MVHQVLY-NH2 | 1234643-92-5

• 分子结构分类: 有机化合物 - 有机聚合物 - 多肽
• 英文名称: MVHQVLY-NH2
• CAS: 1234643-92-5
• 化学式: C₄₁H₆₅N₁₁O₉S
• 分子量: 888.101
• InChiKey: BOTYAIZOVAXDQY-LDWYDEEZSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  -1.0
• 重原子数：
  62.0
• 可旋转键数：
  27.0
• 环数：
  2.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.59
• 拓扑面积：
  335.71
• 氢给体数：
  11.0
• 氢受体数：
  12.0

反应信息

• 作为反应物：
  描述：

  MVHQVLY-NH2 在 recombinant human methionine aminopeptidase 1 作用下， 生成
  参考文献：
  名称：

  蛋白质 N 端加工：大肠杆菌和人甲硫氨酸氨肽酶的底物特异性

  摘要：

  甲硫氨酸氨肽酶 (MetAP) 催化新合成多肽的 N 端甲硫氨酸的水解裂解。从蛋白质中去除甲硫氨酰的程度取决于其 N 端肽序列。早期的研究表明，MetAPs 需要含有小侧链的氨基酸（例如，Gly、Ala、Ser、Cys、Pro、Thr 和 Val）作为 P1' 残基，但它们在 P2' 及以后位置的特异性仍未完全确定。在这项工作中，大肠杆菌的底物特异性MetAP1、人类 MetAP1 和人类 MetAP2 通过针对组合肽库的筛选和单独合成的肽底物的动力学分析进行系统分析。我们的结果表明，虽然所有三种酶在 P1' 位置都需要小残基，但它们在该位置对 Val 和 Thr 具有不同的耐受性。人类 MetAP2 对 Met-Val 肽的催化活性始终比 MetAP1 高 2 个数量级，表明 MetAP2 负责在体内加工含有 N 端 Met-Val 和 Met-Thr 序列的蛋白质。在 P2'-P5' 位置，所有三个

  DOI：

  10.1021/bi1005464
• 作为产物：
  描述：

  Fmoc-L-缬氨酸 、 Fmoc-L-亮氨酸 、 Fmoc-L-酪氨酸 、 Fmoc-L-蛋氨酸 、 Fmoc-L-谷氨酰胺 、 N-芴甲氧羰基-L-组氨酸 在 N-甲基吗啉 、 1-羟基苯并三唑 、 O-(1H-benzotriazol-1-yl)-N,N,N',N'-tetramethyluronium hexafluorophosphate 、 哌啶 作用下， 生成 MVHQVLY-NH2
  参考文献：
  名称：

  蛋白质 N 端加工：大肠杆菌和人甲硫氨酸氨肽酶的底物特异性

  摘要：

  甲硫氨酸氨肽酶 (MetAP) 催化新合成多肽的 N 端甲硫氨酸的水解裂解。从蛋白质中去除甲硫氨酰的程度取决于其 N 端肽序列。早期的研究表明，MetAPs 需要含有小侧链的氨基酸（例如，Gly、Ala、Ser、Cys、Pro、Thr 和 Val）作为 P1' 残基，但它们在 P2' 及以后位置的特异性仍未完全确定。在这项工作中，大肠杆菌的底物特异性MetAP1、人类 MetAP1 和人类 MetAP2 通过针对组合肽库的筛选和单独合成的肽底物的动力学分析进行系统分析。我们的结果表明，虽然所有三种酶在 P1' 位置都需要小残基，但它们在该位置对 Val 和 Thr 具有不同的耐受性。人类 MetAP2 对 Met-Val 肽的催化活性始终比 MetAP1 高 2 个数量级，表明 MetAP2 负责在体内加工含有 N 端 Met-Val 和 Met-Thr 序列的蛋白质。在 P2'-P5' 位置，所有三个

  DOI：

  10.1021/bi1005464