10-Methoxy-5,6-dihydrobenzo[h]cinnolin-3(2H)-one | 328097-17-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 萘
• 英文名称: 10-Methoxy-5,6-dihydrobenzo[h]cinnolin-3(2H)-one
• CAS: 328097-17-2
• 化学式: C₁₃H₁₂N₂O₂
• 分子量: 228.25
• InChiKey: PNPFKZQOEHOVFE-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 密度：
  1.35±0.1 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.54
• 重原子数：
  17.0
• 可旋转键数：
  1.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.23
• 拓扑面积：
  54.98
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  3.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  10-Methoxy-5,6-dihydrobenzo[h]cinnolin-3(2H)-one 在 sodium hydroxide 、 potassium carbonate 作用下， 以 乙醇 、 丙酮 为溶剂， 反应 2.0h， 生成 4-(10-Methoxy-3-oxo-5,6-dihydro-3H-benzo[h]cinnolin-2-yl)-butyric acid
  参考文献：
  名称：

  一系列新的苯并[h] cinnolinone衍生物的合成和醛糖还原酶抑制活性。

  摘要：

  继我们先前对哒嗪酮羧酸作为有效和选择性醛糖还原酶（ALR2）抑制剂的研究之后，一系列新的苯并[h]肉桂醇酮羧酸系列分别在4、7-10位取代，并且在中心环和合成并测试了酸性侧链上的A1作为ALR2的抑制剂。与先前合成的化合物进行比较可以使我们为此类化合物更精确地定义构效关系。实际上，除了酸性侧链的重要性外，它们的性质还受到苯并[h]肉桂醇核上存在的取代基的强烈影响，其效力范围从索比尼尔到非常弱的活性化合物。

  DOI：

  10.1016/s0014-827x(00)00035-5
• 作为产物：
  描述：

  Hydroxy-(8-methoxy-1-oxo-1,2,3,4-tetrahydro-naphthalen-2-yl)-acetic acid 在 一水合肼 作用下， 以 乙醇 为溶剂， 反应 3.0h， 以78%的产率得到10-Methoxy-5,6-dihydrobenzo[h]cinnolin-3(2H)-one
  参考文献：
  名称：

  一系列新的苯并[h] cinnolinone衍生物的合成和醛糖还原酶抑制活性。

  摘要：

  继我们先前对哒嗪酮羧酸作为有效和选择性醛糖还原酶（ALR2）抑制剂的研究之后，一系列新的苯并[h]肉桂醇酮羧酸系列分别在4、7-10位取代，并且在中心环和合成并测试了酸性侧链上的A1作为ALR2的抑制剂。与先前合成的化合物进行比较可以使我们为此类化合物更精确地定义构效关系。实际上，除了酸性侧链的重要性外，它们的性质还受到苯并[h]肉桂醇核上存在的取代基的强烈影响，其效力范围从索比尼尔到非常弱的活性化合物。

  DOI：

  10.1016/s0014-827x(00)00035-5

文献信息

• Free energy perturbation studies on binding of the inhibitor 5,6-dihydrobenzo[h]cinnolin-3(2H)one-2-acetic acid and its methoxylated analogs to aldose reductase
  作者：Giulio Rastelli、Luca Costantino、Paola Vianello、Daniela Barlocco

  DOI：10.1016/s0040-4020(98)00587-0

  日期：1998.8

  Free energy perturbation simulations have been employed to rationalize the binding differences between a benzocinnolinone carboxylic acid inhibitor of aldose reductase;Ind its methoxylated analogs in four selected substitution sites. The calculated free energy differences are in qualitative agreement with the experimental results. The balance between the cost for desolvation and the gain in enzyme binding correctly predicts and rationalizes the different inhibitory activities of each methoxylated compound. The implications for perturbations occurring at the interface between protein residues and water molecules present at the active site are discussed. (C) 1998 Elsevier Science Ltd. All rights reserved.