N-capryl-1-palmitoyl-2-linoleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine(1-)

• 分子结构分类: 有机化合物 - 脂质和类脂质分子 - 甘油磷脂
• 英文名称: N-capryl-1-palmitoyl-2-linoleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine(1-)
• 英文别名: 2-(decanoylamino)ethyl [(2R)-3-hexadecanoyloxy-2-[(9Z,12Z)-octadeca-9,12-dienoyl]oxypropyl] phosphate
• 化学式: C49H91NO9P-
• 分子量: 869.2
• InChiKey: CRESRYICDIWDAA-WAKCMLBPSA-M

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  16.3
• 重原子数：
  60
• 可旋转键数：
  48
• 环数：
  0.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.86
• 拓扑面积：
  140
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  9

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  水 、 N-capryl-1-palmitoyl-2-linoleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine(1-) 生成 1-16:0-2-18:2-Phosphatidate 、 氢(+1)阳离子 、 N-(2-羟乙基)癸酰胺
  参考文献：
  名称：

  作为金属β-内酰胺酶家族成员的纯化生成anandamide的磷脂酶D的功能分析。

  摘要：

  在动物组织中，通过催化属于金属β-内酰胺酶家族的特定磷脂酶D（NAPE-PLD），由其相应的N-酰基磷脂酰乙醇胺（NAPE）形成了包括内源性大麻素anandamide在内的生物活性N-酰基乙醇胺。尽管其潜在的生理重要性，但NAPE-PLD尚未通过纯化的酶制剂进行表征。在本研究中，我们在大肠杆菌中表达了重组NAPE-PLD，并对其进行了高度纯化。纯化的酶被毫摩尔浓度的Mg2 +以及Ca2 +以剂量依赖性方式显着激活，因此似乎具有组成性活性。该酶对各种甘油磷脂之间的NAPEs表现出极高的特异性，但对不同的NAPEs长链或中链N-酰基物种没有明显的选择性。这些结果表明NAPE-PLD降解不同NAPE的能力而不会损害其他膜磷脂。金属分析表明，NAPE-PLD中存在催化重要的锌。此外，定点诱变研究针对NAPE-PLD的几个组氨酸和天冬氨酸残基，这些残基在金属β-内酰胺酶家族中高度保守。Asp-147

  DOI：

  10.1074/jbc.m512359200

文献信息

• Functional Analysis of the Purified Anandamide-generating Phospholipase D as a Member of the Metallo-β-lactamase Family
  作者：Jun Wang、Yasuo Okamoto、Jun Morishita、Kazuhito Tsuboi、Akira Miyatake、Natsuo Ueda

  DOI：10.1074/jbc.m512359200

  日期：2006.5

  recombinant NAPE-PLD in Escherichia coli and highly purified it. The purified enzyme was remarkably activated in a dose-dependent manner by millimolar concentrations of Mg2+ as well as Ca2+ and, hence, appeared to be constitutively active. The enzyme showed extremely high specificity for NAPEs among various glycerophospholipids but did not reveal obvious selectivity for different long chain or medium chain N-acyl

  在动物组织中，通过催化属于金属β-内酰胺酶家族的特定磷脂酶D（NAPE-PLD），由其相应的N-酰基磷脂酰乙醇胺（NAPE）形成了包括内源性大麻素anandamide在内的生物活性N-酰基乙醇胺。尽管其潜在的生理重要性，但NAPE-PLD尚未通过纯化的酶制剂进行表征。在本研究中，我们在大肠杆菌中表达了重组NAPE-PLD，并对其进行了高度纯化。纯化的酶被毫摩尔浓度的Mg2 +以及Ca2 +以剂量依赖性方式显着激活，因此似乎具有组成性活性。该酶对各种甘油磷脂之间的NAPEs表现出极高的特异性，但对不同的NAPEs长链或中链N-酰基物种没有明显的选择性。这些结果表明NAPE-PLD降解不同NAPE的能力而不会损害其他膜磷脂。金属分析表明，NAPE-PLD中存在催化重要的锌。此外，定点诱变研究针对NAPE-PLD的几个组氨酸和天冬氨酸残基，这些残基在金属β-内酰胺酶家族中高度保守。Asp-147