[32P]-adenosine-5'-phosphate | 3768-35-2

• 分子结构分类: 有机化合物 - 核苷、核苷酸和类似物 - 嘌呤核苷酸
• 英文名称: [32P]-adenosine-5'-phosphate
• 英文别名: [α-(32)P]P-AMP；[5'-(32)P]AMP；5'-[32P]-A；[(32)P]AMP；[5']adenylic acid；Adenosin-5'-monophosphorsaeure, 32P-markiert；Adenosine monophosphate (32P)；[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methyl dihydrogen phosphate
• CAS: 3768-35-2
• 化学式: C₁₀H₁₄N₅O₇P
• 分子量: 348.25
• InChiKey: UDMBCSSLTHHNCD-FYPYZTDOSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -3.5
• 重原子数：
  23
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.5
• 拓扑面积：
  186
• 氢给体数：
  5
• 氢受体数：
  11

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  [32P]-adenosine-5'-phosphate 在 piruvate kinase 、 T₅ bacteriophage deoxynucleoside monophosphate kinase 、 potassium chloride 、 2'-脱氧腺苷 5'-三磷酸酯 、 magnesium chloride 、 1,4-二巯基-2,3-丁二醇 作用下， 反应 0.5h， 以90%的产率得到[α-32P]ATP
  参考文献：
  名称：

  T5噬菌体脱氧核糖核苷单磷酸激酶的底物特异性及其在[α-32P]d/rNTP合成中的应用

  摘要：

  噬菌体 T5 脱氧核苷单磷酸激酶（dNMP 激酶，EC 2.7.4.13）显示可催化 d2CMP 和核糖核苷酸 AMP、GMP 和 CMP 的磷酸化，但不磷酸化 UMP。对于磷酰基的天然受体，发现了 km 和 kcat。T5 dNMP 激酶作为能够磷酸化标记的 r/dNMP 的通用酶的适用性已被证明可用于合成 [α-32P]rNTP 和 [α-32P]dNTP。

  DOI：

  10.1134/s1068162009060090
• 作为产物：
  描述：

  [α-32P]ATP 在 pyrophosphatase 、 L-正缬氨酸 、 Aquifex aeolicus His-tagged leucyl-tRNA synthetase 、 potassium chloride 、 三羟甲基氨基甲烷盐酸盐 、 magnesium chloride 、 1,4-二巯基-2,3-丁二醇 作用下， 生成 [32P]-adenosine-5'-phosphate
  参考文献：
  名称：

  通过原核亮氨酰-tRNA 合成酶进行的 tRNA 依赖性预转移编辑。

  摘要：

  为了防止由于氨基酸错误掺入蛋白质而导致的遗传密码歧义，氨酰-tRNA 合成酶已经进化出编辑活动以消除中间或最终的非同源产物。在这项工作中，我们研究了 Ia 类亮氨酰-tRNA 合成酶 (LeuRS) 的不同编辑途径。使用不同的突变和实验条件来破译编辑机制，包括最近开发的化合物 AN2690，其靶向 LeuRS 的转移后编辑位点。该研究强调了 tRNA 在转移前和转移后编辑催化中的重要性。这两种反应在原核 Aquifex aeolicus 和大肠杆菌 LeuRSs 中具有相当的效率，尽管大肠杆菌酶有利于转移后编辑，而 A.aeolicus 酶有利于转移前编辑。我们的结果还表明，tRNA 依赖的预转移编辑严格要求 tRNA 的 CCA 受体末端进入编辑域。令人惊讶的是，这种编辑反应对 AN2690 具有抗性，AN2690 通过在转移后编辑位点与 tRNA(Leu) 形成共价加合物来使酶失活。综上所述，这些数据表明

  DOI：

  10.1074/jbc.m109.060616

文献信息

• A new chemical method of synthesis of modified nucleoside [³²P]phosphates
  作者：D. V. Yanvarev、E. A. Shirokova、M. K. Kukhanova、Yu. S. Skoblov

  DOI：10.1002/jlcr.1522

  日期：2008.7

  A simple method of chemical phosphorylation for modified nucleosides with [32P]orthophosphoric acid in the presence of BrCN is described. The yields of 5′-[32P]nucleoside monophosphates achieved are 50–65% at nominal specific radioactivities of ca. 1000 Ci/mmol. The mechanism of phosphorylation in the presence of heterocyclic amines is studied. Copyright © 2008 John Wiley & Sons, Ltd.

  本文介绍了一种在 BrCN 存在下用[32P]原磷酸对修饰核苷进行化学磷酸化的简单方法。在标称比放射性活度约为 1000 Ci/mmol 时，5′-[32P]核苷单磷酸盐的产率为 50-65%。研究了杂环胺存在下的磷酸化机理。Copyright © 2008 John Wiley & Sons, Ltd. All Rights Reserved.
• Partitioning of tRNA-dependent Editing between Pre- and Post-transfer Pathways in Class I Aminoacyl-tRNA Synthetases
  作者：Morana Dulic、Nevena Cvetesic、John J. Perona、Ita Gruic-Sovulj

  DOI：10.1074/jbc.m110.133553

  日期：2010.7

  Measurements of the microscopic rate constants for amino acid transfer to tRNA in IleRS and the related valyl-tRNA synthetase (ValRS) further suggest that pre-transfer editing in IleRS is an enzyme-catalyzed activity residing in the synthetic active site. In this model, the balance between pre-transfer and post-transfer editing pathways is controlled by kinetic partitioning of the noncognate aminoacyl-adenylate

  水解编辑活性存在于氨酰基-tRNA 合成酶中，在合成反应中具有降低的氨基酸歧视。I类编辑酶中错酰化tRNA的转移后水解发生在插入催化Rossmann折叠的空间分离域中，但错活氨基酸的转移前水解的位置和机制尚不确定。在这里，我们使用新的动力学方法来区分大肠杆菌异亮氨酰-tRNA 合成酶 (IleRS) 的三种预转移编辑模型。我们证明 IleRS 对非同源缬氨酰腺苷酸的 tRNA 依赖性水解在很大程度上对酶编辑域中的突变不敏感，并且释放后的非催化水解太慢而无法解释观察到的清除率。对 IleRS 中氨基酸转移到 tRNA 的微观速率常数和相关缬氨酰-tRNA 合成酶 (ValRS) 的测量进一步表明，IleRS 中的预转移编辑是一种存在于合成活性位点的酶催化​​活性。在该模型中，转移前和转移后编辑途径之间的平衡由非同源氨酰基腺苷酸的动力学分配控制。在 IleRS 中，非同源中间体的水解和转移的速率常数大致相等，而在
• Recognition of Adenosine Residues by the Active Site of Poly(A)-specific Ribonuclease
  作者：Niklas Henriksson、Per Nilsson、Mousheng Wu、Haiwei Song、Anders Virtanen

  DOI：10.1074/jbc.m109.043893

  日期：2010.1

  Poly(A)-specific ribonuclease (PARN) is a mammalian 3'-exoribonuclease that degrades poly(A) with high specificity. To reveal mechanisms by which poly(A) is recognized by the active site of PARN, we have performed a kinetic analysis using a large repertoire of trinucleotide substrates. Our analysis demonstrated that PARN harbors specificity for adenosine recognition in its active site and that the nucleotides surrounding the scissile bond are critical for adenosine recognition. We propose that two binding pockets, which interact with the nucleotides surrounding the scissile bond, play a pivotal role in providing specificity for the recognition of adenosine residues by the active site of PARN. In addition, we show that PARN, besides poly(A), also quite efficiently degrades poly(U), similar to 10-fold less efficiently than poly(A). The poly(U)-degrading property of PARN could be of biological significance as oligo(U) tails recently have been proposed to play a role in RNA stabilization and destabilization.
• Aminoacyl Transfer Rate Dictates Choice of Editing Pathway in Threonyl-tRNA Synthetase
  作者：Anand Minajigi、Christopher S. Francklyn

  DOI：10.1074/jbc.m110.105320

  日期：2010.7

  Aminoacyl-tRNA synthetases hydrolyze aminoacyl adenylates and aminoacyl-tRNAs formed from near-cognate amino acids, thereby increasing translational fidelity. The contributions of pre- and post-transfer editing pathways to the fidelity of Escherichia coli threonyl-tRNA synthetase (ThrRS) were investigated by rapid kinetics. In the pre- steady state, asymmetric activation of cognate threonine and noncognate serine was observed in the active sites of dimeric ThrRS, with similar rates of activation. In the absence of tRNA, seryl-adenylate was hydrolyzed 29-fold faster by the ThrRS catalytic domain than threonyl-adenylate. The rate of seryl transfer to cognate tRNA was only 2-fold slower than threonine. Experiments comparing the rate of ATP consumption to the rate of aminoacyl-tRNA(AA) formation demonstrated that pre- transfer hydrolysis contributes to proofreading only when the rate of transfer is slowed significantly. Thus, the relative contributions of pre- and post-transfer editing in ThrRS are subject to modulation by the rate of aminoacyl transfer.
• KROXALEV, V. M.;MAKAROV, A. M.;RODYGIN, A. S.
  作者：KROXALEV, V. M.、MAKAROV, A. M.、RODYGIN, A. S.

  DOI：——

  日期：——