2-甲基-1-[甲基(2-吡啶-2-基乙基)氨基]丙烷-2-硫醇 | 326478-34-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机氮化合物
• 中文名称: 2-甲基-1-[甲基(2-吡啶-2-基乙基)氨基]丙烷-2-硫醇
• 英文名称: 2-methyl-1-[methyl(2-pyridin-2-ylethyl)amino]propane-2-thiol
• 英文别名: 2-methyl-1-[methyl(2-pyridine-2-ylethyl)amino]propane-2-thiol；N-(2-mercaptoisobutyl)(2-pyridin-2-yl-ethyl)methylamine；PATH；PATH-H；2-Propanethiol, 2-methyl-1-[methyl[2-(2-pyridinyl)ethyl]amino]-
• CAS: 326478-34-6
• 化学式: C₁₂H₂₀N₂S
• 分子量: 224.37
• InChiKey: ARBCVUZBSYLINF-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  1.7
• 重原子数：
  15
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.58
• 拓扑面积：
  17.1
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2-甲基-1-[甲基(2-吡啶-2-基乙基)氨基]丙烷-2-硫醇 以 二氯甲烷 、 甲苯 为溶剂， 生成 zinc(II) formate 2-methyl-1-[methyl-(2-pyridin-2yl-ethyl)amino]propane-2-thiolate
  参考文献：
  名称：

  A model complex of a possible intermediate in the mechanism of action of peptide deformylase: first example of an (N2S)zinc(ii)–formate complexElectronic supplementary information (ESI) available: synthesis and characterisation of compounds 1–3. See http://www.rsc.org/suppdata/cc/b1/b106865m/

  摘要：

  描述了新型(N2S)锌-烷基络合物和(N2S)锌-甲酸络合物的合成和晶体学表征；甲酸盐复合物的键合模式对肽去甲酰基酶的作用机制有影响。

  DOI：

  10.1039/b106865m

文献信息

• Zinc Thiolate Reactivity toward Nitrogen Oxides: Insights into the Interaction of Zn²⁺ with <i>S</i>-Nitrosothiols and Implications for Nitric Oxide Synthase
  作者：Julia Kozhukh、Stephen J. Lippard

  DOI：10.1021/ic3007684

  日期：2012.7.2

  reactive nitrogen species, chemistry proposed to occur at the zinc tetracysteine thiolate site of nitric oxide synthase (NOS). The complexes are unreactive toward nitric oxide (NO) in the absence of dioxygen, strongly indicating that NO cannot be the species directly responsible for S-nitrosothiol formation and loss of Zn2+ at the NOS dimer interface in vivo. S-Nitrosothiol formation does occur upon exposure

  制备含有 N 2 S 三齿配体的硫醇锌复合物以研究它们对活性氮物种的反应性，化学反应发生在一氧化氮合酶 (NOS) 的四半胱氨酸硫醇锌位点。在没有分子氧的情况下，复合物对一氧化氮 (NO) 没有反应性，这强烈表明 NO 不能直接导致体内 NOS 二聚体界面处S-亚硝基硫醇的形成和 Zn 2+ 的损失。然而，硫醇锌溶液在空气存在下暴露于 NO 或 NO 2或 NOBF 4时，确实会形成S -亚硝基硫醇，表明这些活性氮/氧物质能够从酶中释放锌，可能是通过生成S-亚硝基硫醇。简单的 Zn 2+盐和预先形成的S -亚硝基硫醇之间的相互作用导致 -SNO 部分的分解，导致气态 NO 和 N 2 O 的释放。讨论了这种化学的潜在生物学相关性。
• Zinc Thiolate Complexes of (N,N,S)‐Tridentate Ligands for the Modeling of Thiolate Alkylating Enzymes
  作者：Mian Ji、Heinrich Vahrenkamp

  DOI：10.1002/ejic.200400927

  日期：2005.4

  Zinc thiolate complexes of three tridentate (N,N,S) ligands were prepared as models for the structure and function of thiolate alkylating zinc enzymes. N-(2-Mercaptoisobutyl)(2-pyridin-2-yl-methyl)amine (L1) forms isobutylthiolate-bridged dinuclear complexes with ZnN2S3 coordination. N-(2-Mercaptoisobutyl)(2-pyridin-2-yl-ethyl)amine (L2) yields isobutylthiolate-bridged dinuclear complexes in which

  制备了三个三齿 (N,N,S) 配体的硫醇锌配合物作为硫醇烷基化锌酶的结构和功能模型。N-(2-Mercaptoisobutyl)(2-pyridin-2-yl-methyl)amine (L1) 与 ZnN2S3 配位形成硫醇异丁酯桥连的双核配合物。N-(2-Mercaptoisobutyl)(2-pyridin-2-yl-ethyl)amine (L2) 产生硫醇异丁酯桥连的双核配合物，其中吡啶供体未与锌配位，导致 ZnNS3 配位。只有 N-(2-巯基异丁基)(2-吡啶-2-基-乙基)甲胺 (L3) 与 ZnN2S2 配位形成所需的单核配合物。后者在两步过程中与烷化剂 CH3I 和 PO(OCH3)3 反应。在第一步中，异丁硫醇官能团被甲基化，其在锌配体球中的位置分别被 I- 或 OPO(OCH3)2- 取代，在第二步中，额外的硫醇盐配体被甲基化并被第二个碘化物或磷酸二甲酯阴离子取代。(©
• New Monomeric Cobalt(II) and Zinc(II) Complexes of a Mixed N,S(alkylthiolate) Ligand:  Model Complexes of (His)(His)(Cys) Metalloprotein Active Sites
  作者：SeChin Chang、Vivek V. Karambelkar、Roger D. Sommer、Arnold L. Rheingold、David P. Goldberg

  DOI：10.1021/ic010321r

  日期：2002.1.1

  solid-state structures are retained in solution. Cyclic voltammetry reveals processes for both the Co(II/I) (4, - 1.51 V; 5, - 1.49 V) and Co(III/II) (4, + 0.9 V; 5, + 0.9 V) couples. The UV-vis data for the cobalt complexes are consistent with a monomeric, four-coordinate geometry regardless of the nature of the solvent (i.e., donating (MeOH, CH(3)CN) vs nondonating (CH(2)Cl(2))) and are compared with other

  制备了新的N（2）S（烷基硫醇盐）配体2-甲基-1- [甲基-（2-吡啶-2-基乙基）氨基]丙烷-2-硫醇盐，并与锌（ II）和钴（II）生成单体络合物[（PATH）ZnBr]（2），[（PATHZnZnNCS]（3），[（PATHCoBr）]（4）和[（PATH）CoNCS]（ 5）。已经通过X射线衍射确定了4和5的分子结构。每个配合物在金属中心显示扭曲的四面体几何形状，PATH配体提供N（2）S（烷硫醇）供体。这些复合物是具有His（2）Cys-M（II）位点的金属蛋白活性位点的紧密结构模拟物，例如在肽甲酰化酶中发现的位点。配合物4和5是具有N（2）SL（L不等于N，S）供体组的晶体学表征的Co（II）配合物的第一个实例。在固态下仅观察到一种2-5的非对映异构体，和简单的分子力学（Chem3D）计算表明，这种异构体具有良好的配体构象，因此很稳定。Zn（II）情况下的NMR研究和Co（I
• Phosphate Triester Hydrolysis Promoted by an N₂S(thiolate)Zn Complex:  Mechanistic Implications for the Metal-Dependent Reactivity of Peptide Deformylase
  作者：David P. Goldberg、Robert C. diTargiani、Frances Namuswe、Ellen C. Minnihan、SeChin Chang、Lev N. Zakharov、Arnold L. Rheingold

  DOI：10.1021/ic0511571

  日期：2005.10.1

  order in both zinc(II) complex and substrate, and the second-order rate constants were derived from linear plots of the observed pseudo-first-order rate constants versus zinc complex concentration at different pH values. A pH-rate profile yielded a kinetic pK(a) of 8.52(5) for the zinc-bound water molecule and a pH-independent rate constant of 16.1(7) M(-1) s(-1). Temperature-dependent studies showed

  已经研究了锌（II）配合物（PATH）ZnOH，其中PATH是N2S（硫醇盐）配体，具有促进磷酸三酯三（4-硝基苯基）磷酸酯（TNP）水解的能力。在25°C的水/乙醇混合物（66:33 v / v）中，根据PATH-锌（II）配合物浓度，底物浓度和pH值检测TNP的水解。锌（II）配合物和底物，以及二级速率常数是从在不同pH值下观察到的拟一级速率常数相对于锌络合物浓度的线性图得出的。pH值速率曲线对于结合锌的水分子产生的动力学pK（a）为8.52（5），pH无关的速率常数为16.1（7）M（-1）s（-1）。温度相关的研究显示了线性的Eyring行为，产生激活参数DeltaH ++ = 36.9（1）kJ mol（-1）和DeltaS ++ = -106.7（4）J mol（-1）K（-1）。动力学数据的解释得出的结论是，TNP的水解是通过杂化机理发生的，其中金属中心起着提供亲核氢氧化物和
• Model Complexes of the Active Site in Peptide Deformylase:  A New Family of Mononuclear N₂S−M(II) Complexes
  作者：SeChin Chang、Vivek V. Karambelkar、Robert C. diTargiani、David P. Goldberg

  DOI：10.1021/ic001079b

  日期：2001.1.1

  A new tridentate N2Sthiolate ligand, PATH, has been prepared and includes a sterically hindered aliphatic thiolate donor as a cysteine mimic. PATH was employed in the synthesis of the monomeric complexes [(PATH)(MBr)-Br-[]] and [(PATH)(MNCS)-N-[]] (M = Zn, Co), which have been characterized by X-ray diffraction. These complexes are close structural analogues of the His(2)Cys site found in peptide deformylase.