5-[3-[3-(2,3-Dihydro-1,4-benzodioxin-6-yl)-5-methoxyphenyl]but-1-ynyl]-6-ethylpyrimidine-2,4-diamine | 1424869-63-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 苯并二恶烷
• 英文名称: 5-[3-[3-(2,3-Dihydro-1,4-benzodioxin-6-yl)-5-methoxyphenyl]but-1-ynyl]-6-ethylpyrimidine-2,4-diamine
• 英文别名: 5-[3-[3-(2,3-dihydro-1,4-benzodioxin-6-yl)-5-methoxyphenyl]but-1-ynyl]-6-ethylpyrimidine-2,4-diamine
• CAS: 1424869-63-5
• 化学式: C₂₅H₂₆N₄O₃
• 分子量: 430.506
• InChiKey: OCUSHEZHCMEOMB-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  4.3
• 重原子数：
  32
• 可旋转键数：
  5
• 环数：
  4.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.28
• 拓扑面积：
  106
• 氢给体数：
  2
• 氢受体数：
  7

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  1-[3-(2,3-dihydro-benzo[1,4]dioxin-6-yl)-5-methoxyphenyl]ethanone 在 bis-triphenylphosphine-palladium(II) chloride 、 copper(l) iodide 、 mercury(II) diacetate 、 potassium carbonate 、 三乙胺 、 sodium t-butanolate 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 水 、 N,N-二甲基甲酰胺 为溶剂， 反应 17.08h， 生成 5-[3-[3-(2,3-Dihydro-1,4-benzodioxin-6-yl)-5-methoxyphenyl]but-1-ynyl]-6-ethylpyrimidine-2,4-diamine
  参考文献：
  名称：

  两种念珠菌二氢叶酸还原酶活性位点的结构分析揭示了物种间共有的配体诱导的构象变化

  摘要：

  一种针对病原体白色念珠菌和光滑念珠菌的新策略侧重于开发对二氢叶酸还原酶有效的强效选择性抗叶酸剂。晶体结构分析表明，活性位点 (Thr 58-Phe 66) 上的一个基本环不同于人类酶中的类似残基，这可能为实现选择性提供了一种机制。为了探索这个回路的作用，我们采用了化学合成、晶体结构测定和分子动力学模拟。这些分析的结果表明，环残基经历了配体诱导的构象变化，这在真菌和人类物种中是相似的。

  DOI：

  10.1016/j.bmcl.2013.01.008

文献信息

• Structural analysis of the active sites of dihydrofolate reductase from two species of Candida uncovers ligand-induced conformational changes shared among species
  作者：Janet L. Paulsen、Kishore Viswanathan、Dennis L. Wright、Amy C. Anderson

  DOI：10.1016/j.bmcl.2013.01.008

  日期：2013.3

  development of potent and selective antifolates effective against dihydrofolate reductase. Crystal structure analysis suggested that an essential loop at the active site (Thr 58-Phe 66) differs from the analogous residues in the human enzyme, potentially providing a mechanism for achieving selectivity. In order to probe the role of this loop, we employed chemical synthesis, crystal structure determination

  一种针对病原体白色念珠菌和光滑念珠菌的新策略侧重于开发对二氢叶酸还原酶有效的强效选择性抗叶酸剂。晶体结构分析表明，活性位点 (Thr 58-Phe 66) 上的一个基本环不同于人类酶中的类似残基，这可能为实现选择性提供了一种机制。为了探索这个回路的作用，我们采用了化学合成、晶体结构测定和分子动力学模拟。这些分析的结果表明，环残基经历了配体诱导的构象变化，这在真菌和人类物种中是相似的。