[cis-Pd(1,5-dithiacyclooctan-3-ol)(water)2](2+) | 156187-88-1

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 二嗪烷类
• 英文名称: [cis-Pd(1,5-dithiacyclooctan-3-ol)(water)2](2+)
• CAS: 156187-88-1
• 化学式: C₆H₁₆O₃PdS₂
• 分子量: 306.743
• InChiKey: RPQLGGPATKAHOL-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  None
• 重原子数：
  None
• 可旋转键数：
  None
• 环数：
  None
• sp3杂化的碳原子比例：
  None
• 拓扑面积：
  None
• 氢给体数：
  None
• 氢受体数：
  None

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  cis-Pd(1,5-dithiacyclooctan-3-ol)Cl2 、 水 在 AgCF₃SO₃ 作用下， 以 not given 为溶剂， 生成 [cis-Pd(1,5-dithiacyclooctan-3-ol)(water)2](2+)
  参考文献：
  名称：

  Sequence-dependent cleavage of albumins with palladium(II) complexes: role of serine residue in controlling the high regioselectivity of protein cleavage

  摘要：

  Bovine serum, pig serum, and chicken egg albumins were incubated at 60 degreesC for 2 days or at 50 degreesC for 6 days with the pyridine (py) complex trans-[Pd(py)(2)(H2O)(2)](2+), the ethylenediamine (en) complex cis-[Pd(en)(H2O)(2)](2+), the 1,4-diazacycloheptane (dach) complex cis-[Pd(dach)(H2O)(2)](2+), and the 1,5-dithiacyclooctan-3-ol (dtco-3-OH) complex cis-[Pd(dtco-3-OH)(H2O)(2)](2+) at pH 4.5 +/- 0.2. The mole ratio of the complex and the protein was 8:1 or 16:1. Except for cis-[Pd(dtco-3-OH)(H2O)(2)](2+), which was unreactive, the remaining three palladium(H) complexes consistently cleaved bovine albumin at the sites Glu57-Ser58, Gly85-Asp86, Leu103-Ser104, and Lys285-Ser286; pig albumin at the site Lys285-Ser286; and chicken albumin at the sites Ala6-Ser7, Ala220-Ser221, Gly237-Thr238, and Met239-Ser240. With all the three active Pd(II) complexes and all the three proteins, each site of major cleavage is a peptide bond followed by two residues, the first of which is serine or threonine and the second of which is histidine or methionine. The latter of the two residues serves as an anchor for the Pd(H) complex, The former of the two residues, with its alcoholic side chain, seems to guide the cleavage of the peptide bond immediately preceding it. To explain this guidance, we optimized the geometry of the relevant tripeptide complex [Pd(OH)(Ac-Gly-SerH(-1)-MetH(-1)-NMe-kappa(3)N(S),N-M,S](-) by MM+ and ZINDO/1 calculations. A mechanism involving the nucleophilic attack of the hydroxylic group of serine on the carbonyl carbon atom of glycine resembles the catalytic mechanism of serine proteases. (C) 2002 Elsevier Science B.V. All rights reserved.

  DOI：

  10.1016/s0020-1693(02)00928-3
• 作为试剂：
  描述：

  水 、 尿素 在 [cis-Pd(1,5-dithiacyclooctan-3-ol)(water)2](2+) 作用下， 以 丙酮 为溶剂， 生成 二氧化碳 、 氨
  参考文献：
  名称：

  钯（II）配合物催化尿素水解的动力学和机理。

  摘要：

  四种钯（II）水配合物催化尿素水解分解为二氧化碳和氨。取决于催化剂，在313 K和pH 3.3下二氧化碳的初始形成速率在6.7 x 10（-）（5）至1.6 x 10（-）（4）M min（-）（1）的范围内。在存在0.30 M顺式-[Pd（en）（H（2）O）的情况下，二氧化碳形成的拟一级反应速率常数为1.7 x 10（-）（3）min（-）（1） ）（2）]（2+）在313 K和pH 3.3下作为催化剂。该反应为约。比尿素的未催化分解快1 x 10（5）倍。通过（13）C和（15）N NMR光谱法监测由顺式-[Pd（en）（H（2）O）（2）]（2+）催化的反应。对该反应机理中的以下步骤进行了定量研究：尿素与催化剂的结合，形成经由氮原子与钯（II）配位的氨基甲酸（H（2）NCOOH），并将该中间体转化为二氧化碳和氨。这些产物也通过不涉及氨基甲酸的另一种途径形成。定量解释了添加酸的动力学

  DOI：

  10.1021/ic961500p