been used for this purpose and corresponding Fӧrster-type resonance energy transfer (FRET) from tryptophan residues to 1,5-AS indicates that 1,5-AS binds in the vicinity of the tryptophan residue (BSA and HSA) with equal strength. Indication of protein damage from fluorescence data and its confirmation has been measured from CD measurement. Molecular modeling study hereby plays a crucial role to predict
摘要 本工作采用 AOT 反胶束介质内的受约束环境效应来收集
蒽 1,5 二
磺酸钠 (1,5-AS) 与模型转运蛋白、
牛血清白蛋白 (
BSA) 之间的能量转移效率信息。 , 和人
血清白蛋白 (H
SA)。为此目的使用了稳态、时间分辨荧光和圆二色性技术,相应的 Fӧrster 型共振能量转移 (FRET) 从色
氨酸残基到 1,5-AS 表明 1,5-AS 结合在具有相同强度的色
氨酸残基(
BSA 和 H
SA)。来自荧光数据的蛋白质损伤指示及其确认已通过 CD 测量进行测量。因此,分子建模研究在预测蛋白质环境内探针的最小能量对接构象方面起着至关重要的作用。从对接构象来看,1,5-AS 与
BSA/H
SA 的色
氨酸部分之间的距离成功地解释了它们之间存在 FRET 的可能性。
BSA 和 H
SA 之间的比较建模研究,其中 1,5-AS 将它们的结合位点分配在特定
氨基酸内,在支持 FRET 研究方面起着至关重要的作用。