转录起点位于 aguB 通过 S1 核酸酶图谱确定了该启动子的转录起点。用基因敲除突变体 aguR 基因敲除突变体的实验证明 aguBA 操作子的表达在 背景下 背景下成为组成型表达。在大肠杆菌中过量生产的 AguR 与 大肠杆菌 与 aguBA 调控区的相互作用，支持了 AguR 作为大肠杆菌中 aguBA aguBA 操作子的负调控因子，并与琼脂糖和 N -氨基甲酰普托雷斯辛与 AguR 结合将拮抗其抑制功能。
• The First Agmatine/Cadaverine Aminopropyl Transferase: Biochemical and Structural Characterization of an Enzyme Involved in Polyamine Biosynthesis in the Hyperthermophilic Archaeon <i>Pyrococcus furiosus</i>
  作者：Giovanna Cacciapuoti、Marina Porcelli、Maria Angela Moretti、Francesca Sorrentino、Luigi Concilio、Vincenzo Zappia、Zhi-Jie Liu、Wolfram Tempel、Florian Schubot、John P. Rose、Bi-Cheng Wang、Phillip S. Brereton、Francis E. Jenney、Michael W. W. Adams

  DOI：10.1128/jb.00151-07

  日期：2007.8.15

  here the characterization of the first agmatine/cadaverine aminopropyl transferase (ACAPT), the enzyme responsible for polyamine biosynthesis from an archaeon. The gene PF0127 encoding ACAPT in the hyperthermophile Pyrococcus furiosus was cloned and expressed in Escherichia coli, and the recombinant protein was purified to homogeneity. P. furiosus ACAPT is a homodimer of 65 kDa. The broad substrate specificity

  我们在这里报告第一个胍丁胺/尸胺氨基丙基转移酶（ACAPT）的特性，该酶负责从古细菌中合成多胺。克隆了嗜热热球菌中编码ACAPT的基因PF0127，并在大肠杆菌中表达，并将重组蛋白纯化至同质。强烈假单胞菌ACAPT是65kDa的同型二聚体。酶对胺受体的广泛的底物特异性是独特的，因为胍丁胺，1，3-二氨基丙烷，腐胺，尸胺和顺反-亚精胺都可以作为底物。尽管尸胺具有最大的催化活性，但基于k（cat）/ K（m）值，胍丁胺是优选的底物。P. furiosus ACAPT具有热活性和热稳定性，表观熔融温度为108摄氏度，在尸胺的存在下会升高至112摄氏度。有限的蛋白水解表明唯一的蛋白水解切割位点位于C-末端区域，并且C-末端肽对于活性位点的完整性不是必需的。确定为1.8-A分辨率的酶的晶体结构证实了其二聚体性质，并提供了对蛋白水解分析以及热稳定性机制的深入了解。对P. furiosus的多胺含量的分
• Agmatine-conjugated cytidine in a tRNA anticodon is essential for AUA decoding in archaea
  作者：Yoshiho Ikeuchi、Satoshi Kimura、Tomoyuki Numata、Daigo Nakamura、Takashi Yokogawa、Toshihiko Ogata、Takeshi Wada、Takeo Suzuki、Tsutomu Suzuki

  DOI：10.1038/nchembio.323

  日期：2010.4

  Ribosomal decoding is dependent on wobble base pairing, which frequently involves modified nucleotides in the tRNA anticodon loop. The discovery of a new guanidine-modified base, 2-agmatinylcytidine, in the tRNAIle of archaea uncovers the mechanism for AUA decoding in these organisms. A modified base at the first (wobble) position of some tRNA anticodons is critical for deciphering the genetic code. In eukaryotes and eubacteria, AUA codons are decoded by tRNAsIle with modified bases pseudouridine (and/or inosine) and lysidine, respectively. The mechanism by which archaeal species translate AUA codons is unclear. We describe a polyamine-conjugated modified base, 2-agmatinylcytidine (agm2C or agmatidine), at the wobble position of archaeal tRNAIle that decodes AUA codons specifically. We demonstrate that archaeal cells use agmatine to synthesize agm2C of tRNAIle. We also identified a new enzyme, tRNAIle-agm2C synthetase (TiaS), that catalyzes agm2C formation in the presence of agmatine and ATP. Although agm2C is chemically similar to lysidine, TiaS constitutes a distinct class of enzyme from tRNAIle-lysidine synthetase (TilS), suggesting that the decoding systems evolved convergently across domains.

  核糖体解码依赖于摆动碱基配对，而摆动碱基配对通常涉及tRNA反密码子环中的修饰核苷酸。在古细菌的tRNAIle中发现了一种新的胍基修饰碱基——2-胍基胞嘧啶核苷，从而揭示了这些生物体中AUA解码的机制。在某些tRNA反密码子的第一个（摆动）位置上的修饰碱基对于破译遗传密码至关重要。在真核生物和原核生物中，AUA密码子分别由具有修饰碱基伪尿苷（和/或肌苷）和赖氨酰的tRNAIle解码。古细菌翻译AUA密码子的机制尚不清楚。我们描述了一种多胺结合修饰碱基——2-胍基胞嘧啶核苷（agm2C或胍基胞嘧啶），它位于古细菌tRNAIle的摆动位置，专门用于解码AUA密码子。我们证明古细菌细胞使用胍基胞嘧啶来合成tRNAIle的agm2C。我们还鉴定了一种新的酶——tRNAIle-agm2C合成酶（TiaS），它可以在胍基胞嘧啶和ATP存在的情况下催化agm2C的形成。尽管agm2C在化学
• Novel Route for Agmatine Catabolism in Aspergillus niger Involves 4-Guanidinobutyrase
  作者：Sunil Kumar、Tejaswani Saragadam、Narayan S. Punekar

  DOI：10.1128/aem.03987-14

  日期：2015.8.15

  Agmatine, a significant polyamine in bacteria and plants, mostly arises from the decarboxylation of arginine. The functional importance of agmatine in fungi is poorly understood. The metabolism of agmatine and related guanidinium group-containing compounds in Aspergillus niger was explored through growth, metabolite, and enzyme studies. The fungus was able to metabolize and grow on l -arginine, agmatine, or 4-guanidinobutyrate as the sole nitrogen source. Whereas arginase defined the only route for arginine catabolism, biochemical and bioinformatics approaches suggested the absence of arginine decarboxylase in A. niger . Efficient utilization by the parent strain and also by its arginase knockout implied an arginase-independent catabolic route for agmatine. Urea and 4-guanidinobutyrate were detected in the spent medium during growth on agmatine. The agmatine-grown A. niger mycelia contained significant levels of amine oxidase, 4-guanidinobutyraldehyde dehydrogenase, 4-guanidinobutyrase (GBase), and succinic semialdehyde dehydrogenase, but no agmatinase activity was detected. Taken together, the results support a novel route for agmatine utilization in A. niger . The catabolism of agmatine by way of 4-guanidinobutyrate to 4-aminobutyrate into the Krebs cycle is the first report of such a pathway in any organism. A. niger GBase peptide fragments were identified by tandem mass spectrometry analysis. The corresponding open reading frame from the A. niger NCIM 565 genome was located and cloned. Subsequent expression of GBase in both Escherichia coli and A. niger along with its disruption in A. niger functionally defined the GBase locus ( gbu ) in the A. niger genome.

  摘要 γ-氨基丁酸是细菌和植物中一种重要的多胺，主要来自精氨酸的脱羧反应。人们对γ-氨基丁酸在真菌中的功能重要性知之甚少。黑曲霉中的γ-氨基丁酸及相关的含胍基化合物的新陈代谢 黑曲霉 通过生长、代谢物和酶研究，对黑曲霉中的姬松香碱和相关含胍基化合物的代谢进行了探索。该真菌能够代谢并生长在 l 精氨酸、γ-氨基丁酸或 4-胍基丁酸作为唯一的氮源。精氨酸酶定义了精氨酸分解代谢的唯一途径，而生物化学和生物信息学方法表明黑木耳中缺乏精氨酸脱羧酶。 黑僵菌 .亲本菌株和精氨酸酶基因敲除菌株对精氨酸的有效利用，意味着玛曲氨酸的分解代谢途径不依赖于精氨酸酶。在鸦胆子碱生长过程中，在废培养基中检测到尿素和 4-胍基丁酸。生长在仲丁上的 黑曲霉 菌丝体中含有大量胺氧化酶、4-胍基丁醛脱氢酶、4-胍基丁酸酶（GBase）和琥珀酸半醛脱氢酶，但未检测到琼脂糖酶活性。综上所述，这些结果支持了黑僵菌利用矢车菊碱的新途径。 黑木耳 .通过将 4-胍基丁酸转化为 4-氨基丁酸并进入克雷布斯循环来分解鸦胆子碱，这是首次报道任何生物体内存在这种途径。 黑木耳 通过串联质谱分析鉴定了 GBase 肽片段。相应的开放阅读框来自 黑僵菌 NCIM 565 基因组中找到并克隆了相应的开放阅读框。随后在 大肠杆菌 和 黑僵菌 中表达，并在 黑曲霉 在功能上确定了 GBase 基因座 ( gbu ）在 黑僵菌 基因组。
• Srivenugopal K.S.; Adiga P.R., J Biol Chem, 1981, 0021-9258, 9532-41
  作者：Srivenugopal K.S.、Adiga P.R.

  DOI：——

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