4-[(Fmoc-L-Ser(t-Bu)-2-tritylsulfanylethyl)amino]benzoic acid | 1387637-78-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 三苯基化合物
• 英文名称: 4-[(Fmoc-L-Ser(t-Bu)-2-tritylsulfanylethyl)amino]benzoic acid
• 英文别名: 4-[[(2S)-2-(9H-fluoren-9-ylmethoxycarbonylamino)-3-[(2-methylpropan-2-yl)oxy]propanoyl]-(2-tritylsulfanylethyl)amino]benzoic acid
• CAS: 1387637-78-6
• 化学式: C₅₀H₄₈N₂O₆S
• 分子量: 805.007
• InChiKey: FVTGZATUKNZSJB-GWHBCOKCSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  9.9
• 重原子数：
  59
• 可旋转键数：
  17
• 环数：
  7.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.22
• 拓扑面积：
  131
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Fmoc-L-亮氨酸 、 Fmoc-L-丙氨酸 、 4-[(Fmoc-L-Ser(t-Bu)-2-tritylsulfanylethyl)amino]benzoic acid 、 Fmoc-O-叔丁基-L-酪氨酸 、 Fmoc-N-三苯甲基-L-天冬酰胺 、 3-巯基丙酸 、 Fmoc-Pbf-L-精氨酸 在 N,N-二异丙基乙胺 、 N-[(dimethylamino)-3-oxo-1H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-1-yl-methylene]-N-methylmethanaminium hexafluorophosphate 、 哌啶 作用下， 以 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 0.17h， 生成 H-LYRANS-OH 、
  参考文献：
  名称：

  树脂结合的硫代-硫代酸酯，用于天然化学连接

  摘要：

  发现与树脂结合的N-硫烷基乙基苯胺（SEAlide）肽起隐硫基硫酯肽的作用。将肽树脂在硫醇的存在下于中性条件下暴露于水溶液中，可得到硫酯，而不会伴随C末端氨基酸的消旋化。此外，在不存在磷酸盐的情况下，树脂结合的SEAlide肽与N端半胱氨酸肽反应生成连接产物，而可溶性SEAlide肽则没有。SEAlide肽反应性的这种出乎意料的差异允许使用树脂结合和未结合的肽进行一锅/三片段连接。

  DOI：

  10.1021/acs.orglett.8b00795
• 作为产物：
  描述：

  FMOC-O-叔丁基-L-丝氨酸 在 sodium hydride 、 钯 、 N-甲基苯胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 mineral oil 为溶剂， 生成 4-[(Fmoc-L-Ser(t-Bu)-2-tritylsulfanylethyl)amino]benzoic acid
  参考文献：
  名称：

  N -Fmoc氨基酰基-N-硫烷基乙基苯胺接头作为隐肽硫酯前体的合成方法及其在天然化学连接中的应用

  摘要：

  可使用基于Fmoc的固相肽合成（Fmoc SPPS）获得的N-硫烷基乙基苯胺（SEAlide）肽1在天然化学连接（NCL）中用作隐硫酯，可产生多种肽/蛋白质。它们在N端半胱氨酰肽2上的酰化潜力可通过存在或不存在磷酸盐来调节，从而导致一锅/多片段连接，并在动力学控制的条件下运行。已经证明SEAlide肽有望用于蛋白质合成。然而，一种广泛适用的合成N -Fmoc氨基酰基-N-硫烷基乙基苯胺接头的方法4无法获得制备SEAlide肽所需的。本研究解决了20种天然存在的氨基酸衍生物与N-硫烷基乙基苯胺接头5的有效缩合方案的发展。通过将POCl 3-或SOCl 2活化的Fmoc氨基酸衍生物与钠偶合，成功合成了NCL化学中实际使用的N -Fmoc氨基酰基苯胺接头4苯胺类6，但不伴随外消旋作用和侧链保护作用的丧失。此外，SEAlide肽7 具有各种C末端氨基酸（Gly，His，Phe，Ala，Asn，Se

  DOI：

  10.1021/jo3011107

文献信息

• Facile synthesis of C-terminal peptide thioacids under mild conditions from N -sulfanylethylanilide peptides
  作者：Tatsuhiko Shimizu、Rin Miyajima、Kohei Sato、Ken Sakamoto、Naoto Naruse、Miku Kita、Akira Shigenaga、Akira Otaka

  DOI：10.1016/j.tet.2015.12.070

  日期：2016.2

  A facile procedure has been developed for the synthesis of C-terminal peptide thioacids under mild conditions. A series of N-sulfanylethylanilide peptides prepared using Fmoc-based solid-phase peptide synthesis were successfully converted to the corresponding thioacids via a hydrothiolysis reaction in a phosphate buffer with only trace epimerization of the C-terminal amino acid. (C) 2015 Elsevier Ltd. All rights reserved.