5-amino-1-(octyloxy)naphthalene | 1219735-36-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 萘
• 英文名称: 5-amino-1-(octyloxy)naphthalene
• 英文别名: 5-(octyloxy)naphthalen-1-amine；5-Octoxynaphthalen-1-amine；5-octoxynaphthalen-1-amine
• CAS: 1219735-36-0
• 化学式: C₁₈H₂₅NO
• 分子量: 271.403
• InChiKey: XTZIDUGXULHSRK-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  5.9
• 重原子数：
  20
• 可旋转键数：
  8
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.44
• 拓扑面积：
  35.2
• 氢给体数：
  1
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  5-amino-1-(octyloxy)naphthalene 在 一水合肼 、 三乙胺 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 乙醇 为溶剂， 反应 1.5h， 生成
  参考文献：
  名称：

  A novel amphiphilic thiosemicarbazone derivative for binding and selective sensing of human serum albumin

  摘要：

  配体和药物分子与蛋白质的相互作用是药物药代动力学和药效学中的重要研究课题。在这项研究中，我们合成了一种新型的硫代氨基脲类两亲分子，用于选择性结合和检测人血清白蛋白（HSA），并显著提高了荧光强度。5-(octyloxy) naphthalene substituted salicylaldehyde thiosemicarbazone 化合物被设计为与 HSA 的 I 位点相互作用。探针在水溶液中的荧光很弱，与 HSA 结合后荧光强度急剧增加，而在类似的实验条件下，对其他各种蛋白质和酶的反应可以忽略不计。在 HSA 的存在下，化合物荧光强度的变化和新发射最大值的形成以及稳态各向异性值的增加很好地反映了结合的性质和探针在蛋白质环境中的位置。Copyright © 2012 John Wiley & Sons, Ltd. All Rights Reserved.

  DOI：

  10.1002/bio.2387
• 作为产物：
  描述：

  1-氨基-5-萘酚 、 1-氯辛烷 在 potassium carbonate 作用下， 以 乙腈 为溶剂， 反应 7.0h， 以56%的产率得到5-amino-1-(octyloxy)naphthalene
  参考文献：
  名称：

  A novel amphiphilic thiosemicarbazone derivative for binding and selective sensing of human serum albumin

  摘要：

  配体和药物分子与蛋白质的相互作用是药物药代动力学和药效学中的重要研究课题。在这项研究中，我们合成了一种新型的硫代氨基脲类两亲分子，用于选择性结合和检测人血清白蛋白（HSA），并显著提高了荧光强度。5-(octyloxy) naphthalene substituted salicylaldehyde thiosemicarbazone 化合物被设计为与 HSA 的 I 位点相互作用。探针在水溶液中的荧光很弱，与 HSA 结合后荧光强度急剧增加，而在类似的实验条件下，对其他各种蛋白质和酶的反应可以忽略不计。在 HSA 的存在下，化合物荧光强度的变化和新发射最大值的形成以及稳态各向异性值的增加很好地反映了结合的性质和探针在蛋白质环境中的位置。Copyright © 2012 John Wiley & Sons, Ltd. All Rights Reserved.

  DOI：

  10.1002/bio.2387

文献信息

• The Interaction of 5-(Alkoxy)naphthalen-1-amine with Bovine Serum Albumin and Its Effect on the Conformation of Protein
  作者：Bimlesh Ojha、Gopal Das

  DOI：10.1021/jp907576r

  日期：2010.3.25

  The effects of binding and conformational changes induced by the neutral amphiphilic ligand [5-(alkoxy)naphthalen-1-amine] with different alkyl chain lengths on bovine serum albumin (BSA) have been studied using UV−visible and fluorescence spectroscopic methods. The BSA fluorescence exhibits appreciable bathochromic shift along with a reduction in fluorescence intensity and fluorescence lifetime upon

  使用紫外可见和荧光光谱方法研究了具有不同烷基链长度的中性两亲性配体[5-（烷氧基）萘-1-胺]引起的结合和构象变化对牛血清白蛋白（BSA）的影响。当与配体结合时，BSA荧光表现出可观的红移，同时荧光强度和荧光寿命降低。配体以浓度依赖的方式猝灭BSA的荧光，并且与线性Stern-Volmer方程呈正偏差。计算出的猝灭速率常数和结合常数完全取决于配体的烷基链长度。探针与蛋白质结合后，使用Förster理论计算供体和受体之间的距离。配体在天然BSA的子域IA中的Trp-134附近结合，当BSA展开时，它们可被Trp-212访问。光谱数据很好地支持了BSA在展开过程中逐步改变其三维构象的想法。
• Artificial amphiphilic scaffolds for the selective sensing of protein based on hydrophobicity
  作者：Bimlesh Ojha、Gopal Das

  DOI：10.1039/b921606e

  日期：——

  Here we report, novel amphiphilic fluorescent probes for selective detection of BSA (bovine serum albumin), via non-covalent interactions. The intrinsic weak fluorescence of the probes in an aqueous medium increased dramatically after addition of BSA, while responses to various other proteins/enzymes are negligible.

  在此，我们报道了一种新型两亲性荧光探针，可通过非共价相互作用选择性检测 BSA（牛血清白蛋白）。添加 BSA 后，探针在水介质中的固有微弱荧光显着增加，而对各种其他蛋白质/酶的响应可以忽略不计。
• A novel amphiphilic thiosemicarbazone derivative for binding and selective sensing of human serum albumin
  作者：Chirantan Kar、Bimlesh Ojha、Gopal Das

  DOI：10.1002/bio.2387

  日期：2013.5

  The interaction of ligands and drug molecules with protein is of major interest in drug pharmacokinetics and pharmacodynamics. In this study, we synthesized a novel thiosemicarbazone-based amphiphilic molecule for selective binding and detection of human serum albumin (HSA) with significant increase in fluorescence intensity. The compound 5-(octyloxy) naphthalene substituted salicylaldehyde thiosemicarbazone was designed to interact with site I of HSA. The weak fluorescence of the probes in aqueous solution showed a dramatic increase in fluorescence intensity upon binding with HSA, while the responses to various other proteins and enzymes were negligible under similar experimental conditions. Changes in fluorescence intensity and formation of a new emission maximum of the compound in the presence of HSA as well as an increase in steady-state anisotropy values reflected well the nature of binding and location of the probe inside the protein environment. Copyright © 2012 John Wiley & Sons, Ltd.

  配体和药物分子与蛋白质的相互作用是药物药代动力学和药效学中的重要研究课题。在这项研究中，我们合成了一种新型的硫代氨基脲类两亲分子，用于选择性结合和检测人血清白蛋白（HSA），并显著提高了荧光强度。5-(octyloxy) naphthalene substituted salicylaldehyde thiosemicarbazone 化合物被设计为与 HSA 的 I 位点相互作用。探针在水溶液中的荧光很弱，与 HSA 结合后荧光强度急剧增加，而在类似的实验条件下，对其他各种蛋白质和酶的反应可以忽略不计。在 HSA 的存在下，化合物荧光强度的变化和新发射最大值的形成以及稳态各向异性值的增加很好地反映了结合的性质和探针在蛋白质环境中的位置。Copyright © 2012 John Wiley & Sons, Ltd. All Rights Reserved.