tert-butyl (3-(2-(2-(3-((2,4-dinitrophenyl)amino)propoxy)ethoxy)ethoxy)propyl)carbamate | 1256575-27-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: tert-butyl (3-(2-(2-(3-((2,4-dinitrophenyl)amino)propoxy)ethoxy)ethoxy)propyl)carbamate
• CAS: 1256575-27-5
• 化学式: C₂₁H₃₄N₄O₉
• 分子量: 486.522
• InChiKey: JBVWRLTWGBSUNC-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.27
• 重原子数：
  34.0
• 可旋转键数：
  17.0
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.67
• 拓扑面积：
  164.33
• 氢给体数：
  2.0
• 氢受体数：
  10.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  tert-butyl (3-(2-(2-(3-((2,4-dinitrophenyl)amino)propoxy)ethoxy)ethoxy)propyl)carbamate 在 三氟乙酸 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 生成 N-(3-(2-(2-(3-aminopropoxy)ethoxy)ethoxy)propyl)-2,4-dinitroaniline
  参考文献：
  名称：

  癌细胞膜工程预组织有利于酶指导的肽组装

  摘要：

  工程化癌细胞膜的创新方法有望操纵细胞间相互作用并促进基于细胞的癌症治疗。在这里，我们说明了一种原位方法，通过采用酶指导的肽自组装 (EISA) 策略来选择性地修饰癌细胞膜。使用三种磷酸肽（pY1、pY2和pY3）靶向膜结合表皮生长因子受体 (EGFR) 并且仅在一种磷酸化酪氨酸上有所不同，我们揭示了pY1、pY2和pY3中的位点特异性磷酸化模式可以清楚地控制它们的预组织水平、自组装动力学和纤维素中合成肽组件的空间分布。总的来说，pY1是最有能力产生预组织组装的，并且在碱性磷酸酶 (ALP) 存在的情况下表现出最快的去磷酸化反应，以及去磷酸化后对 EGFR 的最高结合亲和力。因此，pY1在 ALP 和 EGFR 的帮助下，表现出在癌细胞膜上构建稳定肽组装体的最大能力。我们进一步使用肽-蛋白质和肽-肽共组装策略在癌细胞膜上分别应用两种类型的抗原，即卵清蛋白 (OVA) 蛋白和二硝基苯基 (DNP)

  DOI：

  10.1021/jacs.2c11823
• 作为产物：
  描述：

  4,7,10-三氧-1,13-十三烷二胺 在 N,N-二异丙基乙胺 作用下， 以 1,4-二氧六环 为溶剂， 生成 tert-butyl (3-(2-(2-(3-((2,4-dinitrophenyl)amino)propoxy)ethoxy)ethoxy)propyl)carbamate
  参考文献：
  名称：

  癌细胞膜工程预组织有利于酶指导的肽组装

  摘要：

  工程化癌细胞膜的创新方法有望操纵细胞间相互作用并促进基于细胞的癌症治疗。在这里，我们说明了一种原位方法，通过采用酶指导的肽自组装 (EISA) 策略来选择性地修饰癌细胞膜。使用三种磷酸肽（pY1、pY2和pY3）靶向膜结合表皮生长因子受体 (EGFR) 并且仅在一种磷酸化酪氨酸上有所不同，我们揭示了pY1、pY2和pY3中的位点特异性磷酸化模式可以清楚地控制它们的预组织水平、自组装动力学和纤维素中合成肽组件的空间分布。总的来说，pY1是最有能力产生预组织组装的，并且在碱性磷酸酶 (ALP) 存在的情况下表现出最快的去磷酸化反应，以及去磷酸化后对 EGFR 的最高结合亲和力。因此，pY1在 ALP 和 EGFR 的帮助下，表现出在癌细胞膜上构建稳定肽组装体的最大能力。我们进一步使用肽-蛋白质和肽-肽共组装策略在癌细胞膜上分别应用两种类型的抗原，即卵清蛋白 (OVA) 蛋白和二硝基苯基 (DNP)

  DOI：

  10.1021/jacs.2c11823

文献信息

• Turn-on fluorescence switch involving aggregation and elimination processes for β-lactamase-tag
  作者：Kalyan K. Sadhu、Shin Mizukami、Shuji Watanabe、Kazuya Kikuchi

  DOI：10.1039/c0cc02432e

  日期：——

  The targeted protein of interest is fused with genetically modified β-lactamase enzyme, which reacts with the probe in physiological conditions to break the aggregated interaction between the fluorophore and quencher. This alliance–separation technique is new for protein labeling and is probed in vitro and in live cell imaging studies.

  目标蛋白质与转基因δ-内酰胺酶融合，后者在生理条件下与探针反应，打破荧光团与淬灭剂之间的聚合作用。这种联盟分离技术是蛋白质标记的新方法，可在体外和活细胞成像研究中使用。