Boc-Pro-Ψ[(E)CH=C]-Pro-OH | 1189177-63-6

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机杂环化合物 - 哌啶类
• 英文名称: Boc-Pro-Ψ[(E)CH=C]-Pro-OH
• CAS: 1189177-63-6
• 化学式: C₁₆H₂₅NO₄
• 分子量: 295.379
• InChiKey: ZITCZFZINICIDI-LZBRBDLSSA-N

物化性质

• 沸点：
  430.9±45.0 °C(Predicted)
• 密度：
  1.224±0.06 g/cm3(Temp: 20 °C; Press: 760 Torr)(Predicted)

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  3.2
• 重原子数：
  21.0
• 可旋转键数：
  2.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.75
• 拓扑面积：
  66.84
• 氢给体数：
  1.0
• 氢受体数：
  3.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  Boc-Pro-Ψ[(E)CH=C]-Pro-OH 在 2,4,6-三甲基吡啶 、 N-羟基-7-氮杂苯并三氮唑 、 三异丙基硅烷 、 三氟乙酸 、 N-[(dimethylamino)-3-oxo-1H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridin-1-yl-methylene]-N-methylmethanaminium hexafluorophosphate 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 生成
  参考文献：
  名称：

  脯氨酰4-羟化酶：（E）-或（Z）-链烯取代脯氨酰肽键的底物等排体

  摘要：

  胶原蛋白脯氨酰4-羟基酶（CP4Hs）催化普遍的翻译后修饰，即协议链中（2 S）-脯氨酸残基的羟基化。随后的（2 S，4 R）-4-羟基脯氨酸残基对于胶原三螺旋的构象稳定性是必需的。脯氨酰肽键在顺式和反式异构体之间异构化，并且该酶的偏好未知。我们合成了顺式和反式异构体的烯烃等位基因，以探索人CP4H1的构象偏爱。我们发现脯氨酰肽键的存在对于催化是必要的。该顺然而，异甾烷酮是一种抑制剂，其效力高于反式异甾烷酮，这表明脯氨酰肽键的顺式构象优先被识别。与莱茵衣藻P4H的比较研究具有相似的催化结构域，但缺少N末端底物结合结构域，显示出对顺式等位基因的相似偏好。这些发现支持以下假设：CP4Hs的催化结构域识别脯氨酰肽键的顺式构象，并提示使用烯烃作为肽键的等排体。

  DOI：

  10.1021/acs.biochem.6b00976
• 作为产物：
  描述：

  2-{2-[(tert-butyl-dimethyl-silanyloxy)-carboxy-methyl]-cyclopentylidenemethyl}-pyrrolidine-1-carboxylic acid tert-butyl ester 在 chromium(VI) oxide 、 sodium tetrahydroborate 、 硫酸 、 四丁基氟化铵 、 lead(IV) tetraacetate 作用下， 以 四氢呋喃 、 甲醇 、 氯仿 、 乙酸乙酯 、 丙酮 为溶剂， 生成 Boc-Pro-Ψ[(E)CH=C]-Pro-OH
  参考文献：
  名称：

  脯氨酰4-羟化酶：（E）-或（Z）-链烯取代脯氨酰肽键的底物等排体

  摘要：

  胶原蛋白脯氨酰4-羟基酶（CP4Hs）催化普遍的翻译后修饰，即协议链中（2 S）-脯氨酸残基的羟基化。随后的（2 S，4 R）-4-羟基脯氨酸残基对于胶原三螺旋的构象稳定性是必需的。脯氨酰肽键在顺式和反式异构体之间异构化，并且该酶的偏好未知。我们合成了顺式和反式异构体的烯烃等位基因，以探索人CP4H1的构象偏爱。我们发现脯氨酰肽键的存在对于催化是必要的。该顺然而，异甾烷酮是一种抑制剂，其效力高于反式异甾烷酮，这表明脯氨酰肽键的顺式构象优先被识别。与莱茵衣藻P4H的比较研究具有相似的催化结构域，但缺少N末端底物结合结构域，显示出对顺式等位基因的相似偏好。这些发现支持以下假设：CP4Hs的催化结构域识别脯氨酰肽键的顺式构象，并提示使用烯烃作为肽键的等排体。

  DOI：

  10.1021/acs.biochem.6b00976

文献信息

• Cis−Trans Proline Isomerization Effects on Collagen Triple-Helix Stability Are Limited
  作者：Nan Dai、Felicia A. Etzkorn

  DOI：10.1021/ja904177k

  日期：2009.9.30

  alkene isostere peptide that did not involve cis-trans Pro isomerization (Jenkins, C. L.; Vasbinder, M. M.; Miller, S. J.; Raines, R. T. Org. Lett. 2005, 7, 2619-22). Thus, single cis-trans proline amide isomerization alone has limited contribution to the overall stability of the collagen triple helix. Since collagen has a high content of imino acid residues, the cumulative effects of cis-trans isomerization

  我们研究了限制顺反式脯氨酸异构化对胶原三螺旋稳定性的影响。(Xaa-Yaa-Gly) 三联体的 Xaa 和 Yaa 位置的 Pro 残基被宿主 - 客体肽中的 Pro-trans-Pro 烯烃等排体取代，H-(Pro-Pro-Gly)(10)-哦。所得烯烃等排肽的 T(m) 值比对照肽低 53.6 摄氏度。Pro-trans-Pro 烯烃等排肽的 T(m) 值比先前报道的 Pro-trans-Gly 烯烃等排肽高 3.9 摄氏度，不涉及顺反 Pro 异构化（Jenkins，CL；Vasbinder， MM；Miller, SJ；Raines, RT Org. Lett. 2005, 7, 2619-22)。因此，单独的单顺式-反式脯氨酸酰胺异构化对胶原三螺旋的整体稳定性的贡献有限。由于胶原蛋白的亚氨基酸残基含量高，顺反异构化的累积效应可能非常显着。含有 Pro-trans-Pro 等排体的