N,N′-bis(4-iodophenyl)pyridine-2,6-dicarboxamide | 313517-21-4

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: N,N′-bis(4-iodophenyl)pyridine-2,6-dicarboxamide
• 英文别名: N2,N6-Bis(4-iodophenyl)pyridine-2,6-dicarboxamide；2-N,6-N-bis(4-iodophenyl)pyridine-2,6-dicarboxamide
• CAS: 313517-21-4
• 化学式: C₁₉H₁₃I₂N₃O₂
• mdl: MFCD00989892
• 分子量: 569.14
• InChiKey: ZHLKIHUMWAKJKR-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.5
• 重原子数：
  26
• 可旋转键数：
  4
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.0
• 拓扑面积：
  71.1
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  3

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  2,6-氯甲酰吡啶 、 对碘苯胺 在 三乙胺 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 以90%的产率得到N,N′-bis(4-iodophenyl)pyridine-2,6-dicarboxamide
  参考文献：
  名称：

  一种新的基于芳烃-钌的超分子配位复合物，可有效结合并选择性感应绿色荧光蛋白†

  摘要：

  通过使用中央吡啶甲酰胺支架对两个4-（吡啶-4-基乙炔基）苯基部分进行定向，新的二吡啶基配体在其配位载体之间以120°角编码。该ñ，ñ'-双（4-（吡啶-4-基乙炔基）苯基）吡啶-2,6-二羧酸酰胺配体与钌芳烃络合物进行自组装，以提供具有楔形结构的[2 + 2]金属环。金属环与GFP的增强型绿色荧光蛋白（EGFP）变体结合，导致UV-Vis吸收和发射实验中的稳态光谱变化。这些研究表明，金属环化合物诱导EGFP的构象变化，破坏了三肽发色团。此外，凝胶电泳，圆二色性和原子力显微镜研究表明，结合最终导致蛋白质聚集。计算研究表明，金属环与EGFP的Arg168残基之间存在良好的相互作用。先前已观察到发射衰减抗体与Arg168和相关残基的相互作用，支持这些相互作用通过以类似方式破坏三肽发色团而诱导EGFP的光物理性质发生变化。此外，我们还描述了报告子GFP蛋白的淬灭研究体内的新型金属配合物，采用反射

  DOI：

  10.1039/c3dt53186d

文献信息

• A new arene–Ru based supramolecular coordination complex for efficient binding and selective sensing of green fluorescent protein
  作者：Anurag Mishra、Sambandam Ravikumar、Young Ho Song、Nadarajan Saravanan Prabhu、Hyunuk Kim、Soon Ho Hong、Seyeon Cheon、Jaegeun Noh、Ki-Whan Chi

  DOI：10.1039/c3dt53186d

  日期：——

  arene complex to furnish a [2 + 2] metallacycle with a wedge-like structure. The metallacycle binds to the enhanced green fluorescent protein (EGFP) variant of GFP, resulting in steady-state spectral changes in UV-Vis absorption and emission experiments. These studies indicate that the metallacycle induces conformation changes to the EGFP, disrupting the tripeptide chromophore. Furthermore, gel electrophoresis

  通过使用中央吡啶甲酰胺支架对两个4-（吡啶-4-基乙炔基）苯基部分进行定向，新的二吡啶基配体在其配位载体之间以120°角编码。该ñ，ñ'-双（4-（吡啶-4-基乙炔基）苯基）吡啶-2,6-二羧酸酰胺配体与钌芳烃络合物进行自组装，以提供具有楔形结构的[2 + 2]金属环。金属环与GFP的增强型绿色荧光蛋白（EGFP）变体结合，导致UV-Vis吸收和发射实验中的稳态光谱变化。这些研究表明，金属环化合物诱导EGFP的构象变化，破坏了三肽发色团。此外，凝胶电泳，圆二色性和原子力显微镜研究表明，结合最终导致蛋白质聚集。计算研究表明，金属环与EGFP的Arg168残基之间存在良好的相互作用。先前已观察到发射衰减抗体与Arg168和相关残基的相互作用，支持这些相互作用通过以类似方式破坏三肽发色团而诱导EGFP的光物理性质发生变化。此外，我们还描述了报告子GFP蛋白的淬灭研究体内的新型金属配合物，采用反射