3-sulfinopropionic acid | 77711-05-8

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机酸及其衍生物 - 亚磺酸及其衍生物
• 英文名称: 3-sulfinopropionic acid
• 英文别名: 3-sulfinopropanoic acid
• CAS: 77711-05-8
• 化学式: C₃H₆O₄S
• mdl: MFCD19228442
• 分子量: 138.144
• InChiKey: GBHSTQUVJWQJOK-UHFFFAOYSA-N

物化性质

• 熔点：
  122-124 °C
• 沸点：
  470.2±47.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.733±0.06 g/cm3(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.1
• 重原子数：
  8
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.666
• 拓扑面积：
  93.8
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  5

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  3-sulfinopropionic acid 、 水 生成 di(2-carboxyethyl)thiosulfonate
  参考文献：
  名称：

  VASILEVA T. P.; LINKOVA M. G.; KILDISHEVA O. V.; KNUNYANTS I. P., IZV. AN CCCP. CEP. XIM., 1981, HO 1, 159-165

  摘要：

  DOI：
• 作为产物：
  描述：

  3-甲氧基-3-氧代丙烷亚磺酸钠 在 水 、 lithium hydroxide 作用下， 以 乙醇 为溶剂， 以79%的产率得到3-sulfinopropionic acid
  参考文献：
  名称：

  O2活化之前的非化学质子依赖性步骤限制了蔓生固氮菌3-巯基丙酸双加氧酶（MDO）的催化作用。

  摘要：

  来自葡萄固氮菌（Av MDO）的3-巯基丙酸酯双加氧酶是一种非血红素单核铁酶，可催化3-巯基丙酸酯（3mpa）的O2依赖性氧化反应，生成3-磺基丙酸（3spa）。除了一个例外，MDO的活性位点残基与细菌半胱氨酸双加氧酶（CDO）相同。具体而言，CDO Arg残基（R50）被MDO中的Gln（Q67）取代。尽管有较小的活性位点扰动，但与CDO相比，Av MDO的底物特异性更为宽松。为了研究Av MDO催化中化学和非化学事件的相对时间，使用两种不同的底物[3mpa和l-半胱氨酸（cys）]。假设双质子酶模型存在三种离子形式的酶[阳离子，E（（z + 1））；双质子酶模型，则可以合理地确定Av MDO在pL中的活性。中性E（z）; 和阴离子，E（（z-1））]。对于每种底物观察到的活性似乎由酶活性位点内的静电相互作用所支配。考虑到MDO与更广泛表征的哺乳动物CDO之间的相似性，提出了一种保守的“催化三元组”作用的初步模型。

  DOI：

  10.1016/j.abb.2016.06.009

文献信息

• Oelschlaeger; Klinger; Rothley, Pharmazie, 1998, vol. 53, # 9, p. 620 - 624
  作者：Oelschlaeger、Klinger、Rothley、Seeling、Bockhard、Hofmann、Machts、Riederer、Rackur

  DOI：——

  日期：——
• The Cysteine Dioxygenase Homologue from Pseudomonas aeruginosa Is a 3-Mercaptopropionate Dioxygenase
  作者：Egor P. Tchesnokov、Matthias Fellner、Eleni Siakkou、Torsten Kleffmann、Lois W. Martin、Sekotilani Aloi、Iain L. Lamont、Sigurd M. Wilbanks、Guy N.L. Jameson

  DOI：10.1074/jbc.m114.635672

  日期：2015.10

  Thiol dioxygenation is the initial oxidation step that commits a thiol to important catabolic or biosynthetic pathways. The reaction is catalyzed by a family of specific non-heme mononuclear iron proteins each of which is reported to react efficiently with only one substrate. This family of enzymes includes cysteine dioxygenase, cysteamine dioxygenase, mercaptosuccinate dioxygenase, and 3-mercaptopropionate dioxygenase. Using sequence alignment to infer cysteine dioxygenase activity, a cysteine dioxygenase homologue from Pseudomonas aeruginosa (p3MDO) has been identified. Mass spectrometry of P. aeruginosa under standard growth conditions showed that p3MDO is expressed in low levels, suggesting that this metabolic pathway is available to the organism. Purified recombinant p3MDO is able to oxidize both cysteine and 3-mercaptopropionic acid in vitro, with a marked preference for 3-mercaptopropionic acid. We therefore describe this enzyme as a 3-mercaptopropionate dioxygenase. Mossbauer spectroscopy suggests that substrate binding to the ferrous iron is through the thiol but indicates that each substrate could adopt different coordination geometries. Crystallographic comparison with mammalian cysteine dioxygenase shows that the overall active site geometry is conserved but suggests that the different substrate specificity can be related to replacement of an arginine by a glutamine in the active site.
• Cecil; McPhee, Biochemical Journal, 1957, vol. 66, p. 538,541
  作者：Cecil、McPhee

  DOI：——

  日期：——
• Sulfur heterocycles.
  作者：T. P. Vasil'eva、V. M. Bystrova、O. V. Kil'disheva

  DOI：10.1007/bf00962760

  日期：1988.7
• Synthesis and reactivity of acid chlorides of aliphatic ?-(chlorosulfinyl)carboxylic acids
  作者：T. P. Vasil'eva、M. G. Lin'kova、O. V. Kil'disheva、I. L. Knunyants

  DOI：10.1007/bf00962270

  日期：1981.1