(S)-1-(2-chlorophenyl)ethanol acetate | 950759-27-0

• 分子结构分类: 有机化合物 - 苯类化合物 - 苯和取代衍生物
• 英文名称: (S)-1-(2-chlorophenyl)ethanol acetate
• 英文别名: (S)-1-(2-chlorophenyl)ethyl acetate；[(1S)-1-(2-chlorophenyl)ethyl] acetate
• CAS: 950759-27-0
• 化学式: C₁₀H₁₁ClO₂
• 分子量: 198.649
• InChiKey: GRGWBSCJWMHJOW-ZETCQYMHSA-N

计算性质

• 辛醇/水分配系数(LogP)：
  2.6
• 重原子数：
  13
• 可旋转键数：
  3
• 环数：
  1.0
• sp3杂化的碳原子比例：
  0.3
• 拓扑面积：
  26.3
• 氢给体数：
  0
• 氢受体数：
  2

反应信息

• 作为产物：
  描述：

  乙酸乙烯酯 、 1-(2-氯苯基)乙醇 在 Candida antarctica magnetic cross-linking enzyme aggregatesof lipase B 作用下， 以 正己烷 为溶剂， 反应 48.0h， 以99% ee的产率得到
  参考文献：
  名称：

  CALB固定在磁性纳米粒子上以高效消旋外消旋仲醇的动力学：长期稳定性和可重复使用性。

  摘要：

  在这项研究中，开发并研究了南极假丝酵母脂肪酶B磁性交联酶聚集体的固定化策略。通过常规的共沉淀制备磁性颗粒。用3-氨基丙基三乙氧基硅烷（APTES）对磁性纳米粒子进行改性，以获得表面氨基官能化的磁性纳米粒子（APTES⁻Fe3 O 3）作为固定材料。戊二醛用作交联剂以使CALB与APTES⁻Fe₃O₃共价结合。研究了固定化脂肪酶和拆分外消旋1-苯基乙醇的最佳条件。在最佳条件下，可以以50％的转化率，产物的对映体过量（eep）> 99％，底物的对映体过量（ee）> 99％和对映体比率（E）> 1000获得酯。磁性CALB CLEAs已成功用于15种仲醇的酶动力学拆分。与Novozym 435相比，CALB CLEA磁性对大多数底物表现出更好的对映选择性。在48小时的反应周期中，将磁性CALB CLEA重复使用10次后，转化率仍大于49％。ee和eep都接近99％。此外，在-20℃下保存90天后，催化活性和对映选择性几乎没有降低。

  DOI：

  10.3390/molecules24030490

文献信息

• Highly efficient dynamic kinetic resolution of secondary aromatic alcohols with low-cost and easily available acid resins as racemization catalysts
  作者：Yongmei Cheng、Gang Xu、Jianping Wu、Chensheng Zhang、Lirong Yang

  DOI：10.1016/j.tetlet.2010.02.152

  日期：2010.4

  A new and efficient dynamic kinetic resolution (DKR) process of secondary aromatic alcohols was developed with acid resins as racemization catalysts. Acid resin CD8604 was shown to have excellent racemization activity and good biocompatibility. When employing CD8604 and complex acyl donors as racemization catalyst and acyl donor, respectively, enantiomerically pure aromatic acetate was obtained with

  以酸性树脂为外消旋催化剂，开发了一种新型高效的仲芳族醇动力学动力学拆分方法。酸性树脂CD8604被证明具有出色的外消旋活性和良好的生物相容性。当分别使用CD8604和复杂的酰基给体作为外消旋催化剂和酰基给体时，通过DKR工艺可获得对映体纯的芳族乙酸酯，且收率和ee值极佳。值得注意的是，该系统可以重复使用10次以上，而产量和ee值的损失很小。
• Separation of enantiopure m-substituted 1-phenylethanols in high space-time yield using Bacillus subtilis esterase
  作者：Gao-Wei Zheng、Xu-Yun Liu、Zhi-Jun Zhang、Ping Tian、Guo-Qiang Lin、Jian-He Xu

  DOI：10.1039/c3ra41999a

  日期：——

  A recombinant Bacillus subtilis esterase (BsE) expressed in E. coli was found to exhibit excellent enantioselectivity (E was always greater than 100) towards m-substituted 1-phenylethanol acetates in the enantioselective hydrolysis reaction. An explanation for the high enantioselectivity observed towards these substrates was provided by molecular modeling. Moreover, the BsE also showed strong tolerance towards a high concentration of m-substituted 1-phenylethanol acetates (up to 1 M). Based on these excellent catalytic properties of BsE, a kind of m-substituted 1-phenylethanols, (R)-1-(3-chlorophenyl)ethanol, was efficiently synthesized in space-time yield of 920 g per L per day and 97% ee, indicating that the BsE was considered as a potentially ideal and promising biocatalyst for large-scale production of optically active m-substituted 1-phenylethanols.

  研究发现，在大肠杆菌中表达的重组枯草芽孢杆菌酯酶（BsE）在对映选择性水解反应中对 m-取代的 1-苯基乙醇乙酸酯表现出极好的对映选择性（E 始终大于 100）。分子模型为观察到的对这些底物的高对映选择性提供了解释。此外，BsE 还对高浓度的间取代 1-苯基乙醇乙酸酯（高达 1 M）表现出很强的耐受性。基于 BsE 的这些优异催化特性，一种间代 1-苯基乙醇--(R)-1-(3-氯苯基)乙醇被高效合成，时空产率为 920 克/升/天，ee 为 97%，这表明 BsE 被认为是大规模生产具有光学活性的间代 1-苯基乙醇的一种潜在的理想和有前途的生物催化剂。
• Immobilized Manihot esculenta preparation as a novel biocatalyst in the enantioselective acetylation of racemic alcohols
  作者：Luciana L. Machado、Telma L.G. Lemos、Marcos Carlos de Mattos、Maria da Conceicão F. de Oliveira、Gonzalo de Gonzalo、Vicente Gotor-Fernández、Vicente Gotor

  DOI：10.1016/j.tetasy.2008.05.018

  日期：2008.6

  The enzymatic preparation obtained from a discard of Manihot esculenta roots has been successfully immobilized on calcium alginate hydrogels. This preparation has been tested as a chiral biocatalyst in the enzymatic acylation of a set of racemic aromatic alcohols. Depending on the reaction conditions, excellent enantioselectivities can be achieved. Some parameters that can alter the biocatalytic properties of the enzyme, such as solvent, temperature, acyl donor and substrate structure have been studied exhaustively in order to establish a deeper knowledge of this novel biocatalyst. (C) 2008 Elsevier Ltd. All rights reserved.