3-[di(1H-pyrrol-2-yl)methyl]-4-[(triisopropylsilyl)ethynyl]phenol | 1033224-28-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 酚类
• 英文名称: 3-[di(1H-pyrrol-2-yl)methyl]-4-[(triisopropylsilyl)ethynyl]phenol
• CAS: 1033224-28-0
• 化学式: C₂₆H₃₄N₂OSi
• 分子量: 418.654
• InChiKey: MRBIOSACNKTVKQ-UHFFFAOYSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  6.8
• 重原子数：
  30.0
• 可旋转键数：
  6.0
• 环数：
  3.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.38
• 拓扑面积：
  51.81
• 氢给体数：
  3.0
• 氢受体数：
  1.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  2,2'-二吡咯基甲烷 、 3-[di(1H-pyrrol-2-yl)methyl]-4-[(triisopropylsilyl)ethynyl]phenol 、 4-[3-(3-Ethoxycarbonyl-propoxy)-2-formyl-phenoxy]-butyric acid ethyl ester 在 三氟乙酸 、 四氯苯醌 作用下， 以 二氯甲烷 为溶剂， 反应 18.0h， 以15%的产率得到tetraethyl 4,4',4'',4'''-[(10-{5-hydroxy-2-[(triisopropylsilyl)ethynyl]phenyl}porphyrin-5,15-diyl)bis[benzene-2,1,3-triylbis(oxy)]]tetrabutanoate
  参考文献：
  名称：

  在血红素蛋白合成模型中探查氢键结合到绑定的双氧上：精确几何的重要性

  摘要：

  天然双氧结合蛋白中的远端氢键对于区分不同的潜在配体（例如O 2或CO ）至关重要。在本研究中，我们探讨了一系列用于双氧结合的合成模型化合物中适当的远端氢键的化学要求。血红素蛋白。模型化合物1–Co至7–Co带有不同的远端残基。通过脉冲EPR光谱法直接测量其相应的双氧加合物中的氢键。发现进行这种相互作用的几何要求是狭窄且非常具体的。只有两个模型复合体：1-Co和7-Co形成与结合的双氧的氢键，其特征在于键的几何形状和性质。1-Co- O 2中这种相互作用的几何形状和偶极性质与天然钴肌红蛋白（Co-Mb）中的相互作用更相似，因此1-Co是整个系列中最佳的模型化合物。

  DOI：

  10.1002/chem.200802077
• 作为产物：
  描述：

  2-溴-5-羟基苯甲醛 在 copper(l) iodide 、 四(三苯基膦)钯 、 三乙胺 、 三氟乙酸 作用下， 反应 17.0h， 生成 3-[di(1H-pyrrol-2-yl)methyl]-4-[(triisopropylsilyl)ethynyl]phenol
  参考文献：
  名称：

  探索血红蛋白合成模型中H键的强度：远端碱基NH酸度的重要性

  摘要：

  双氧结合蛋白中的远端氢键（H键）对于区分O 2相对于CO或NO至关重要。我们报告了一系列Zn II卟啉的制备和表征，其中三个内消旋-苯基环中的一个带有一个烷基连接的近端咪唑配体和一个通过刚性乙炔间隔基连接的杂环远端H键供体。以前，我们已经验证了相应的Co II配合物作为双氧结合血红素蛋白的合成模型系统，并证明了正确的远端H键与Co II结合双氧结合的结构要求。在这里，我们根据p预测系统地改变了远端杂环的H键供体能力K a值。Co II卟啉双氧加合物中的H键通过Q波段Davies-ENDOR光谱法直接测量。结果表明，随着氢键供体酸度的增加，双氧自由基与远侧H原子之间的超精细偶联的强度增加。

  DOI：

  10.1002/chem.201601505

文献信息

• Direct Evidence for a Hydrogen Bond to Bound Dioxygen in a Myoglobin/Hemoglobin Model System and in Cobalt Myoglobin by Pulse-EPR Spectroscopy
  作者：Henry Dube、Besnik Kasumaj、Carlos Calle、Makoto Saito、Gunnar Jeschke、François Diederich

  DOI：10.1002/anie.200705180

  日期：2008.3.25