2-Carboxy-naphthalsaeure-anhydrid | 36440-80-9

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 萘
• 英文名称: 2-Carboxy-naphthalsaeure-anhydrid
• 英文别名: 2,4-Dioxo-3-oxatricyclo[7.3.1.05,13]trideca-1(12),5,7,9(13),10-pentaene-6-carboxylic acid；2,4-dioxo-3-oxatricyclo[7.3.1.05,13]trideca-1(12),5,7,9(13),10-pentaene-6-carboxylic acid
• CAS: 36440-80-9
• 化学式: C₁₃H₆O₅
• 分子量: 242.188
• InChiKey: QOMBDAHFJRNHDB-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.1
• 重原子数：
  18
• 可旋转键数：
  1
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  80.7
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-Carboxy-naphthalsaeure-anhydrid 、 二乙胺 以 乙腈 为溶剂， 生成 2-carboxy-N,N-diethylnaphthalamic acid
  参考文献：
  名称：

  将稳定的酰胺转变成高反应活性的酰胺：捕获酶催化作用的本质

  摘要：

  天冬氨酸蛋白酶（包括HIV-1蛋白酶）在活性位点具有两个天冬氨酸羧基。已经在具有位于两个羧基之间的否则未活化的酰胺的系统中对这种关系进行了建模。模型酰胺以类似于酶的速率裂解，由于羧基和羧酸根基团的共同存在，使得酰胺在35°C和pH 4下不可分离。当存在合适的原子间相互作用时，将酶的几乎全部催化能力归因于静电重组的当前先进理论被证明是多余的。我们的动力学结果与时空概念一致，即将酰胺基团以适当的几何形状嵌入两个羧基部分之间，且距离小于水的直径，从而导致类酶速率增加。

  DOI：

  10.1002/anie.201701306
• 作为产物：
  描述：

  1,2-dihydroacenaphthylene-3-carboxylic acid 在 sodium dichromate 、 溶剂黄146 作用下， 生成 2-Carboxy-naphthalsaeure-anhydrid
  参考文献：
  名称：

  Synthesis of 1′,9-Methylene-1,2-benzanthracene and Related Hydrocarbons

  摘要：

  DOI：

  10.1021/ja01876a031

文献信息

• Synthesis of 1′,9-Methylene-1,2-benzanthracene and Related Hydrocarbons
  作者：Louis F. Fieser、James. Cason

  DOI：10.1021/ja01876a031

  日期：1939.7
• Transforming a Stable Amide into a Highly Reactive One: Capturing the Essence of Enzymatic Catalysis
  作者：Bruno S. Souza、Jose R. Mora、Eduardo H. Wanderlind、Rosilene M. Clementin、Jose C. Gesser、Haidi D. Fiedler、Faruk Nome、Fredric M. Menger

  DOI：10.1002/anie.201701306

  日期：2017.5.2

  proteinase, function with two aspartate carboxy groups at the active site. This relationship has been modeled in a system possessing an otherwise unactivated amide positioned between two carboxy groups. The model amide is cleaved at an enzyme‐like rate that renders the amide nonisolable at 35 °C and pH 4 owing to the joint presence of carboxy and carboxylate groups. A currently advanced theory attributing

  天冬氨酸蛋白酶（包括HIV-1蛋白酶）在活性位点具有两个天冬氨酸羧基。已经在具有位于两个羧基之间的否则未活化的酰胺的系统中对这种关系进行了建模。模型酰胺以类似于酶的速率裂解，由于羧基和羧酸根基团的共同存在，使得酰胺在35°C和pH 4下不可分离。当存在合适的原子间相互作用时，将酶的几乎全部催化能力归因于静电重组的当前先进理论被证明是多余的。我们的动力学结果与时空概念一致，即将酰胺基团以适当的几何形状嵌入两个羧基部分之间，且距离小于水的直径，从而导致类酶速率增加。

表征谱图