Bilirubin(2-)

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 四吡咯及其衍生物
• 英文名称: Bilirubin(2-)
• 英文别名: 3-[2-[[3-(2-carboxylatoethyl)-5-[(Z)-(3-ethenyl-4-methyl-5-oxopyrrol-2-ylidene)methyl]-4-methyl-1H-pyrrol-2-yl]methyl]-5-[(Z)-(4-ethenyl-3-methyl-5-oxopyrrol-2-ylidene)methyl]-4-methyl-1H-pyrrol-3-yl]propanoate
• 化学式: C33H34N4O6-2
• 分子量: 582.6
• InChiKey: BPYKTIZUTYGOLE-IFADSCNNSA-L

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.2
• 重原子数：
  43
• 可旋转键数：
  10
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.27
• 拓扑面积：
  170
• 氢给体数：
  4
• 氢受体数：
  6

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Bilirubin(2-) 、 氧气 生成 biliverdin IXα 、 水
  参考文献：
  名称：

  Bilirubin oxidase from Myrothecium verrucaria: X-ray determination of the complete crystal structure and a rational surface modification for enhanced electrocatalytic O2 reduction

  摘要：

  来自子囊菌植物病原体疣孢霉（Myrothecium verrucaria，Mv）的蓝色多铜氧化酶胆红素氧化酶（BOx）能够有效地催化胆红素氧化为胆绿素，同时将O2还原为水，这一反应对于低温生物燃料电池的应用具有重大意义。我们以枯草芽孢杆菌（Bacillus subtilis）的孢子衣壳蛋白A（CotA）酶（PDB代码1GSK）为模板，通过分子置换的方法，以2.4 Å的分辨率解析了Mv BOx的完整X射线结构。该结构揭示了蓝色1型铜（T1 Cu）周围异常的环境，其中包括两种非配位亲水性氨基酸天冬酰胺和苏氨酸。T1 Cu附近存在一个狭长的亲水性口袋，这表明底物结合位点的结构在体内是动态确定的。我们表明，Mv BOx的结合口袋与其高度共轭的天然有机底物胆红素之间的相互作用可用于稳定热解石墨电极上的酶，使其电催化活性比通过蛋白质简单吸附在碳表面获得的电流提高了一倍以上。

  DOI：

  10.1039/c0dt01403f
• 作为产物：
  描述：

  Mono(glucosyluronic acid)bilirubin(2-) 生成 Bilirubin(2-) 、 Bis(beta-glucosyluronate)bilirubin
  参考文献：
  名称：

  Uridine Diphosphate-Glucuronic Acid-independent Conversion of Bilirubin Monoglucuronides to Diglucuronide in Presence of Plasma Membranes from Rat Liver is Nonenzymic

  摘要：

  有两种途径可将胆红素单葡萄糖醛酸转化为胆红素二葡萄糖醛酸：葡萄糖醛酸转移（a）从UDP-葡萄糖醛酸到胆红素单葡萄糖醛酸，由微粒体UDP-葡萄糖醛酸转移酶催化；以及（b）从胆红素单葡萄糖醛酸分子到另一个分子（跨葡萄糖醛酸化），由肝脏质膜中的酶催化。关于后一种酶在体内形成胆红素二葡萄糖醛酸中的作用，目前尚无定论。因此，我们决定重新研究质膜中的跨葡萄糖醛酸化反应，并研究胆红素单葡萄糖醛酸在体内的转化。将纯化的胆红素单葡萄糖醛酸与Wistar和Gunn大鼠肝脏的匀浆和富含质膜的馏分混合。在2 mol胆红素单葡萄糖醛酸中，胆红素和胆红素二葡萄糖醛酸的化学计量形成与胆红素无糖苷IIIα和XIIIα异构体的增加同时发生，这表明二吡咯交换而非跨葡萄糖醛酸化是根本机制。抗坏血酸的完全抑制可能反映了二吡咯部分自由基的中间形成。该反应是非酶促的，因为它不受蛋白质浓度的影响，并且质膜的热变性不会导致转化率降低。这些发现表明，当胆红素单葡萄糖醛酸在大鼠肝脏质膜中孵育时

  DOI：

  10.1172/jci110458

文献信息

• Rv2074 is a novel F ₄₂₀ H ₂ ‐dependent biliverdin reductase in <i>Mycobacterium tuberculosis</i>
  作者：F. Hafna Ahmed、A. Elaaf Mohamed、Paul D. Carr、Brendon M. Lee、Karmen Condic‐Jurkic、Megan L. O'Mara、Colin J. Jackson

  DOI：10.1002/pro.2975

  日期：2016.9

  antioxidant that is produced from the reduction of the heme degradation product biliverdin. In mammalian cells and Cyanobacteria, NADH/NADPH-dependent biliverdin reductases (BVRs) of the Rossmann-fold have been shown to catalyze this reaction. Here, we describe the characterization of Rv2074 from Mycobacterium tuberculosis, which belongs to a structurally and mechanistically distinct family of F420 H2

  胆红素是一种有效的抗氧化剂，由血红素降解产物biliverdin的减少而产生。在哺乳动物细胞和蓝细菌中，已显示罗斯曼-折叠的NADH / NADPH依赖性biliverdin还原酶（BVR）催化该反应。在这里，我们描述了来自结核分枝杆菌的Rv2074的表征，该结核分枝属于在肌动细菌中独有的F420 H2依赖型BVR（F-BVR）的结构和力学上截然不同的家族。我们已经解决了Rv2074与其辅因子F420结合的晶体结构，并将其与分子动力学模拟，定点诱变和NMR光谱一起使用以阐明其催化机理。
• X-ray analysis of bilirubin oxidase from<i>Myrothecium verrucaria</i>at 2.3 Å resolution using a twinned crystal
  作者：Kimihiko Mizutani、Mayuko Toyoda、Kenta Sagara、Nobuyuki Takahashi、Atsuko Sato、Yuji Kamitaka、Seiya Tsujimura、Yuji Nakanishi、Toshiyuki Sugiura、Shotaro Yamaguchi、Kenji Kano、Bunzo Mikami

  DOI：10.1107/s1744309110018828

  日期：2010.7.1

  Bilirubin oxidase (BOD), a multicopper oxidase found in Myrothecium verrucaria, catalyzes the oxidation of bilirubin to biliverdin. Oxygen is the electron acceptor and is reduced to water. BOD is used for diagnostic analysis of bilirubin in serum and has attracted considerable attention as an enzymatic catalyst for the cathode of biofuel cells that work under neutral conditions. Here, the crystal structure of BOD is reported for the first time. Blue bipyramid-shaped crystals of BOD obtained in 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD) and ammonium sulfate solution were merohedrally twinned in space group P6(3). Structure determination was achieved by the single anomalous diffraction (SAD) method using the anomalous diffraction of Cu atoms and synchrotron radiation and twin refinement was performed in the resolution range 33-2.3 angstrom. The overall organization of BOD is almost the same as that of other multicopper oxidases: the protein is folded into three domains and a total of four copper-binding sites are found in domains 1 and 3. Although the four copper-binding sites were almost identical to those of other multicopper oxidases, the hydrophilic Asn residue (at the same position as a hydrophobic residue such as Leu in other multicopper oxidases) very close to the type I copper might contribute to the characteristically high redox potential of BOD.
• Koikeda S.; Ando K.; Kaji H., J Biol Chem, 1993, 0021-9258, 18801-9
  作者：Koikeda S.、Ando K.、Kaji H.、Inoue T.、Murao S.、Takeuchi K.、Samejima T.

  DOI：——

  日期：——
• Singleton J.W.; Laster L., J Biol Chem, 1965, 0021-9258, 4780-9
  作者：Singleton J.W.、Laster L.

  DOI：——

  日期：——