butyl-(1-methyl-pentyl)-amine | 90023-94-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氮化合物
• 英文名称: butyl-(1-methyl-pentyl)-amine
• 英文别名: 2-Butylamino-hexan；Butyl(hexan-2-YL)amine；N-butylhexan-2-amine
• CAS: 90023-94-2
• 化学式: C₁₀H₂₃N
• 分子量: 157.299
• InChiKey: IXDGIDFQIUYTSG-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.3
• 重原子数：
  11
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  1.0
• 拓扑面积：
  12
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  1

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  1-丁基-2,5-二甲基吡咯 在 乙醇 、 硫酸 、 镍 、 钯 、 苯 作用下， 180.0 ℃ 、13.73 MPa 条件下， 生成 butyl-(1-methyl-pentyl)-amine
  参考文献：
  名称：

  THE VON BRAUN CYANOGEN BROMIDE REACTION I. APPLICATION TO PYRROLIDINES AND ETHYLENIMINES (1)

  摘要：

  DOI：

  10.1021/jo01156a015

文献信息

• Asymmetric Reductive Amination of Ketones Catalyzed by Imine Reductases
  作者：Dennis Wetzl、Martin Gand、Alfred Ross、Hubertus Müller、Philipp Matzel、Steven P. Hanlon、Michael Müller、Beat Wirz、Matthias Höhne、Hans Iding

  DOI：10.1002/cctc.201600384

  日期：2016.6.21

  Biocatalysis employing imine reductases is a promising approach for the one‐step generation of chiral amines from ketones. The enzymes reported for this process suffer from low activity and moderate stereoselectivity. We identified a set of enzymes that facilitate this reaction with high to quantitative conversions from a library of 28 imine reductases. This enabled the conversion of ketones with ammonia

  使用亚胺还原酶的生物催化是一种从酮一步生成手性胺的有前途的方法。报道的用于该过程的酶具有低活性和适度的立体选择性。我们从28种亚胺还原酶的文库中鉴定出一组酶，可促进该反应的高转化率到定量转化率。这使得酮与氨，甲胺或丁胺的转化成为相应的胺。最重要的是，我们进行了制备性（> 100 mg）规模的胺合成，例如（1 S，3 R）-N，3-二甲基环己胺和（R）-N-甲基-2-氨基己烷，具有优异的立体化学纯度（98％  de，96％  ee），收益率很高。
• GLYCOPROTEIN WITH REDUCED ACETYLATION RATE OF SIALIC ACID RESIDUES
  申请人：Hexal AG

  公开号：US20220119471A1

  公开（公告）日：2022-04-21

  The present invention relates to a method or process of producing a glycoprotein that interacts with, or acts as an agonist to, the erythropoietin receptor (EpoR), which glycoprotein has modified efficacy, wherein the method or process comprises the heterologous expression of said glycoprotein in a suitable expression system, and wherein at least one step is provided that results in a reduced acetylation rate of sialic acid residues in the glycoprotein (FIG. 16 ).