2-((4-(carboxymethoxy)-6-phenyl-1,3,5-triazin-2-yl)thio)acetic acid

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 三嗪类
• 英文名称: 2-((4-(carboxymethoxy)-6-phenyl-1,3,5-triazin-2-yl)thio)acetic acid
• 英文别名: 2-[[4-(Carboxymethylsulfanyl)-6-phenyl-1,3,5-triazin-2-yl]oxy]acetic acid；2-[[4-(carboxymethylsulfanyl)-6-phenyl-1,3,5-triazin-2-yl]oxy]acetic acid
• 化学式: C₁₃H₁₁N₃O₅S
• 分子量: 321.313
• InChiKey: AUFWQXFSPKRUON-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2
• 重原子数：
  22
• 可旋转键数：
  7
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.15
• 拓扑面积：
  148
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  9

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  1-苯甲酰-2-硫代联脲 在 potassium carbonate 、 sodium hydroxide 、 lithium hydroxide 作用下， 以 四氢呋喃 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 4.5h， 生成 2-((4-(carboxymethoxy)-6-phenyl-1,3,5-triazin-2-yl)thio)acetic acid
  参考文献：
  名称：

  基于结构配体的新型配体靶向趋化因子-G-蛋白-偶联受体界面内的多个位点。

  摘要：

  CXCL12是一种人类趋化因子，可识别CXCR4受体，并参与免疫反应和转移性癌症。CXCL12和CXCR4之间的相互作用是重要的药物靶标，但与其他细长的蛋白质-蛋白质界面一样，由于相对较浅且无特征的结合表面，对小分子配体的发现也提出了挑战。使用NMR复杂结构进行的计算揭示了CXCL12上的结合热点，该结合点通常与CXCR4的I4 / I6残基相互作用。针对NMR模型进行了虚拟筛选，随后的测试证实了多个对接命中物对该位点的特异性结合。连同我们先前针对其他两个识别CXCR4的磺基酪氨酸残基（sY12和sY21）的结合口袋的研究结果，包括针对本文报道的sY12结合位点的新类似物，

  DOI：

  10.1021/acs.jmedchem.5b02042

文献信息

• Structure-Based Identification of Novel Ligands Targeting Multiple Sites within a Chemokine–G-Protein-Coupled-Receptor Interface
  作者：Emmanuel W. Smith、Amanda M. Nevins、Zhen Qiao、Yan Liu、Anthony E. Getschman、Sai L. Vankayala、M. Trent Kemp、Francis C. Peterson、Rongshi Li、Brian F. Volkman、Yu Chen

  DOI：10.1021/acs.jmedchem.5b02042

  日期：2016.5.12

  Virtual screening was performed against the NMR model, and subsequent testing has verified the specific binding of multiple docking hits to this site. Together with our previous results targeting two other binding pockets that recognize sulfotyrosine residues (sY12 and sY21) of CXCR4, including a new analog against the sY12 binding site reported herein, we demonstrate that protein–protein interfaces

  CXCL12是一种人类趋化因子，可识别CXCR4受体，并参与免疫反应和转移性癌症。CXCL12和CXCR4之间的相互作用是重要的药物靶标，但与其他细长的蛋白质-蛋白质界面一样，由于相对较浅且无特征的结合表面，对小分子配体的发现也提出了挑战。使用NMR复杂结构进行的计算揭示了CXCL12上的结合热点，该结合点通常与CXCR4的I4 / I6残基相互作用。针对NMR模型进行了虚拟筛选，随后的测试证实了多个对接命中物对该位点的特异性结合。连同我们先前针对其他两个识别CXCR4的磺基酪氨酸残基（sY12和sY21）的结合口袋的研究结果，包括针对本文报道的sY12结合位点的新类似物，